Die Bewegung lebender Organismen ist ein rätselhaftes Phänomen. Das Blinzeln eines Auges, Zucken eines Muskels, Losschnellen eines Rennläufers oder Reißen und Stoßen eines Gewichthebers – all das scheint spontan von innen heraus zu entstehen. Anders als bei einem Düsenflugzeug, einer Rakete oder einem Lastzug resultiert die Bewegung nicht aus der explosionsartigen Ausdehnung heißer Gase, und sie ist auch nicht von außen aufgezwungen wie die von Segelschiffen, Wellen oder Bäumen im Wind.

Jedes Lebewesen ist ein sinnreicher Zusammenschluß vieler biomolekularer Maschinen, die Energie aus Licht oder Nährstoffen in das umwandeln, was der Organismus gerade benötigt – Bewegung, Wärme oder Material für den Aufbau innerer Strukturen. Seit vielen Jahrzehnten schon studieren Biochemiker die Hauptbestandteile dieser Maschinen: die Proteine. Doch erst kürzlich haben meine Kollegen und ich einen Schritt weiter getan und künstliche Modelle entworfen, welche die Energieumwandlungen in Lebewesen nachahmen können. Diese elastischen Moleküle vermögen sich auf chemische oder elektrische Signale hin auszudehnen oder zusammenzuziehen oder als Reaktion auf mechanische Reize eine chemische Umsetzung auszulösen. Theoretisch sind sie fähig, jede Art von Stimulus in jede andere Energieform umzusetzen (Bild 2).

Dabei sind synthetische biomolekulare Maschinen viel einfacher aufgebaut als ihre natürlichen Vorbilder. Von allem unwesentlichen Ballast befreit, können diese Modelle ein besseres Verständnis der grundlegenden zellulären Mechanismen fördern. Ich glaube sogar, daß ihr Funktionsprinzip die ganze Spannweite der biologischen Energieumwandlungen abdeckt.

Zugleich versprechen diese Moleküle vielerlei praktische Anwendungen in Medizin und Technik. So können sie Arzneimittel gesteuert freisetzen, die Bildung von Narbengewebe verhindern oder Babys trocken halten. Ihre Weiterentwicklung schafft möglicherweise die Grundlage einer neuen Art von Servomechanismen, die auf Wärme, Licht, Druck oder chemische Veränderungen mit einer Bewegung reagieren.


Steigende Ordnung durch Wärme

Mit unseren Forschungen begannen meine Mitarbeiter und ich schon vor einem Vierteljahrhundert. Aufbauend auf den Arbeiten von Miles Partridge, der an der Universität Bristol (England) erstmals die elastischen Strukturproteine des Bindegewebes untersucht hatte, isolierten wir damals Elastin: ein Protein, das in Arterien, Ligamenten (Bändern), Lungen und der Haut der meisten Säugetiere vorkommt. Wie wir feststellten, geht die Lösung eines bestimmten Bruchstücks dieses Proteins namens Alpha-Elastin beim Erwärmen von einem ungeordneten in einen geordneteren Zustand über: Zwischen 15 und 25 Grad Celsius verschmelzen die Moleküle zu einer dichten, klebrigen Masse.

Proteine sind lange Ketten miteinander verbundener Aminosäuren, von denen rund 20 verschiedene in der Natur vorkommen. Diese bilden mit je zwei Kohlenstoffatomen und einem Stickstoffatom das Rückgrat des Proteins, während der Rest der Aminosäure als Seitenkette absteht.

In Jahre 1973 entdeckten William R. Gray und Lawrence B. Sandberg sowie ihre Mitarbeiter an der Universität von Utah in Salt Lake City, daß Elastin wiederkehrende Aminosäuresequenzen enthält, vor allem Valin-Prolin-Glycin-Glycin (VPGG) sowie Valin-Prolin-Glycin-Valin-Glycin (VPGVG). Seitdem haben wir Polymere aus diesen und anderen sich wiederholenden Einheiten synthetisiert und deren Strukturen untersucht. Ersetzt man einen der Valin-Reste durch andere Aminosäuren wie Glutaminsäure (E), Lysin (K) oder Isoleucin (I), erhält man verwandte Bruchstücke (VPGEG, VPGKG oder IPGVG) mit etwas unterschiedlichen Eigenschaften. Durch Einbau dieser Abschnitte in eine Kette läßt sich deren Verhalten modifizieren.

