Direkt zum Inhalt

Lexikon der Ernährung: Enzyme

Enzyme, Fermente (veralt.), Eenzymes, in der lebenden Zelle gebildete Proteine, die als Biokatalysatoren die chem. Reaktionen des Stoffwechsels beschleunigen und in zunehmendem Maße auch zur biotechnologischen Stoffwandlung außerhalb des Zellbereiches eingesetzt werden. Die Beschleunigung ist 103–106fach gegenüber der unkatalysierten Reaktion, die Anzahl der je Enzymmolekül umgesetzten Substratmoleküle kann bis zu 105 / s betragen.
Als Katalysatoren verringern die E. die Aktivierungsenergie der katalysierten Reaktion durch intermediäre Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Das thermodynamische Gleichgewicht der Reaktion wird dabei nicht verändert, sondern nur beschleunigt eingestellt. Die E. erscheinen am Ende der Reaktion in ihrer ursprünglichen Form. Das Temperaturoptimum der enzymatisch katalysierten Reaktion liegt bei etwa 50 °C. Oberhalb dieser Temperatur kommt es zur Hitzedenaturierung der Proteinkomponente. Diese Enzyminaktivierung spielt bei der Haltbarmachung von Lebensmitteln eine Rolle. Eine Ausnahme bilden die thermophilen E. bestimmter Mikroorganismen, die bis zu 110 °C katalytisch wirksam bleiben. Spezifische Enzymmuster charakterisieren jeden Körperzelltyp und dessen physiologischen Zustand. Isoenzyme sind E. mit gleicher Substratspezifität, aber unterschiedlicher Proteinstruktur, woraus meist ein anderes pH-Optimum oder andere E.-Charakteristika resultieren. Man schätzt die Zahl verschiedener Enzyme auf ca. 10.000 bei Bakterien und etwa 30.000 beim Menschen. Damit E. nicht unmittelbar an Ihrem Syntheseort aktiv werden, können sie als inaktive Vorstufen (Zymogene) gebildet werden, die erst durch einen (ebenfalls enzymatisch katalysierten Schritt) aktiviert werden. Dies ist bei vielen Verdauungsenzymen der Fall.
Da an einer Stoffwechselkette (z. B. Tricarbonsäure-Zyklus, Fettsäureabbau, Aminosäurestoffwechsel) zahlreiche Enzyme in Folge beteiligt sind, ist es bei Fehlen eines Reaktionsproduktes methodisch nicht einfach zu erforschen, an welcher Stelle der „Enzymdefekt“ vorliegt. Umgekehrt betrifft die mangelnde Aktivität eines Enzymes nicht nur die unmittelbare, sondern auch alle nachgeschalteten Reaktionen.
Von besonderer (ernährungs-)physiologischer Bedeutung sind die Enzyme durch:
1) Eine hohe Substrat- und Wirkungsspezifität: Generell wird nur eine Verbindung (oder ein Verbindungstyp) als Substrat akzeptiert oder nur ein bestimmter Reaktionstyp beschleunigt, wobei die regio-, stereo- und enantioselektive Umsetzung des Substrats besonders charakteristisch ist. Diese Eigenschaften sind die Grundvoraussetzung für strukturierte Stoffwechselprozesse bzw. Biosynthesen.
2) Eine feine Regulierbarkeit der enzymatischen Aktivität. Diese ist u. a. abhängig von zahlreichen Cofaktoren (z. B. Metallionen bei Metall-Enzym-Komplexen), Cosubstraten bzw. Coenzymen (z. B. NAD, NADP), die mit dem Apoenzym das funktionsfähige Holoenzym bilden. Außerdem vom pH-Wert und den Substrat- bzw. Produktkonzentrationen. Sie stellt die Basis für homöostatische Regulationsvorgänge dar.
3) Die reversible oder irreversible Hemmbarkeit der E. durch Substratanaloga und andere Enzyminhibitoren.
Klassifizierung: Die gegenwärtig bekannten mehr als 2.500 E. können nach ihrem Vorkommen in der Natur (tierische, pflanzliche, mikrobielle E.), nach ihrer Stellung im Stoffwechsel (Verdauungs-, Atmungsketten-, Blutgerinnungsenzyme), nach ihren funktionellen Gruppen (Serin-, SH-Enzyme), nach ihren physikalischen Eigenschaften und nach vielen anderen Gesichtspunkten eingeteilt werden. Durchgesetzt hat sich jedoch das auf der Wirkungsspezifität beruhende internationale Einteilungssystem (EC-Nomenklatur). Danach erhält jedes E. eine vierstellige Codenummer, die die Hauptgruppe oder Klasse, die Gruppe, die Untergruppe und die Seriennummer festlegt   (Tab.).   Schrittmacher-enzymeEnzymkinetik.

