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Lexikon der Biologie: Trypsin

Trypsin s [von griech. thrypsis = Zerreibung], ein zu den Serin-Enzymen (Serin) gehörendes proteinspaltendes Verdauungs-Enzym (Proteasen), das von der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) aus in Form des inaktiven Zymogens Trypsinogen in den Dünndarm gelangt und dort unter Mitwirkung einer Enteropeptidase durch Abspaltung eines Hexapeptids in das aktive Trypsin übergeführt wird, das dann auch autokatalytisch am Aktivierungsprozeß teilnimmt. Trypsin spaltet als Endopeptidase bevorzugt denaturierte Proteine an den Positionen der basischen Aminosäuren Arginin und Lysin. Aufgrund dieser Spezifität ist Trypsin ein wertvolles Hilfsmittel zur Sequenzanalyse (Sequenzierung) von Proteinen. Die Aminosäuresequenz (223 Aminosäuren bei Rindertrypsin) und Ketten-Konformation des Trypsins zeigt Sequenzhomologie zu anderen Proteasen, wie Chymotrypsin und Elastase, die im aktiven Zentrum besonders ausgeprägt ist. Trypsin spaltet weitere Vorstufen proteolytischer Verdauungsenzyme (Chymotrypsinogen, Pro-Elastase, Procarboxypeptidase A und B [Procarboxypeptidasen]) zu den aktiven Enzymen und nimmt dadurch eine zentrale Stellung in der Aktivierungskaskade der Enzyme ein. Ein Mangel an Trypsin (z.B. bei Pankreaserkrankungen) führt deshalb zu einer Störung der Protein-Verdauung, die sich darin äußert, daß es im Dickdarm zu Fäulnisprozessen (Darmfäulnis) kommt und vermehrt Stickstoffverbindungen ausgeschieden werden (zum Teil erkennbar als Fleischfasern im Stuhl). Trypsin-ähnliche Enzyme finden sich auch bei zahlreichen Wirbellosen, wie Krebstieren und Insekten. Bayliss (W.M.), Chromosomenkarte ( Chromosomenkarte I
Chromosomenkarte II
Chromosomenkarte III
Chromosomenkarte IV
), Kallikrein-Kinin-System, Kühne (W.F.), Northrop (J.H.), Pankreas-Trypsininhibitor, Zymogengranula.

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