Wir stellten fest, daß die synthetischen Polymerketten genauso wie ihre natürlichen Gegenstücke zunächst in ausgestrecktem Zustand vorliegen und sich mit ansteigender Temperatur zu einer schraubenartigen Helix falten (Bild 3). Die Helices lagern sich dann zu Filamenten (fädigen Strukturen) zusammen, deren Eigenschaften – wie Messungen von Laurie Gotte und seinen Mitarbeitern an der Universität Padua (Italien) ergeben haben – mit denen von natürlichem Elastin übereinstimmen.

Als wir in Bändern oder Blättern aus solchen Polymeren die Molekülketten mittels Gammastrahlung von Cobalt-60 quervernetzten, verhielten sich die Produkte gummiartig. Insbesondere war ihre Spannkraft, wie Physikochemiker sagen, entropischer Natur.

Die begrenzte Elastizität etwa eines dünnen Metalldrahts rührt von der Dehnung der Bindungen zwischen den Atomen her; diese ziehen den Werkstoff in seine ursprüngliche Form zurück, sobald die deformierende Kraft verschwindet, brechen jedoch bei zu starker Dehnung. Wenn dagegen ein gummiartiges Protein gedehnt wird, bleiben die Bindungen zwischen seinen Rückgrat-Atomen unbelastet. Statt dessen wird die Torsionsbewegung anderer Atome um das Rückgrat herum eingeschränkt, und das ganze Molekül nimmt eine geordnetere Struktur an. Wenn die deformierende Kraft dann nachläßt, kehren die Moleküle wegen des natürlichen Trends zur Zunahme der Entropie (Unordnung) in die ursprüngliche, freiere Anordnung zurück.

Wir alle sind ein lebender Beweis dafür, daß entropische Elastizität nahezu unverwüstlich ist. Die Fasern in menschlichen Arterien – besonders im Aortenbogen – zum Beispiel bleiben normalerweise mehr als 60 Jahre lang elastisch, während sie Milliarden Dehnungs-Entspannung-Zyklen durchlaufen.

Mit der Entropie hängt auch ein grundlegendes Rätsel im Verhalten dieser Polymere zusammen: Wie können sie mit steigender Temperatur eine geordnetere, gefaltete Struktur annehmen? Die meisten Stoffe gehen beim Erwärmen in einen weniger geordneten Zustand über – etwa wenn sie schmelzen oder verdampfen. Deshalb bezeichnen wir die Veränderung in den Polymeren als einen inversen Temperaturübergang.

Dieses Phänomen läßt sich mit dem Wasser erklären, das die Polymere umgibt. Gewisse Teile der Polymerkette sind hydrophob (wasserabweisend, apolar), andere hydrophil (wasseranziehend, polar). Dementsprechend ordnen sich die Wassermoleküle unterschiedlich um sie an. Die relative Stabilität dieser Anordnungen wiederum ändert sich mit der Temperatur – und damit auch die bevorzugte Gestalt des Proteins.

Weil die Wassermoleküle in der Nähe von hydrophoben Abschnitten keine starken Wechselwirkungen mit dem Polymer eingehen können, bilden sie untereinander sogenannte Wasserstoffbrücken aus, wobei ein Netz pentagonaler Strukturen entsteht (Bild 4). Diese Ordnung des umgebenden Mediums trägt dazu bei, das Polymer in der gestreckten Form zu halten; denn es könnte sich nur falten, wenn einige der Wasserstoffbrücken zerstört würden.

