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Lexikon der Ernährung: Proteolyse

Proteolyse, Proteinabbau, E proteolysis, Abbau von Eiweißmolekülen durch hydrolytische Spaltung der Peptidbindungen. Generell wird zwischen 1) extrazellulärer (z. B. bei der Verdauung von Nahrungsproteinen) und 2) intrazellulärer P. (durch lysosomale Cathepsine; vgl. Autolyse) unterschieden. Nach dem Reaktionsmechanismus kann außerdem unterschieden werden zwischen enzymatischer und nicht enzymatischer Hydrolyse (meist durch Säureeinwirkung) sowie zwischen vollständiger (bis zu freien Aminosäuren) und unvollständiger / partieller Hydrolyse (Bildung von Peptiden).
ad 1) Die Proteinverdauung erfolgt im Wesentlichen enzymatisch unter Einwirkung verschiedener Proteasen. Sie führt zur Bildung von freien Aminosäuren, aber auch Di- und Tripeptiden (Protein).
ad 2) Die intrazellulären Endopeptidasen sind vorwiegend in den Lysosomen lokalisiert und werden summarisch als Cathepsine (Cathepsine A, B, C, D, E und L) bezeichnet. Die proteasereichsten Organe sind Leber, Milz und Niere. Während die Cathepsine A–E ihr Wirkungsoptimum im schwach sauren Bereich (pH 2,5–6) haben und mit Ausnahme von Cathepsin D und E auch synthetische niedermolekulare Substrate hydrolysieren, werden von den restlichen im Neutralbereich wirkenden Cathepsinen nur Proteine angegriffen. In intakten Zellen wird die P. reguliert und läuft in den Lysosomen ab (Autophagie). In geschädigten Zellen werden die gleichen Cathepsine von den zerstörten Lysosomen freigesetzt und sind für die Autolyse verantwortlich, d. h. den unregulierten Gesamtabbau der Zelle.
Lebensmitteltechnologische Bedeutung: In der Lebensmittelherstellung spielt sowohl die enzymatische als auch die nicht enzymatische P. eine Rolle. Eine vollständige nicht enzymatische P. erfolgt meist durch Säurebehandlung, seltener im alkalischen Milieu, und wird zur Herstellung von Speisewürze und Eiweißhydrolysaten für spezielle diätetische Lebensmittel verwendet. Die unvollständige nicht enzymatische Hydrolyse wird z. B. für die Gewinnung von Gelatine genutzt (vgl. Peptone).
Die enzymatische P. kann in einer Vielzahl von Lebensmitteln ablaufen, da Zellen generell Proteasen enthalten, die nach Zerstörung der Zellstruktur oder beim Ausbleiben der zellulären Kontrollmechanismen auf das Lebensmittel einwirken können. Gewünscht ist die enzymatische P. z. B. bei der Reifung von Fleisch und Fisch. Auch bei der Käsereifung erfolgt eine enzymatische P. Hierbei dienen als Enzymquelle bestimmte Bakterienkulturen. Eine enzymatische P. wird auch durch den Zusatz von pflanzlichen Proteasen (z. B. Papain) zu Lebensmitteln bewirkt, z. B. als Fleischzartmacher, zur Teigerweichung bei der Gebäckherstellung und zur Verhinderung der Trübung von Bier. Im Lebensmittelbereich wird meist eine unvollständige P. angestrebt, da eine höhere Konzentration an freien Aminosäuren und niedermolekularen Peptiden zu einem unangenehmen bitteren Geschmack führen und somit das Lebensmittel genussuntauglich machen können.

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