Enzyme: Tab. Einteilung der Enzyme nach ihrer Spezifität.

GruppeBeschreibung (Wirkung auf)BeispieleEC-Nummer
1Oxidoreduktasen: katalysieren Redoxreaktionen innerhalb eines Substratpaares
1.1>CHOHAldehyd-Dehydrogenase1.1.1.1
1.2>C=OFormiat-Dehydrogenase1.2.1.2
1.3-CH2-CH2-Succinat-Dehydrogenase1.3.99.3
1.4>CH-NH2L-Aminosäure-Oxidase1.4.3.2
2Transferasen: katalysieren intermolekulare Gruppenübertragungen
2.1C1-GruppenübertragungAspartatcarbamoyl-Transferase2.1.2.3
2.2CarbonylgruppenTransketolase2.2.1.1
2.3AcylgruppenCholin-Acetyltransferase2.3.1.6
2.4GlycosylgruppenGlycogen-Synthase2.4.1.11
2.5Alkyl-, ArylgruppenMethion-Adenosyltransferase2.5.1.6
2.6AminogruppenAlanin-Aminotransferasen2.6.1.2
2.7phosphorhaltige GruppenNicotinamidnucleotid-Adenyltransferasen2.7.7.1
3Hydrolasen: katalysieren hydrolytische Spaltung von
3.1EsterbindungenLipase3.1.1.3
3.2Glycosidbindungenα-Amylase3.2.1.1
3.3EtherbindungenAdenosylmethionin-Hydrolase3.3.1.2
3.4PeptidbindungenLeucin-Aminopeptidase3.4.11.1
3.5anderen C-N-BindungenUrease3.5.1.5
4Lyasen: katalysieren Eliminierungsreaktionen unter Bildung von Doppelbindungen oder, als Synthasen bezeichnet, Additionen an Doppelbindungen
4.1C-C-LyasenPyruvat-Decarboxylase4.1.1.1
4.2C-O-LyasenCarboanhydrase4.2.1.1
4.3C-N-LyasenAspartase4.3.1.1
5Isomerasen: katalysieren Isomerisierungsreaktionen
5.1Racemasen-EpimerasenAlanin-Racemase5.1.1.1
5.2cis-trans-IsomerasenRetinal-Isomerase5.2.1.3
5.3intramolekulare OxidoreduktasenTriosephosphat-Isomerase5.3.1.1
5.4intramolekulare TransferasenPhosphoglucomutase5.4.2.2
6Ligasen (Synthetasen): katalysieren die Verknüpfung zweier Moleküle unter ATP-Verbrauch
6.1C-O-VerknüpfungTyrosyl-tRNA-Synthetase6.1.1.1
6.2C-S-VerknüpfungAcetyl-CoA-Synthetase6.2.1.1
6.3C-N-VerknüpfungNAD-Synthetase6.3.1.5
6.4C-C-VerknüpfungPyruvat-Carboxylase6.4.1.1
  • Die Autoren

