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Lexikon der Biologie: RNA-bindende Proteine

RNA-bindende Proteine, Proteinbindungspartner, die in der Zelle permanent, wie z.B. im Ribosom oder in UsnRNPs, oder temporär, wie einige eukaryotische Initiationsfaktoren der Translation, mit RNAs (Ribonucleinsäuren) assoziiert sind. Die dabei entstehenden Ribonucleoproteine (Abk. RNP) sind von sehr unterschiedlicher Größe und können in der Zelle die verschiedensten Funktionen wahrnehmen. RNA-bindende Proteine werden grob in 2 Klassen unterteilt – je nachdem, ob sie das RNA-Erkennungsmotiv (RNA recognition motif, Abk. RRM) mit den 2 konservierten RNP-Consensus-Sequenzen RNP-1 und RNP-2 (auch als RNP-CS1 bzw. RNP-CS2 bezeichnet, vgl. Abb. ) besitzen oder einen Arginin-reichen RNA-Bindebereich, bestehend aus 6–8 Argininresten (Arginin), die von nicht-basischen, polaren Aminosäuren flankiert sind ( vgl. Tab. ). Die RNA-bindenden Domänen erstrecken sich jedoch über die eigentlichen RNA-Erkennungsmotive hinaus. Die flankierenden Sequenzen dürften nötig sein, um eine akkurate Faltung der RNA-bindenden Domänen zu ermöglichen und diese Struktur aufrechtzuerhalten. Die Bedeutung RNA-bindender Proteine liegt u.a. vermutlich darin, daß sie die RNAs, die als der eigentliche katalytische Teil der RNPs betrachtet werden, in ihre aktive räumliche Struktur bringen und diese stabilisieren. Die Mehrheit der bekannten RNPs ist an der Prozessierung von prä-mRNA beteiligt, einige an der Regulation von Transkription und Translation. – In den letzten Jahren zeigt sich immer deutlicher, daß RNA-bindende Proteine eine zentrale Rolle bei der Morphogenese spielen. Durch Transport von untranslatierter mRNA, die für Transkriptionsfaktoren codieren, in bestimmte Regionen der Eizelle wird schon ein räumliches Muster angelegt, das nach der Befruchtung in verschiedenen Tochterzellen zu unterschiedlichen Entwicklungsprogrammen führt (formative Teilung). Die RNA-bindenden Proteine vermitteln also die Verknüpfung der mRNA mit molekularen Motoren. Dies konnte für die Kopf-Schwanz-Polarität des Drosophila-Embryos ebenso gezeigt werden wie für die Anlage der Dorsiventralität des Amphibienembryos (Embryonalentwicklung [Abb.]). Aber auch an der Polarisierung der Zygote bei der Braunalge Fucus (Fucales) oder der Hutbildung bei der Schirmalge Acetabularia (Dasycladales) sind RNA-bindende Proteine als morphogenetische Faktoren (sog. Informosomen) beteiligt.



RNA-bindende Proteine

Schematische Darstellung einiger RNA-bindender Proteine. Die Lage der RNA-Erkennungsmotive (RNA recognition motifs, RRM) und der Aminosäuren, die zur RNA-Bindung notwendig sind, ist angegeben.

RNA-bindende Proteine

Einige RNA-bindende Proteine

Protein Anzahl der RRM RNA-Liganden und Bemerkungen
snRNP
U1-70K 1 Schleife I von U1-RNA, stark geladener C-Terminus
U1-A 2 Schleife II von U1-RNA
U2-B'' 2 Schleife IV von U2-RNA
PRP-24 3 assoziiert an U6-snRNP, an der Regulation der Basenpaarung zwischen U4/U6-RNA beteiligt
Spleißfaktoren
ASF/SF2 1 beeinflußt die Auswahl der 5' Spleißstelle, ähnlich wie U1-70K
pPTB 3 Polypyrimidintrakt-bindendes Protein, schwache RNP-1- und RNP-2-Sequenz
tra-2 1 ähnlich wie U1-70K, steuert zusammen mit tra das alternative Spleißen des doublesex(dsx)-Transkripts
hnRNP
AP1/UP1/HDP, 2 organisieren hnRNPs im Spleißosom
destabilisieren doppelsträngige RNA
A2/B1, 2 organisieren hnRNPs im Spleißosom
destabilisieren doppelsträngige RNA
C1/C2, 1 organisieren hnRNPs im Spleißosom
destabilisieren doppelsträngige RNA
E/UP2 1 organisieren hnRNPs im Spleißosom
destabilisieren doppelsträngige RNA
Translation
PABP 4 poly(A)-Schwanz von mRNA in Kern und Cytoplasma, an Translationskontrolle beteiligt
elF-4B 1 bindet mRNA nahe der Cap-Struktur, an Translationskontrolle beteiligt
sonstige
La-Protein 1 3'-Uridyltrakt frischer Polymerase-III-Transkripte, an Termination der Transkription beteiligt
Ro RNP-60 kDa 1 3'-5'-Stamm der Y-RNAs
mit Arginin-reicher Binderegion
Rev HIV-Protein, bindet an rev responsive elements, induziert die cytoplasmatische Expression von unvollständig gespleißten HIV-RNAs, die für Strukturproteine codieren
Tat HIV-Protein, bindet TAR RNA, Trans-Aktivator der Transkription, notwendig für HIV-Replikation

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Vogt, Prof. Dr. Joachim (J.V.)
Vollmer, Prof. Dr. Dr. Gerhard (G.V.)
Wagner, Prof. Dr. Edgar (E.W.)
Wagner, Eva-Maria
Wagner, Thomas (T.W.)
Wandtner, Dr. Reinhard (R.Wa.)
Warnke-Grüttner, Dr. Raimund (R.W.)
Weber, Dr. Manfred (M.W.)
Wegener, Dr. Dorothee (D.W.)
Weth, Dr. Robert (R.We.)
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Wilmanns, Prof. Dr. Otti
Wilps, Dr. Hans (H.W.)
Winkler-Oswatitsch, Dr. Ruthild (R.W.-O.)
Wirth, Dr. Ulrich (U.W.)
Wirth, Prof. Dr. Volkmar (V.W.)
Wolf, Dr. Matthias (M.Wo.)
Wuketits, Prof. Dr. Franz M. (F.W.)
Wülker, Prof. Dr. Wolfgang (W.W.)
Zähringer, Dr. Harald (H.Z.)
Zeltz, Dr. Patric (P.Z.)
Ziegler, Prof. Dr. Hubert
Ziegler, Dr. Reinhard (R.Z.)
Zimmermann, Prof. Dr. Manfred
Zissler, Dr. Dieter (D.Z.)
Zöller, Thomas (T.Z.)
Zompro, Dr. Oliver (O.Z.)

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