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Lexikon der Neurowissenschaft: Proteinkinasen

Proteinkinasen, E protein kinases, Klasse von Enzymen (Kinasen), die die Phosphorylierung von Proteinen katalysieren ( siehe Tab. ). Proteinphosphorylierungen stellen die häufigste Art posttranslationaler Proteinmodifikationen dar und können trotz ihrer chemischen Stabilität durch Phosphatasen rückgängig gemacht werden (Dephosphorylierung). Proteinkinasen katalysieren den Transfer der γ-Phosphatgruppe von ATP (Adenosintriphosphat) oder seltener GTP auf bestimmte Aminosäurereste in Substratproteinen. Phosphoryliert werden Serin- oder Threonin-Reste (Serin/Threonin-Kinasen), seltener Tyrosin-Reste (Tyrosin-Kinasen). Proteinkinasen werden zellspezifisch exprimiert und können zwischen dem Cytoplasma und dem Zellkern translozieren. Die katalytische Aktivität der Proteinkinasen kann durch sekundäre Boten, wie Calcium, cAMP, cGMP, Diacylglycerol oder Stickoxid, gesteuert werden. Zahlreiche Kinasen, wie Caseinkinase, β-Adrenorezeptorkinase, S6-Kinase, cdc-Kinasen, Raf, MAP-Kinasen oder Neurofilament-Kinase, sind jedoch unabhängig von sekundären Boten. Kinasen nehmen eine zentrale Position bei der Signaltransduktion extrazellulärer Reize ins Cytoplasma oder in den Zellkern ein. Zu den am besten untersuchten Proteinkinasen zählen die durch cAMP regulierte Proteinkinase A und die durch Ca2+ und Diacylglycerol aktivierte Proteinkinase C. Calmodulin.

Proteinkinasen

Proteinkinasen mit wesentlichen neuronspezifischen Funktionen

Kinase Aktivierung
durch
Serin/
Threonin-
Phosphorylierung
Tyrosin-
Phosphorylierung
neurale
Substrate

Akt
βARK Adrenalin
Calmodulin
Casein
cdc
EGF-R EGF +
ERK MEKK + MAP, SRF
IGF-R Insulin +
JNK JNKK, SEK + c-Jun, Bcl-2
PKA cAMP +
PKC DAG, Calcium + GAP-43
PKG cGMP +
Raf
S6
Trk NGF, BDNF, CNTF +

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