Albus, Christian, Dr., Köln
Alexy, Ute, Dr., Witten
Anastassiades, Alkistis, Ravensburg
Biesalski, Hans Konrad, Prof. Dr., Stuttgart-Hohenheim
Brombach, Christine, Dr., Gießen
Bub, Achim, Dr., Karlsruhe
Daniel, Hannelore, Prof. Dr., Weihenstephan
Dorn, Prof. Dr., Jena
Empen, Klaus, Dr., München
Falkenburg, Patricia, Dr., Pulheim
Finkewirth-Zoller, Uta, Kerpen-Buir
Fresemann, Anne Georga, Dr., Biebertal-Frankenbach
Frenz, Renate, Ratingen
Gehrmann-Gödde, Susanne, Bonn
Geiss, Christian, Dr., München
Glei, Michael, Dr., Jena (auch BA)
Greiner, Ralf, Dr., Karlsruhe
Heine, Willi, Prof. Dr., Rostock
Hiller, Karl, Prof. Dr., Berlin (BA)
Jäger, Lothar, Prof. Dr., Jena
Just, Margit, Wolfenbüttel
Kersting, Mathilde, Dr., Dortmund
Kirchner, Vanessa, Reiskirchen
Kluthe, Bertil, Dr., Bad Rippoldsau
Kohlenberg-Müller, Kathrin, Prof. Dr., Fulda
Kohnhorst, Marie-Luise, Bonn
Köpp, Werner, Dr., Berlin
Krück, Elke, Gießen
Kulzer, Bernd, Bad Mergentheim
Küpper, Claudia, Dr., Köln
Laubach, Ester, Dr., München
Lehmkühler, Stephanie, Gießen
Leitzmann, Claus, Prof. Dr., Gießen
Leonhäuser, Ingrid-Ute, Prof. Dr., Gießen
Lück, Erich, Dr., Bad Soden am Taunus
Lutz, Thomas A., Dr., Zürich
Maid-Kohnert, Udo, Dr., Pohlheim
Maier, Hans Gerhard, Prof. Dr., Braunschweig
Matheis, Günter, Dr., Holzminden (auch BA)
Moch, Klaus-Jürgen, Dr., Gießen
Neuß, Britta, Erftstadt
Niedenthal, Renate, Hannover
Noack, Rudolf, Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke
Oberritter, Helmut, Dr., Bonn
Öhrig, Edith, Dr., München
Otto, Carsten, Dr., München
Parhofer, K., Dr., München
Petutschnig, Karl, Oberhaching
Pfau, Cornelie, Dr., Karlsruhe
Pfitzner, Inka, Stuttgart-Hohenheim
Pool-Zobel, Beatrice, Prof. Dr., Jena
Raatz, Ulrich, Prof. Dr., Düsseldorf
Rauh, Michael, Bad Rippoldsau
Rebscher, Kerstin, Karlsruhe
Roser, Silvia, Karlsruhe
Schek, Alexandra, Dr., Gießen
Schemann, Michael, Prof. Dr., Hannover (auch BA)
Schiele, Karin, Dr., Heilbronn
Schmid, Almut, Dr., Paderborn
Schmidt, Sabine, Dr., Gießen
Scholz, Vera, Dr., Langenfeld
Schorr-Neufing, Ulrike, Dr., Berlin
Schwandt, Peter, Prof. Dr., München
Sendtko, Andreas, Dr., Gundelfingen
Stangl, Gabriele, Dr. Dr., Weihenstephan
Stehle, Peter, Prof. Dr., Bonn
Stein, Jürgen, Prof. Dr. Dr., Frankfurt
Steinmüller, Rolf, Dr., Biebertal
Stremmel, Helga, Bad Rippoldsau
Ulbricht, Gottfried, Dr., Potsdam-Rehbrücke
Vieths, Stephan, Dr., Langen
Wächtershäuser, Astrid, Frankfurt
Wahrburg, Ursel, Prof. Dr., Münster
Weiß, Claudia, Karlsruhe
Wienken, Elisabeth, Neuss
Wisker, Elisabeth, Dr., Kiel
Wolter, Freya, Frankfurt
Zunft, Hans-Joachim F., Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke

Schreiben Sie uns!

Wenn Sie inhaltliche Anmerkungen zu diesem Artikel haben, können Sie die Redaktion per E-Mail informieren. Wir lesen Ihre Zuschrift, bitten jedoch um Verständnis, dass wir nicht jede beantworten können.

Partnerinhalte

Bitte erlauben Sie Javascript, um die volle Funktionalität von Spektrum.de zu erhalten.