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Lexikon der Biologie: Sec-Proteine

Sec-Proteine, Komponenten einer Transportmaschinerie (Proteintransport, Exportproteinsynthese), die neusynthetisierte Sekret-Proteine in Prokaryoten (Protocyte) durch die Cytoplasma-Membran, in Eukaryoten (Eucyte) durch die Membran des endoplasmatischen Reticulums (ER) transportiert. – In Escherichia coli sind die Sec-Proteine SecY, SecE, SecG und SecA Bestandteil einer Translokase, die Vorstufen der Sekretproteine, sog. Prä- oder Präprosekretproteine, vom Cytosol in das Periplasma schleust. Die integralen Membranproteine SecY, SecE und SecG (SecYEG) bilden die Pore der Translokase, an die sich die ATPase (Adenosintriphosphatasen) SecA peripher anlagert. SecA wird dadurch aktiviert und kann daraufhin die Signalsequenzen von Präsekretproteinen binden. Die Membranproteine SecD und SecF stabilisieren das aktivierte SecA. Ihren Weg zur Translokase finden die Präsekretproteine im Schlepptau des Transport-Chaperons (Polypeptidketten bindende Proteine) SecB, das sie nach ihrer Synthese an den Ribosomen in Empfang nimmt und zu SecA transportiert. Mit der Bindung der Vorläuferproteine an SecA tauscht dieses ein ADP (Adenosin-5'-diphosphat), an einer von 2 ADP-Bindestellen, gegen ein ATP (Adenosintriphosphat) aus. Der Nucleotidaustausch liefert die Energie, um eine SecA-Domäne sowie eine Schleife der Signalsequenz und den Aminoterminus des Präproteins in die Membran zu insertieren. Nach der Hydrolyse des ersten ATPs und der Bindung und Hydrolyse eines zweiten löst sich SecA wieder aus der Membran. Das abgelöste SecA bindet erneut an den SecYEG-Präprotein-Komplex und schiebt das Präprotein schließlich mit wiederholten ATP-Binde- und -Hydrolyse-Zyklen durch den Kanal der Translokase. Der Sekretprotein-Export ist in Pro- und Eukaryoten konserviert, und so finden sich auch in Hefe- und Säugerzellen Homologe von E.coli-Sec-Proteinen. In der Hefe bilden 2 bis 4 Sec61-Komplexe, die jeweils aus den Untereinheiten Sec61, Sss1 und Sbh1 bestehen, ein Translokon. Im Gegensatz zu E.coli werden die Sekretproteine in der Hefe auf 2 Wegen zu dem Translokon geleitet. Bei der cotranslationalen Translokation bindet das translatierende Ribosom – vermittelt durch ein Signalerkennungspartikel und dessen Rezeptor – an den Sec61-Komplex. Das Ribosom entläßt die naszierende Polypeptid-Kette also direkt in das Translokon. Bei der posttranslationalen Translokation binden die Chaperone Hsp70 und Ydj1 die im Cytosol translatierten Sekretproteine und führen sie zu dem Membrankomplex Sec63, den die Sec-Proteine Sec62, Sec63, Sec71 und Sec72 formieren. Sec63 übergibt die Sekretproteine an Sec61, der sie schließlich mit Hilfe des luminalen Hsp70, Bip, ins Innere des ER transportiert. In Säugerzellen bilden die Untereinheiten Sec61a, Sec61b und Sec61d den Sec61-Komplex. Der Export von Sekretproteinen erfolgt in Säugern überwiegend über den cotranslationalen Translokationsweg.

H.Z.

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