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Lexikon der Biologie: Streptavidin

Streptavidin s, ein aus dem Bakterium Streptomyces avidinii isoliertes Protein mit einer relativen Molekülmasse von 60.000, das aufgrund seiner Biotin bindenden Eigenschaften für molekularbiologische Experimente eingesetzt wird. Es besteht aus 4 identischen Untereinheiten, von denen jede in der Lage ist, ein Molekül Biotin zu binden. Die Dissoziationskonstante K (Dissoziation) beträgt hierbei ca. 10–15 M – eine der höchsten bekannten biologischen Bindekonstanten (zum Vergleich: Antigen-Antikörper-Bindungen weisen eine K von 10–7 bis 10–11 auf). Das Protein besitzt einen isoelektrischen Punkt in der Nähe des Neutralpunkts, es liegt also in der Regel ungeladen vor. Dies ist von Vorteil für molekularbiologische Experimente (s.u.), da unspezifische Wechselwirkungen mit anderen, geladenen Molekülen unterbleiben. Zudem besitzt Streptavidin keine Zuckerseitenketten (Glykoproteine); auch über diese könnten unspezifische Bindungen mit anderen Molekülen, insbesondere mit Lectinen, auftreten. Durch die Verwendung von Streptavidin können mit Biotin markierte (Markierung) Makromoleküle, wie Nucleinsäuren oder Antikörper, leicht nachgewiesen werden. Hierbei werden meist Enzyme mit Streptavidin gekoppelt (z.B. Streptavidin-alkalische-Phosphatase-Konjugat; alkalische Phosphatase). Nach Bindung des Streptavidin-Anteils der Konjugate an die Biotin-Markierung werden zugesetzte Indikatorsubstanzen durch die Aktivität der Enzyme zu Farbstoffen umgesetzt, die am Ort ihrer Entstehung lokalisiert bleiben und so das Auffinden der gesuchten Makromoleküle ermöglichen. Ein dem Streptavidin ähnliches Molekül ist das Avidin des Hühnereiweißes. Es weist jedoch für bestimmte Experimente störende Eigenschaften auf (wie z.B. einen isoelektrischen Punkt von 10 und einige Zuckerseitenketten; s.o.) und wird nur selten verwendet. bispezifische Antikörper, Immunhistochemie, Immuno-PCR.

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