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Lexikon der Ernährung: Enzyme

Enzyme, Fermente (veralt.), E enzymes, in der lebenden Zelle gebildete Proteine, die als Biokatalysatoren die chem. Reaktionen des Stoffwechsels beschleunigen und in zunehmendem Maße auch zur biotechnologischen Stoffwandlung außerhalb des Zellbereiches eingesetzt werden. Die Beschleunigung ist 103–106fach gegenüber der unkatalysierten Reaktion, die Anzahl der je Enzymmolekül umgesetzten Substratmoleküle kann bis zu 105 / s betragen.
Als Katalysatoren verringern die E. die Aktivierungsenergie der katalysierten Reaktion durch intermediäre Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Das thermodynamische Gleichgewicht der Reaktion wird dabei nicht verändert, sondern nur beschleunigt eingestellt. Die E. erscheinen am Ende der Reaktion in ihrer ursprünglichen Form. Das Temperaturoptimum der enzymatisch katalysierten Reaktion liegt bei etwa 50 °C. Oberhalb dieser Temperatur kommt es zur Hitzedenaturierung der Proteinkomponente. Diese Enzyminaktivierung spielt bei der Haltbarmachung von Lebensmitteln eine Rolle. Eine Ausnahme bilden die thermophilen E. bestimmter Mikroorganismen, die bis zu 110 °C katalytisch wirksam bleiben. Spezifische Enzymmuster charakterisieren jeden Körperzelltyp und dessen physiologischen Zustand. Isoenzyme sind E. mit gleicher Substratspezifität, aber unterschiedlicher Proteinstruktur, woraus meist ein anderes pH-Optimum oder andere E.-Charakteristika resultieren. Man schätzt die Zahl verschiedener Enzyme auf ca. 10.000 bei Bakterien und etwa 30.000 beim Menschen. Damit E. nicht unmittelbar an Ihrem Syntheseort aktiv werden, können sie als inaktive Vorstufen (Zymogene) gebildet werden, die erst durch einen (ebenfalls enzymatisch katalysierten Schritt) aktiviert werden. Dies ist bei vielen Verdauungsenzymen der Fall.
Da an einer Stoffwechselkette (z. B. Tricarbonsäure-Zyklus, Fettsäureabbau, Aminosäurestoffwechsel) zahlreiche Enzyme in Folge beteiligt sind, ist es bei Fehlen eines Reaktionsproduktes methodisch nicht einfach zu erforschen, an welcher Stelle der „Enzymdefekt“ vorliegt. Umgekehrt betrifft die mangelnde Aktivität eines Enzymes nicht nur die unmittelbare, sondern auch alle nachgeschalteten Reaktionen.
Von besonderer (ernährungs-)physiologischer Bedeutung sind die Enzyme durch:
1) Eine hohe Substrat- und Wirkungsspezifität: Generell wird nur eine Verbindung (oder ein Verbindungstyp) als Substrat akzeptiert oder nur ein bestimmter Reaktionstyp beschleunigt, wobei die regio-, stereo- und enantioselektive Umsetzung des Substrats besonders charakteristisch ist. Diese Eigenschaften sind die Grundvoraussetzung für strukturierte Stoffwechselprozesse bzw. Biosynthesen.
2) Eine feine Regulierbarkeit der enzymatischen Aktivität. Diese ist u. a. abhängig von zahlreichen Cofaktoren (z. B. Metallionen bei Metall-Enzym-Komplexen), Cosubstraten bzw. Coenzymen (z. B. NAD, NADP), die mit dem Apoenzym das funktionsfähige Holoenzym bilden. Außerdem vom pH-Wert und den Substrat- bzw. Produktkonzentrationen. Sie stellt die Basis für homöostatische Regulationsvorgänge dar.
3) Die reversible oder irreversible Hemmbarkeit der E. durch Substratanaloga und andere Enzyminhibitoren.
Klassifizierung: Die gegenwärtig bekannten mehr als 2.500 E. können nach ihrem Vorkommen in der Natur (tierische, pflanzliche, mikrobielle E.), nach ihrer Stellung im Stoffwechsel (Verdauungs-, Atmungsketten-, Blutgerinnungsenzyme), nach ihren funktionellen Gruppen (Serin-, SH-Enzyme), nach ihren physikalischen Eigenschaften und nach vielen anderen Gesichtspunkten eingeteilt werden. Durchgesetzt hat sich jedoch das auf der Wirkungsspezifität beruhende internationale Einteilungssystem (EC-Nomenklatur). Danach erhält jedes E. eine vierstellige Codenummer, die die Hauptgruppe oder Klasse, die Gruppe, die Untergruppe und die Seriennummer festlegt   (Tab.).   Schrittmacher-enzymeEnzymkinetik.

