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Lexikon der Ernährung: allosterische Regulation

allosterische Regulation, E allosteric regulation, Beeinflussung der Aktivität von vorwiegend oligomeren (aus mehreren Untereinheiten aufgebauten) Enzymen (vgl. Allosterie) durch die Bindung von Effektoren oder dem Substrat selbst. Das Phänomen der a. R., auch unter dem Begriff Kooperativität beschrieben, tritt bei Enzymen auf, die mehr als eine Bindungsstelle für einen bestimmten Liganden besitzen. Die kooperative Bindung kann negativ oder positiv sein, dies bedeutet, dass die Dissoziationskonstante für jede sukzessive Ligandenbindung kleiner (positive K.) oder größer (negative K.) ist als die vorhergehende. K. spielt auch dann eine Rolle, wenn die Bindung eines Substrat- oder Effektormoleküls die Konfiguration ändert und damit auch die Reaktivität oder katalytische Konstante (Michaelis-Menten-Gleichung) für andere Substratmoleküle. Bei positiver K. verläuft die Bindungskurve (Sättigungskurve) sigmoid (s-förmig). Um die a. R. zu beschreiben, wurden zahlreiche Kooperativitätsmodelle entwickelt. Es wird angenommen, dass die a. R. über Änderungen in der dreidimensionalen Struktur des Enzymproteins wirkt und dass jede Untereinheit eines oligomeren Enzyms in mindestens zwei Konfigurationen existieren kann, die mit den Effektormolekülen unterschiedlich reagieren. Außerdem geht man davon aus, dass die Konfigurationsänderung einer Untereinheit Konfigurationsänderungen in den anderen Untereinheiten des gleichen Moleküls induziert. A. R. spielt z.B. eine Rolle bei der Änderung der Konformation des Hämoglobins während der Sauerstoffaufnahme.

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