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Lexikon der Ernährung: Prionen

Prionen, E prions, umgestelltes Kurzwort von E proteinaceous infectious particles, vermutlich physiologische, im Körper vorkommende Proteine, die aufgrund eines unbekannten Ereignisses eine falsche Konformation annehmen bei identischer Aminosäurezusammensetzung. Es handelt sich bei dem physiologischen Prion-Protein PrPc und dem krankheistauslösenden PrPSc (Prionen-Krankheiten) um Strukturisomere. Bei PrPc ist das Protein größtenteils schraubig gewunden (α-Helix), während PrPSc zu über 50 % gestreckte Bereiche (β-Faltblatt-Strukturen) enthält. Das Glycoprotein besteht – je nach Spezies – aus 254–273 Aminosäuren, mit einem Molekulargewicht von 33–35 kDa. Das krankheits-induzierende Prionenprotein weist gegenüber der zellulären Form eine beispiellos hohe Stabilität auf. Nur konzentrierte Laugen und chlorhaltige Lösungen inaktivieren es zuverlässig. Dagegen sind herkömmliche formaldehyd- oder alkoholhaltige Desinfektionsmittel oder das Erhitzen auf 100 °C wirkungslos. Die Erreger widerstehen ultravioletter oder ionisierender Strahlung, die bei Viren durch die Schädigung des Erbguts zu einer völligen Zerstörung ihrer Infektiosität führen. Die physiologische Funktion, des v. a. im Bereich von Nervenzellmembranen lokalisierten zellulären Proteins, ist noch weitgehend unverstanden. PrPc scheint eine Rolle bei der synaptischen Übertragung und der Regulation von circadianer Aktivität zu spielen. Außerdem wurden kupferbindende Eigenschaften des Proteins beschrieben, deren Bedeutung für die krankheitsassoziierten Symptome aber noch unklar sind. Bei einigen anderen ZNS-Krankheiten sind aber ebenfalls Cu bindende Proteine beteiligt (z. B. Alzheimer, Parkinson).

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