Proteine [von griech. protos = erster; proteios = erstrangig], Eiweiße, Eiweißstoffe, Eiweißkörper, E proteins, vorwiegend aus den 20 proteinogenen α-L-Aminosäuren durch Peptidbindungen (Peptide) aufgebaute Makromoleküle. Es handelt sich um primär lineare Polymere, die jedoch aufgrund kovalenter, ionischer, polarer und hydrophober Wechselwirkungen in der Lage sind, hochspezifische, den jeweiligen Funktionen angepaßte räumliche Strukturen auszubilden ( siehe Zusatzinfo ; siehe Abb. 1 und Abb. 2 ). Proteine stellen den größten Anteil der organischen Bestandteile von Zellen dar. Die Einteilung der Proteine kann nach mehreren Kriterien wie Zusammensetzung und Form, Vorkommen und Funktion erfolgen. Actin-bindende Proteine, calciumbindende Proteine, gliaspezifische Proteine, Glykoproteine, G-Proteine, Membranproteine, Myelinproteine, neuronspezifische Proteine, neurospezifische Proteine.

Proteine

Der Aufbau der Proteine aus den 20 verschiedenen Aminosäuren ist schriftartig, d.h. mit einer für jedes Protein charakteristischen Reihenfolge der einzelnen Aminosäuren. Auch die Kettenlänge ist für jedes einzelne Protein charakteristisch und bewegt sich zwischen nur wenigen und über 1000 Aminosäureresten, entspricht relativen Molekülmassen von 2000 bis über 1 Million. Alle Peptidbindungen eines Proteins enthalten denselben Richtungssinn, indem sie sich durch "Kopf-an-Schwanz-Verknüpfung" der einzelnen Aminosäuren ableiten. Daraus resultiert letztlich auch die durch den Aminoterminus und den Carboxylterminus definierte Polarität jeder Proteinkette. Neben den 20 proteinogenen Aminosäuren enthalten bestimmte Proteine in meist geringen Anteilen auch modifizierte Aminosäuren, Metalle, prosthetische Gruppen, Phosphatreste sowie in unterschiedlich starken Anteilen Lipide, Nucleinsäuren, Zuckerreste und Polysaccharide. Als Primärstruktur der Proteine (Aminosäuresequenz) bezeichnet man die lineare, schriftartige Reihenfolge der einzelnen Aminosäurereste jedes Proteins. Sie ist genetisch festgelegt durch die Basensequenz der jeweiligen Gene. Als Sekundärstrukturen der Proteine faßt man alle durch Wasserstoffbrücken-Bindungen bedingten, periodisch wiederkehrenden Überstrukturen zusammen, wobei sich durch intramolekulare H-Brücken Schrauben- oder Helixstrukturen (am häufigsten die sogenannte α-Helix; siehe Abb. 1 ), durch intermolekulare H-Brücken zwischen parallel oder antiparallel liegenden Peptidketten die Faltblattstrukturen ausbilden ( siehe Abb. 2 ). Letztere können aber auch durch antiparallele Zurückfaltung innerhalb derselben Peptidkette entstehen. Als Tertiärstruktur der Proteine bezeichnet man die Faltung einzelner Peptidketten zu einer dreidimensionalen spezifischen Struktur, wobei die Sekundärstrukturen erhalten bleiben. Durch die Ausbildung von Tertiärstrukturen erhalten Proteine die für ihre jeweiligen Funktionen charakteristische Form, insbesondere die spezifischen Furchungen der Oberflächen, wie sie z.B. für die Bindung und Umsetzung von Substratmolekülen in den aktiven Zentren der Enzyme erforderlich sind. Als Quartärstruktur der Proteine bezeichnet man den Aufbau aus zwei oder mehreren gleichen oder ungleichen Peptidketten (Untereinheiten), die sich nach Ausbildung und unter Erhaltung der Sekundär- und Tertiärstrukturen zu multimeren Proteinen aneinanderlagern.

Proteine

Abb. 1: α-Helixstruktur:
α-Helix (rechtsgängig) mit ihren Wasserstoffbrücken-Bindungen.
Maße der α-Helix: Anstieg pro Aminosäureeinheit 0,15 nm, Ganghöhe 0,54 nm = 3,6 Aminosäuren, Durchmesser etwa 2 nm, abhängig von der Größe der Seitenketten (R)

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Abb. 2: Faltblattstruktur (β-Struktur):
Ansicht des "gefalteten Blatts" in der Perspektive. Die Aminosäureseitengruppen (R) stehen abwechselnd oberhalb und unterhalb der Blattstruktur; allzu große Seitengruppen behindern die Ausbildung der Faltblattstruktur