Enzyme: Tab. Einteilung der Enzyme nach ihrer Spezifität.

Gruppe

Beschreibung (Wirkung auf)

Beispiele

EC-Nummer

1

Oxidoreduktasen: katalysieren Redoxreaktionen innerhalb eines Substratpaares

1.1

>CHOH

Aldehyd-Dehydrogenase

1.1.1.1

1.2

>C=O

Formiat-Dehydrogenase

1.2.1.2

1.3

-CH2-CH2-

Succinat-Dehydrogenase

1.3.99.3

1.4

>CH-NH2

L-Aminosäure-Oxidase

1.4.3.2

2

Transferasen: katalysieren intermolekulare Gruppenübertragungen

2.1

C1-Gruppenübertragung

Aspartatcarbamoyl-Transferase

2.1.2.3

2.2

Carbonylgruppen

Transketolase

2.2.1.1

2.3

Acylgruppen

Cholin-Acetyltransferase

2.3.1.6

2.4

Glycosylgruppen

Glycogen-Synthase

2.4.1.11

2.5

Alkyl-, Arylgruppen

Methion-Adenosyltransferase

2.5.1.6

2.6

Aminogruppen

Alanin-Aminotransferasen

2.6.1.2

2.7

phosphorhaltige Gruppen

Nicotinamidnucleotid-Adenyltransferasen

2.7.7.1

3

Hydrolasen: katalysieren hydrolytische Spaltung von

3.1

Esterbindungen

Lipase

3.1.1.3

3.2

Glycosidbindungen

α-Amylase

3.2.1.1

3.3

Etherbindungen

Adenosylmethionin-Hydrolase

3.3.1.2

3.4

Peptidbindungen

Leucin-Aminopeptidase

3.4.11.1

3.5

anderen C-N-Bindungen

Urease

3.5.1.5

4

Lyasen: katalysieren Eliminierungsreaktionen unter Bildung von Doppelbindungen oder, als Synthasen bezeichnet, Additionen an Doppelbindungen

4.1

C-C-Lyasen

Pyruvat-Decarboxylase

4.1.1.1

4.2

C-O-Lyasen

Carboanhydrase

4.2.1.1

4.3

C-N-Lyasen

Aspartase

4.3.1.1

5

Isomerasen: katalysieren Isomerisierungsreaktionen

5.1

Racemasen-Epimerasen

Alanin-Racemase

5.1.1.1

5.2

cis-trans-Isomerasen

Retinal-Isomerase

5.2.1.3

5.3

intramolekulare Oxidoreduktasen

Triosephosphat-Isomerase

5.3.1.1

5.4

intramolekulare Transferasen

Phosphoglucomutase

5.4.2.2

6

Ligasen (Synthetasen): katalysieren die Verknüpfung zweier Moleküle unter ATP-Verbrauch

6.1

C-O-Verknüpfung

Tyrosyl-tRNA-Synthetase

6.1.1.1

6.2

C-S-Verknüpfung

Acetyl-CoA-Synthetase

6.2.1.1

6.3

C-N-Verknüpfung

NAD-Synthetase

6.3.1.5

6.4

C-C-Verknüpfung

Pyruvat-Carboxylase

6.4.1.1

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