Mit steigender Temperatur wächst jedoch die Tendenz zur Unordnung, und schließlich genügt die ziellose thermische Bewegung der Wassermoleküle, die Bindungen zwischen ihnen brechen zu lassen. Dann weicht die pentagonale Anordnung einem Zustand mit häufig wechselnden Bindungen, der für reines flüssiges Wasser typisch ist. Damit aber hindert nichts mehr das Protein daran, die energetisch günstigere gefaltete Form anzunehmen. Wie es der zweite Hauptsatz der Thermodynamik verlangt, ist der Zuwachs in der Unordnung des Wassers größer als die Zunahme der Ordnung in der Kette: Die Gesamtentropie des Systems nimmt zu.


Verschiebung der Übergangstemperatur

Um diesen Mechanismus zu testen, brachten wir unsere Bänder aus quervernetzten Proteinen in ein Wasserbad und erhöhten die Temperatur allmählich über den Bereich hinweg, in dem wir einen inversen Temperaturübergang vermuteten. Wie erwartet, schrumpfte das Material auf die Hälfte seiner Länge im gequollenen Zustand. Indem die Biopolymere sich bei Temperaturänderung bewegen, verwandeln sie also – ganz wie gewöhnliche Maschinen – Wärme in Arbeit. Diese Umsetzung erwies sich als äußerst wirksam: Manche Biopolymer-Bänder können beim Schrumpfen mehr als das Tausendfache ihres Trockengewichts heben (Bild 1). Bei welcher Temperatur der Übergang stattfindet hängt vom relativen Anteil der polaren und apolaren Abschnitte im Polymer ab. Hydrophile Seitenketten heben die Übergangstemperatur tendenziell an, hydrophobe senken sie. Das liegt daran, daß hydrophile Gruppen wie Carboxylat durch ihre starke Anziehungskraft auf Wassermoleküle deren pentagonale Struktur in der Umgebung benachbarter hydrophober Seitenketten zerstören können. Infolgedessen wirkt sich eine Temperaturerhöhung, die den gleichen störenden Effekt auf die pentagonale Konfiguration hat, geringer aus; denn das Wasser ist von vornherein relativ ungeordnet. Desgleichen verringern die hydrophilen Gruppen die zur Faltung benötigte Energiemenge, weil nur wenige verbleibende Bindungen zwischen pentagonal angeordneten Wassermolekülen gebrochen werden müssen. Schon zwei zusätzliche Carboxylat-Gruppen pro 100 Aminosäureresten genügen, den Energiebedarf um 75 Prozent zu senken. Wenn Tiere sich bewegen, reagieren ihre Muskeln allerdings auf elektrochemische Signale und nicht auf Temperaturänderungen. Um dieses Verhalten nachzuahmen, haben wir Varianten unserer ursprünglichen bioelastischen Polymere hergestellt, in denen ein äußerer Reiz das Schrumpfen oder Quellen auslösen kann, indem er die Übergangstemperatur verschiebt. Die Umgebungstemperatur bleibt gleich, aber die Reaktion der molekularen Kette darauf ändert sich. (Ich nenne diesen Effekt den , weil er auf der Manipulation der Übergangstemperatur beruht.) Die Basis dieses Kunstgriffs ist eine Aminosäure, deren Seitenkette je nach den Umgebungsbedingungen von wassermeidend zu wasseranziehend wechseln kann (und zurück). Den ersten Erfolg hatten wir mit Glutaminsäure, deren Seitenkette im Sauren in der ungeladenen Form (-COOH), in neutraler Umgebung jedoch als negativ geladenes Carboxylat vorliegt. Demnach sollte ein Band, das Glutaminsäure enthält, bei Körpertemperatur in saurem Milieu schrumpfen und bei einem pH-Wert von etwa 7, wie er in Lebewesen herrscht, sich ausdehnen (der pH ist ein inverses Maß der Konzentration an Wasserstoffionen; 7 entspricht dem Neutralpunkt, Werte darunter kennzeichnen ein saures, solche darüber ein basisches Milieu).

