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Lexikon der Ernährung: L-Glutamin

L-Glutamin, Glu-NH2, Gln, Q, E glutamine, proteinogene, entbehrliche (nicht-essenzielle), glucogene Aminosäure mit ungeladener polarer amidtragender Seitenkette (-[CH2]2-C[=O]-NH2), die erstmals 1883 aus Zuckerrübensaft isoliert wurde. Gln ist dominanter Bestandteil des intrazellulären (20.050 ± 2.570 µmol / l icw, Mittelwert ± SD) und extrazellulären (655 ± 85 µmol / l Plasma) Pools an freien Aminosäuren im menschlichen Organismus. Aus Proteinen bzw. Peptiden im Darm freigesetztes Gln wird aktiv mittels des Transportsystems N absorbiert.
Stoffwechsel: Gln wird unter Katalyse der cytosolischen Glutamin-Synth(et)ase (EC 6.3.1.2) aus L-Glutaminsäure und Ammoniak in einer endergonen Reaktion gebildet:
Glu + NH4+ + ATP → Gln + ADP + Pi.
Die Synthese ist durch die Kopplung mit der ATP-Hydrolyse thermodynamisch begünstigt. Die Glutaminase-Reaktion im Mitochondrium ist der initiale Schritt des Gln-Abbaus. Gln ist nicht nur ein Baustein für die Proteinsynthese, sondern spielt als Zwischenprodukt in einer Vielzahl von Stoffwechselwegen eine wichtige Rolle (Tab. 1).
Physiologische Bedeutung: Wegen der Beteiligung an verschiedensten Transaminierungsreaktionen wird Gln als Regulator der Aminosäuren-Homöostase angesehen. Bei metabolischem Stress (nach Operationen, bei schweren Verletzungen, bei Sepsis etc.) steigt der Bedarf an Gln drastisch an; die endogene Synthese reicht zur Deckung nicht aus. Konsequenterweise entsteht ein Gln-Mangel. In diesen Situationen wird Gln als bedingt unentbehrliche Aminosäure angesehen und sollte in ausreichenden Mengen (ca. 20 g / Tag) zugeführt werden. Als sterilisations- und lagerungsstabile, gut wasserlösliche Glutaminquelle v. a. für die künstliche Ernährung wird das Dipeptid L-Alanyl-L-glutamin eingesetzt. Folgen einer unzureichenden Versorgung sind Störungen der Struktur und Funktion des Darmes, Störungen der Immunantwort und mittelfristig ein multiples Organversagen. Möglicherweise weisen auch Sportler einen höheren Bedarf an Gln auf.
In der Niere spielt Gln ebenfalls eine wichtige Rolle, da es hydrolysiert wird und der gebildete freie Ammoniak die Reabsorption von Kalium- und Natriumionen erleichtert. Da Gln mit seiner Amidgruppe an der Biosynthese von Hexosaminen beteiligt ist, fördert es die Regeneration von Mucoproteinen und des Darmepithels.
Erst kürzlich wurde eine Methode etabliert, die die Bestimmung von Gln-Resten in Proteinen erlaubt. Früher erfolgten die Angaben als Glx. Offensichtlich weisen tierische Proteine einen Glutamingehalt von ca. 6–10 % auf (Tab. 2). Deutlich höher liegt der Anteil z. B. in Fraktionen des Weizenproteins (z. B. Gliadin).

L-Glutamin: Tab. 1. Wichtige Glutamin-Metabolite.

Metabolit

Funktion

Glutathion
(γ-Glu-Cys-Gly)

Tripeptid mit zentraler Bedeutung im Immunsystem, Redoxsystem

Aminozucker

Bestandteil von Gewebepolysacchariden

Purine
(Adenin, Guanin)

Bestandteile von Nucleinsäuren und Nucleotiden

Pyrimidine
(Cytosin, Uracil)

Bestandteile von Nucleinsäuren und Nucleotiden

L-Glutamin: Tab. 2. Glutamingehalt von Proteinen        [g / 10 g Stickstoff].

Protein

Gln-Gehalt

α-Lactalbumin

5,3 ± 0,1

β-Lactoglobulin

5,9 ± 0,1

Ovalbumin

3,3 ± 0,1

Gliadin

28,5 ± 0,4

Casein

10,6 ± 0,7

Gesamtmilchprotein

8,7 ± 0,3

Molkenprotein

6,5 ± 0,4

Sojaproteinisolat

5,9 ± 0,1

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