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Lexikon der Biologie: Serpentin-Rezeptoren

Serpentin-Rezeptoren, Siebenhelix-Rezeptoren, Bezeichnung für die 7fach die Membran durchdringenden Rezeptoren (Siebenhelix-Motiv), die z.B. bei der Blutzellenadhäsion eine wichtige Rolle spielen. Alle Serpentin-Rezeptoren sind an G-Proteine gekoppelt (G-Protein gekoppelte Rezeptoren), über die sie Signale an das Zellinnere weiterleiten. Die Bindung eines spezifischen Liganden an einen Serpentin-Rezeptor löst Änderungen der Konformation aus, die an Schleifen auf der cytosolischen Seite der Membran, insbesondere an die dritte cytosolische Schleife, weitervermittelt werden. Aktivierte Serpentin-Rezeptoren katalysieren an G-Proteinen den Austausch von GTP (Guanosin-5'-triphosphat) gegen gebundenes GDP (Guanosin-5'-diphosphat). Die Inaktivierung erfolgt durch Phosphorylierung von Serin- und Threoninresten in ihrem carboxyterminalen Schwanz. Zu den Serpentin-Rezeptoren gehören die Rezeptoren für Formyl-Peptide, Thrombin, den Blutplättchen aktivierenden Faktor (PAF; platelet activating factor), Interleukin 8 (Interleukine) und Chemokine. Die Aktivitäten, die durch Serpentin-Rezeptoren vermittelt werden, sind neben der für die Blutzellenadhäsion wichtigen Chemotaxis die Degranulation und die Aktivierung der NADPH-Oxidase und damit die Bildung von Superoxid-Anionen (Hyperoxid). Zu den Signalen, die von Serpentin-Rezeptoren aufgenommen werden, gehören auch Adrenalin, Licht, Duftstoffe und Acetylcholin. Wegen der Beteiligung von G-Proteinen an der Signaltransduktion sind alle durch die Serpentin-Rezeptoren übertragenen Signale sensitiv gegen Pertussistoxin. Als sekundärer Bote bei der chemotaktischen Antwort kommt Phosphatidylinositol-(3,4,5)-triphosphat (Phosphatidylinositol-Metabolismus) in Frage.

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