Von der Theorie zur Praxis

Wir demonstrierten dieses Verhalten mit einem Band aus einem Polymer der Zusammensetzung , in dem jeweils eine von fünf sich wiederholenden Aminosäuresequenzen anstelle eines Valins einen Glutaminsäurerest enthält. Als wir durch Ansäuern den pH-Wert von 7 auf 4 erniedrigten, zog sich das Band zusammen und konnte dabei ein Gewicht heben. Unseres Wissens ist mit diesem Experiment zum ersten Mal ein synthetisches Modellprotein dazu gebracht worden, chemische Energie reversibel (auf umkehrbare Weise) in Bewegung umzuwandeln. Ebenso wie bei den rein temperaturgetriebenen Übergängen hängen auch in diesem Falle die chemischen Bedingungen, unter denen die Faltung stattfindet, vom Mischungsverhältnis der hydrophilen und hydrophoben Seitenketten ab. Sind sie überwiegend wassermeidend, müssen viele Netze aus pentagonal angeordneten Wassermolekülen aufgelöst werden, damit die Kette sich zusammenziehen kann; dies verschiebt den Übergang in der Regel zu höheren pH-Werten. Wenn zum Beispiel die Glutaminsäure von mehreren sehr hydrophoben Gruppen umgeben ist, liegt ihre Seitenkette auch bei physiologischem pH noch in der undissoziierten COOH-Form vor. Zum Ausgleich dafür vollzieht sich der Übergang, wenn er einmal ausgelöst ist, allerdings in einem weitaus schmaleren pH-Bereich. Dann dissoziieren sämtliche COOH-Gruppen zwischen pH 7 und 8 statt zwischen 4 und 7. Wir haben mittlerweile gezeigt, daß sich ein Protein mit jeder beliebigen reversiblen Veränderung, die seine Übergangstemperatur beeinflußt, dazu bringen läßt, sich auszudehnen oder zusammenzuziehen (Bild 2). So kann man et-wa elektrische Energie in Bewegung umwandeln, indem man an der Kette ein Molekülteil befestigt, das bereitwillig Elektronen aufnimmt oder abgibt. Eine solche prosthetische Gruppe ist im reduzierten Zustand – also nach Aufnahme eines Elektrons – stärker hydrophob als im oxidierten. Demzufolge wird die Zufuhr von Elektronen die Übergangstemperatur des Polymers herabsetzen und es zur Faltung veranlassen. Ein Biopolymer, das hydrophobe Reste wie Phenylalanin enthält, kann dagegen Druckänderungen in Bewegung umsetzen. Die Ketten ringeln sich bei geringem Druck zusammen und strecken sich wieder, wenn hoher Druck die Bildung der pentagonalen Wasserstruktur fördert. Durch Anbringen einer lichtempfindlichen Gruppe können wir schließlich auch Licht in Bewegung umwandeln. So gehen Azobenzol oder Zimtsäureamid von einem eher hydrophoben in einen stärker hydrophilen Zustand über, wenn sie von einem Lichtstrahl der richtigen Wellenlänge getroffen werden.

Ein universeller Mechanismus?

Liegt das Prinzip des inversen Temperaturübergangs auch den Bewegungen von Lebewesen zugrunde? Alle bekannten Fakten sprechen dafür. Da es sich um den wirksamsten bekannten Mechanismus für die Faltung und Entfaltung von Proteinen handelt, sollte er auch bei der drei Milliarden Jahre währenden Optimierung durch die natürliche Auslese herausgekommen sein.

Zudem bietet er die effizienteste Möglichkeit für Polymere, chemische Energie in Bewegung umzusetzen. Die Expansion oder Kontraktion aufgrund einer Abstoßung zwischen geladenen Untereinheiten ist nicht annähernd so wirkungsvoll, weil die umgebenden Wassermoleküle die Ladungen voreinander abschirmen. So müssen bei Polymethacrylsäure zur Verrichtung derselben Arbeit 15mal so viele Reste neutralisiert werden wie bei einem unserer Biopolymere.

