Glycoproteine, Proteine mit kovalent gebundenen Oligo- oder Polysaccharidketten. G. entsprechen in ihren Eigenschaften denen der Proteine. Als Kohlenhydratkomponente enthalten die G. meist N-Acetyl-D-glucosamin, D-Mannose und D-Galactose (Abb.). In zahlreichen G. kommen endständig gebundene Sialinsäurereste vor. Die Zuckerreste sind glycosidisch an Aminosäurereste des Proteingrundkörpers gebunden. G. können mehr als einen Kohlenhydratrest enthalten. Die kovalente Verknüpfung zwischen Protein und Kohlenhydratanteil zeigt trotz der Vielfalt an G. nur eine geringe Variabilität. Die dominierende Form bilden die N-Glycoproteine, bei denen in der Regel ein N-Acetylglucosaminrest mit dem Amidstickstoffatom eines Asparaginrestes β-N-glycosidisch verknüpft ist. In der Verknüpfungssequenz folgt dem N-glycosylierten Asn C-terminal als übernächste Aminosäure stets Thr oder Ser. Bei den weniger verbreiteten O-Glycoproteinen findet man oft eine α-O-glycosidische Bindung zwischen N-Acetylgalactosamin und Ser oder Thr bzw. eine β-O-glycosidische Bindung zwischen Xylose und Serin.

Die G. sind in nahezu allen Lebensformen (Ausnahme: Eubakterien) weit verbreitet. Sie kommen in löslicher oder membrangebundener Form in allen Zellen, aber auch in den extrazellulären Flüssigkeiten und der extrazellulären Matrix vor. Auf der Zelloberfläche sind G. in verschiedenen Typen biologischer Erkennungsprozesse involviert, die in enger Beziehung zu Wachstum, Immunantwort, Zelladhäsion, Entwicklung, Infektion, Signaltransduktionsketten und Metastasierung stehen. Viele Enzyme gehören zu den G. Der Kohlenhydratanteil in G. erhöht die Proteasestabilität und damit die biologische Halbwertszeit solcher Proteine. G. zeigen Mikroheterogenität aufgrund einer heterogenen Kohlenhydratzusammensetzung.

Glycoproteine. Abb.: Oligosaccharidreste von Glycoproteinen, gebunden an Asparaginreste (Asn); NeuAc = N-Acetylneuraminsäure; Gal = Galactose; GlcNac = N-Acetyl-glucosamin; Man = Mannose; ---- mögliche Abbruchstellen.