Lexikon der Ernährung: Immunglobuline
Immunglobuline, Ig, Antikörper, E ιµµυνογλοβυλινσ, γ-Globuline, Glycoproteine, die von B-Lymphocyten und Plasmazellen als Reaktion auf ein Antigen gebildet werden. I. besitzen die Fähigkeit zur spezifischen Bindung des Antigens (Antigen-Antikörper-Reaktion). I. haben die Aufgabe, durch spezifische Bindung an die Antigene, diese zu markieren und auf diese Weise für Phagocytose, cytotoxische und lytische Reaktionen durch Immunzellen und Komplementproteine zugänglich zu machen. Sie zirkulieren frei (humoral) oder gebunden in Immunkomplexen im Blut (Fraktion der Blutproteine) und können über ihren nicht antigenspezifischen Teil (Fc-Teil) an spezifische Rezeptoren auf der Oberfläche von Zielzellen, u. a. Lymphocyten und Leukocyten binden. Diese Zellen werden durch Antigenbindung an rezeptorgebundene I. aktiviert und dadurch zur Freisetzung von Mediatoren oder zur Phagocytose angeregt und beeinflussen so den Verlauf der weiteren Immunantwort. I. sind der grundlegende Faktor der humoralen Immunität und der Allergie vom Soforttyp (Lebensmittelallergie). Nach Größe, Kohlenhydratanteil und Aminosäuresequenz erfolgt eine Einteilung in fünf Klassen (Isotypen): IgG, IgM, IgA, IgD und IgE, die sich in ihren konstanten Regionen, die nicht für die spezifische Erkennung der Antigene verantwortlich sind, und den darauf basierenden Effektorfunktionen unterscheiden.
Von den genannten I.-Klassen haben die Immunglobuline E (IgE) die größte Bedeutung für allergische Reaktionen (allergische Rhinitis, Lebensmittelallergie) und sind daher diagnostisches Kriterium bei einer Allergen-Suchdiät. Immunglobulin A (IgA) hat z. B. eine Funktion im Darm-assoziierten Immunsystem.
Nachweismethoden für I. (Antikörper-Nachweise) haben große Bedeutung für die Untersuchung von (Lebensmittel-)allergien, aber auch in der Diabetes-Früherfasung.
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