L-Tryptophan, Trp, W, 2-Amino-3-Indolylpropansäure, E L-tryptophan, proteinogene, essenzielle Aminosäure mit glucogener Seitenkette und ketogenem Ringsystem (Aminosäuren Abb. 2). F. G. Hopkins isolierte im Jahr 1902 Trp aus enzymatisch hydrolysiertem Casein. Tierische Proteine enthalten 1–2 %, pflanzliche i. d. R. < 1 % Trp. Besonders Trp-arm ist Mais. Trp ist hitze- und säurelabil und empfindlich gegenüber oxidierenden Substanzen, z. B. Eisen und Kupfer in Lebensmitteln. Bei der Säurehydrolyse wird Trp zerstört (Proteinhydrolysate). Die großtechnische Gewinnung von isoliertem Trp erfolgt weitgehend mikrobiologisch; es schmeckt leicht bitter.
Stoffwechsel: T. ist Bestandteil des intrazellulären und extrazellulären (35± 8 µmol / l Plasma) Pools an freien Aminosäuren im menschlichen Organismus. Aus Proteinen bzw. Peptiden im Darm freigesetztes T. wird aktiv mittels Transportsystem L absorbiert, in die Blutbahn überführt, an Albumin gebunden und an den jeweiligen Bestimmungsort weitergeleitet. Beim Übertritt durch die Darm- und die Blut-Hirn-Schranke konkurriert Trp mit anderen neutralen Aminosäuren; die Verfügbarkeit wird von der Plasmakonzentration und diese von der Nährstoffrelation der Kost beeinflusst. Nach proteinreicher Kost tritt wenig Trp über, nach kohlenhydratreicher Kost mehr. Trp wird in körpereigene Proteine eingebaut und ist Ausgangssubstanz wichtiger Stoffwechselprodukte (Serotonin, Melatonin; Niacin). Der Niacinbedarf kann teilweise (nicht vollständig) durch Trp gedeckt werden; 60 mg Trp ≈ 1 mg Niacin-Äquivalent.
Der Trp-Abbau ist komplex: die Alanin-Seitenkette geht über Pyruvat in Acetyl-CoA über, das Ringsystem über eine Vielzahl von Zwischenschritten zu Glutaryl-CoA (Glutaryl-CoA-Dehydrogenase; Glutaracidurie Typ I) und weiter zu Acetoacetyl-CoA und letztlich Acetyl-CoA. Beim bakteriellen Abbau entstehen Tryptamin und Indol bzw. Indolessigsäure (Hartnup Krankheit; Auxine).
Trp-Mangel – isoliertes Trp in der Ernährung: Trp-Mangel kommt in Mittelamerika und in Teilen Afrikas vor bei einseitiger Ernährung, meistens auf der Grundlage von Mais. Die Symptome entsprechen denen bei Proteinmangel (Wachstumsstörung, negative N-Bilanz), hinzu kommt Niacinmangel mit Pellagra-ähnlichen Erscheinungen. Wichtig ist der Ausgleich insbesondere für Säuglinge und Kleinkinder, z. B. die Ergänzung von Mais mit Trp-reicheren Lebensmitteln (biologische Wertigkeit). Isolierter Trp-Mangel wurde in der Anfangsphase der Ernährungstherapie mit Proteinhydrolysaten beobachtet, auch bei semisynthetischer Ernährung, z. B. bei erblichen Störungen im Aminosäurenstoffwechsel. Säurehydrolytisch gewonnenen Peptid- und Aminosäurenmischungen muss isoliertes Trp zugesetzt werden. Trp ist weiterhin Bestandteil synthetischer Aminosäurenmischungen, auch zur parenteralen Anwendung, Futtermittelzusatz und Arzneimittel (Schlafmittel – Serotoninsynthese).