Immunglobuline, Abk. Ig, Gammaglobuline, γ-Globuline, zu den Globulinen zählende Familie von Glycoproteinen, die als Antikörper mit Antigenen reagieren. Sie machen etwa 20 % des Masseanteils aller Plasmaproteine aus. Ig sind aus zwei identischen leichten L-Ketten (light; jeweils 220 Aminosäurereste) und zwei identischen schweren H-Ketten (von engl. heavy) aufgebaut (je 440 Aminosäurereste), die durch kovalente Disulfidbrücken und nichtkovalente Wechselwirkungen verbunden sind. Die Antigenbindungsstellen werden von den N-terminalen Regionen (variable Domänen) der schweren und leichten Kette gebildet. Die Ig müssen Bindungsstellen für eine unermeßliche Vielzahl von Antigenen besitzen und einen für die Kommunikation innerhalb des Immunsystems konstanten Bereich aufweisen. Bei den Säugetieren findet man 5 verschiedene Klassen von Ig (Antikörpern): IgA, IgD, IgE, IgG und IgM, von denen jede durch einen eigenen H-Ketten-Typ gekennzeichnet wird. IgM ist die erste Klasse von Antikörpern, die bei der Immunantwort präsentiert wird, und zugleich Hauptvertreter der primären Immunantwort. IgG ist für die sekundäre Immunantwort verantwortlich und bildet etwa 75 % des Ig-Anteils im Serum. Es existieren verschiedene IgG-Subklassen (IgG₁ bis IgG₄). IgD macht nur etwa 1 % der Plasmaglobuline aus, kommt membranständig auf B-Zellen vor und wird in einem frühen Stadium der Immunantwort gebildet. IgA findet man vor allem in Körpersekreten, wie Tränen-, Bronchialflüssigkeit und Urogenitalsekreten. Es stellt etwa 15 % der Ig des Plasmas und bildet Dimere. IgE ist normalerweise nur in Spuren vorhanden und wird bei Allergien und Parasiten-
befall verstärkt gebildet.