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Lexikon der Ernährung: L-Histidin

L-Histidin, His, H, Imidazolalanin, E L-histidine, proteinogene, als unentbehrlich (essenziell) eingestufte, glucogene Aminosäure mit positiv geladener (bei pH 6) polarer Imidazol-Seitenkette (Aminosäuren, Abb. 2), die erstmals 1896 aus Protaminen extrahiert wurde. Der Imidazolring (ATP-Imidazol-Zyklus) kann von Säugetieren nicht synthetisiert werden. H. ist Bestandteil des intrazellulären (592 ± 270 µmol / l icw, Mittelwert ± SD) und extra-zellulären (87 ± 15 µmol / l Plasma) Pools an freien Aminosäuren im menschlichen Organismus. Das im Cytosol der Zellen vorkommende Dipeptid Carnosin (β-Alanyl-Histidin; 6130 ± 1850 µmol / l icw) stellt einen schnell verfügbaren Speicher (Dipeptidspaltung durch das Enzym Carnosinase) für H. dar. Aus Proteinen bzw. Peptiden im Darm freigesetztes H. wird aktiv mittels des Transportsystems für basiche Aminosäuren (Transportsysteme) absorbiert.
Aufgrund von Langzeitstudien bei künstlich ernährten Patienten wird H. als unentbehrliche Aminosäure eingestuft. Mangelerscheinungen treten jedoch erst nach längerer unzureichender Zufuhr auf, da Carnosin als H.-Speicher fungiert. H. ist Vorstufe verschiedener Metabolite (Tab.) und bei vielen Enzymen Bestandteil des katalytischen Zentrums. H. wird über verschiedene Zwischenstufen zu α-Ketoglutarat abgebaut.
In den meisten Nahrungsproteinen hat H. einen Anteil von 2–3 %; in Proteinen des Blutes (z. B. Hämoglobin) liegt dieser Wert bei ca. 6 %.

L-Histidin: Tab. Wichtige Histidin-Metabolite.

Metabolit

Funktion

Histamin

Erweiterung der Blutgefäße (Freisetzung bei Überempfindlichkeitsreaktionen wie Pseudo-Allergien)

Carnosin
(β-Ala-His)

Dipeptid; Speicher für L-Histidin

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