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Lexikon der Ernährung: Kollagen

Kollagen, E kollagen, ein extrazelluläres Strukturprotein, das für die Festigkeit und die Flexibilität des Bindegewebes verantwortlich ist. Es macht 25–30 % des Proteins von Tieren und Mensch aus. K. ist unter physiologischen Bedingungen nicht löslich, außerdem wird es durch Wärme, Basen oder schwache Säuren denaturiert. K. ist Rohstoff für die Gewinnung von Gelatine.
Struktur: Unter dem Lichtmikroskop erscheint das K. in Form von Fibrillen. Diese bestehen, wie unter dem Elektronenmikroskop sichtbar wird, aus Mikrofibrillen. Die Mikrofibrillen zeigen eine charakteristische Querstreifung mit einem Wiederholungsabstand von 67 nm, die auf eine Ende-an-Ende-Ausrichtung der zugrundeliegenden Moleküleinheit, des Tropokollagens, zurückzuführen ist. Für die charakteristische Struktur und Elastizität des K. spielen Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der HN-Gruppe eines Glycins und der C=O-Gruppe eines Prolins oder einer anderen Aminosäure zwischen den Aminosäureketten des Tropokollagens sowie die typischen Strukturmotive ([Gly-X-Yn], wobei X häufig Pro und Y oft Hyp [Hydroxyprolin] ist) eine Rolle.
Störungen der Kollagensynthese: Eine Reihe von vererbten und ernährungsabhängigen Erkrankungen sind auf eine Beeinträchtigung der Kollagensynthese zurückzuführen. Vererbte Enzymdefekte sind verantwortlich für das Ehlers-Danlos-Syndrom (überdehnbare Haut), das Marfan-Syndrom (Tendenz der Aorta zu reißen) und die Osteogenesis imperfecta (starke Knochenbrüchigkeit). Da zur Bildung der Hydroxyprolylreste Ascorbinsäure benötigt wird, blockiert ein Mangel dieses Vitamins in der Nahrung die Kollagenbildung (Skorbut). Der Lathyrismus wird auf die Inhibierung der Lysyl-Oxidase und dem daraus resultierenden Fehlen von Quervernetzungen im K. zurückgeführt. Bei rheumatischer Arthritis, Osteoarthrose, Sklerodermie und Alkaptonurie werden Kollagenfibrillen abgebaut. [W.G. Cole Prog. Nucl. Acid Res. Mol. Biol. 47 (1994) 29–80; D.J. Prockop Annu. Rev. Biochem. 64 (1995) 403–434]

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