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Lexikon der Biologie: Serumalbumine

Serumalbumine [von *serum- , Albumine], in Blutserum und Lymphe enthaltene Albumine, die zu den häufigsten Serumproteinen gehören. Serumalbumine sind in der Lage, eine große Anzahl unterschiedlicher Substanzen, wie z.B. Metallionen (Metalle), Fettsäuren und Aminosäuren, verschiedene Proteine und Arzneimittel, zu binden. So ist die Hälfte der im Blut vorkommenden Calciumionen (Calcium) an Serumalbumine gebunden. Sie besitzen in ihrem Molekül einen hohen Anteil an α-helikalen (Alpha-Helix) Strukturen und sind ausgesprochen reich an Cystein. Ihre durchschnittliche relative Molekülmasse beträgt 65.000. Die Serumalbumine enthalten 17 Disulfidbrücken (Disulfidbindung), wodurch sie eine hohe Komplexität erreichen. Mittlerweile konnte ihre Struktur aufgeklärt werden. Sie sind aus 3 homologen Hauptdomänen (I, II, III), die ihrerseits aus je 2 Subdomänen (A, B) mit je 3–4 Helices bestehen, aufgebaut. Die Anzahl und die Positionen der Subdomänen stimmen mit der Anzahl und der Position der auf dem Gen gelegenen Exonen überein. Der Kopf des Proteins wird von den Subdomänen IA, IB und IIA gebildet, während IIB, IIIA und IIIB den Schwanz bilden. Für die Bindung an niedermolekulare Substanzen scheinen IA und IIIA verantwortlich zu sein. Diese Subdomänen haben Ähnlichkeit mit Calmodulin, was ihre Fähigkeit, Calciumionen zu binden, erklärt. Absorptionsspektrum (Abb.), Blutproteine, Milchproteine, Rinderserumalbumin.



Serumalbumine

Schematische Darstellung der Molekülstruktur eines Serumalbumins (hier menschliches Serumalbumin). Die 3 Hauptdomänen werden mit I, II, III bezeichnet und jeweils in 2 Subdomänen A und B unterteilt. Die Bindungsstellen für niedermolekulare Substanzen innerhalb der Subdomänen IA und IIIA sind hervorgehoben.

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