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Lexikon der Neurowissenschaft: Zink-Finger-Proteine

Zink-Finger-Proteine, E zinc finger proteins, Bezeichnung für eine Klasse meist regulatorisch wirkender, DNA- bzw. RNA-bindender Proteine (z.B. Steroidrezeptoren), die sich durch gemeinsame strukturelle Motive, sogenannte Zink-Finger, auszeichnen ( siehe Abb. ). Die Anzahl der Motive variiert zwischen einem und mehr als 30, je nach Protein. Es konnte bei einigen Proteinen experimentell nachgewiesen werden, daß die Zink-Finger-Domänen für die Protein-DNA(-RNA)-Interaktion verantwortlich sind: Die Kristallstruktur zeigt, daß die Zink-Finger in der großen Furche der DNA binden ( siehe Abb. ). Zink-Finger-Proteine spielen in der Entwicklung unterschiedlichster Zellen und Gewebe eine Rolle, z.B. reguliert Krox 20 die Expression anderer Gene im sich entwickelnden Rhombencephalon. Eine andere Art von Zink-Finger-Proteinen sind die LIM-Proteine, z.B. die Produkte der LIM-Homöobox-Gene; diese enthalten eine LIM-Domäne ( siehe Zusatzinfo ) und eine Homöodomäne (Homöobox-Gene).



Zink-Finger-Proteine

Das Zink-Finger-Motiv wurde erstmals in der Aminosäuresequenz von TF IIIA entdeckt, einem Protein, das für die Transkription des 5S-rRNA-Gens in Zellen des Krallenfroschs Xenopus benötigt wird. TF IIIA bindet spezifisch an eine 50 Basenpaare umfassende Kontrollregion innerhalb des 5S-rRNA-Gens (ICR, internal control region), wodurch die Transkription des Gens aktiviert wird. Die Aminosäuresequenz von TF IIIA weist neun kurz aufeinanderfolgende Sequenzmotive (Cystein – 2 bis 4 Aminosäuren – Cystein – 12 Aminosäuren – Histidin – 3 bis 4 Aminosäuren – Histidin) auf (a). Das Histidin- und Cystein-Paar eines jeden Motivs ist dazu befähigt, gemeinsam mit einem Zink-Ion in Koordination zu treten, so daß sich auf Primärstrukturebene eine "Fingerstruktur" ausbilden kann. Neben den TF IIIA-ähnlichen Cys-His-Zink-Finger-Proteinen findet man bei einer weiteren Gruppe von Zink-Finger-Proteinen anstelle des Histidin-Paares ein zweites Cystein-Paar vor (Cys-Cys Zink-Finger, b).



Zink-Finger-Proteine

Das weiße Band der Computerdarstellung links repräsentiert das Peptid-Rückgrad der Aminosäurekette. Dessen linke Hälfte faltet sich haarnadelartig zurück und bildet eine β-Faltblatt-Unterstruktur. Die rechte Hälfte windet sich zu einer α-Helix. Bindungen zwischen dem Zink-Ion (gelbe Kugel) und den beiden Cysteinresten des β-Faltblatts (gelbe Linien) sowie den beiden Histidinresten der Helix (rote Linien) halten die Hälften an der Wurzel des Fingers zusammen. Dadurch stabilisieren hydrophobe Aminosäurereste (grün) an der Spitze des Fingers die Struktur. Die rechte Bildseite zeigt die Kontakte (magentarot) dreier hintereinandergeschalteter Zink-Finger (rot) zu den Basen in der großen Furche der DNA (blau).

Zink-Finger-Proteine

Die LIM-Domäne besteht aus zwei spezifischen Zink-Finger-Strukturen, die für Protein-Protein-Interaktionen verantwortlich sind. Eine Reihe verschiedener Proteine sind als Cofaktoren identifiziert worden, die an die LIM-Domäne von LIM-Homöobox-Genen binden und je nachdem die Transkription nachgeschalteter Gene veranlassen oder verhindern. Bei Nematoden spielen LIM-Proteine eine Rolle bei der Spezifizierung von Zellen. Sowohl bei Fliegen als auch bei Vertebraten sind LIM-Proteine im Zentralnervensystem essentiell für das korrekte Auswachsen von Axonen.

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