Des weiteren können Phosphate wie Adenosintriphosphat (ATP), welche die meisten Organismen als Energiewährung verwenden, die Übergangstemperatur sehr leicht verändern. Das Anfügen einer Phosphatgruppe an ein Protein ist viermal so wirksam wie die Umwandlung einer Carbonsäure in geladenes Carboxylat. Denselben Effekt hat die Anlagerung von ATP, das in diesem Falle als vielfach geladene Phosphatgruppe wirkt.

Die entsprechenden Experimente waren allerdings nicht einfach. Wir mußten ein Polymer kreieren, welches eine Abfolge von Aminosäuren enthält, die sich leicht enzymatisch phosphorylieren und dephosphorylieren läßt. Erfolg hatten wir schließlich mit der Untereinheit RGYSLG (Arginin-Glycin-Tyrosin-Serin-Leucin-Glycin), an deren Serin-Rest ein Enzym aus der Gruppe der Proteinkinasen eine Phosphatgruppe anzuhängen vermag. Indem wir diese Sequenz mit einem Anteil von 3 Prozent in unsere Kette einbauten, konnten wir Polymere herstellen, die sich in Gegenwart der Kinase entfalteten; die Zugabe einer alkalischen Phosphatase – eines Enzyms, das Phosphatreste entfernt – veranlaßte die Ketten dagegen, sich wieder zu falten.

Der phosphatgesteuerte Mechanismus, den wir an unserem Biopolymer demonstrierten, reguliert vielleicht auch die Faltung und Wechselwirkung von Proteinen in der Zelle. Betrachten wir eines, das sich bei Körpertemperatur verknäult, weil die Temperatur zu hoch ist, als daß Wassermoleküle die pentagonale Struktur annehmen und die hydrophoben Oberflächen des Proteins stabilisieren könnten. Die Anlagerung einer Phosphat-Gruppe oder eines ATP-Moleküls würde dem Wasser jedoch erlauben, diese Bereiche in unstrukturierter Form zu umgeben, und so das Gleichgewicht zu der gestreckten, offenen Anordnung verschieben.

Indem das Phosphat das Proteinmolekül dazu bringt, sich zu öffnen, könnte es im Innern verborgene Bindungsstellen freilegen und damit wichtige Wechselwirkungen, etwa mit anderen Proteinen, erleichtern. So helfen bestimmte Hitzeschockproteine – die Chaperonine – Proteinen mit stark hydrophoben Bereichen, sich korrekt zu falten. Interessanterweise hat eines davon eine Form, die der ATP-bindenden Komponente des Muskels entspricht.

Ich glaube, daß der inverse Temperaturübergang bei den meisten biologischen Energieumwandlungen eine zentrale Rolle spielt. Beispielsweise läßt sich damit die oxidative Phosphorylierung, bei der die chemische Energie der Nahrung zum Aufbau von ATP verwendet wird, weitgehend erklären. In den Zellen erzeugen Oxidation und Reduktion prosthetischer Gruppen über Membranen hinweg Protonengradienten, die ihrerseits die Phosphorylierung von Ade-nosindiphosphat (ADP) zu ATP antreiben. All dies könnte dadurch vollbracht werden, daß sich Proteine als Reaktion auf Veränderungen ihrer Übergangstemperatur falten oder entfalten.


Ansätze für medizinische Anwendungen

Die Konstruktion von Biopolymeren, die auf ATP und die zugehörigen Enzyme reagieren, wird dazu beitragen, viele grundlegende Mechanismen der Zelle zu verstehen. Dieses Wissen sollte es wiederum ermöglichen, synthetischen Ersatz für Muskeln und eine Vielfalt von Geweben zu entwickeln. Bioelastische Materialien sind dabei besonders deshalb vielversprechend, weil sich ihre Konsistenz über einen weiten Bereich variieren läßt. Je nach den Aminosäuren in der Polymerkette kann das Endprodukt gelatinös, gummiartig oder so fest wie Plastik sein. Es ist also ohne weiteres möglich, die elastischen Eigenschaften des Gewebes, das zeitweise oder auf Dauer ersetzt werden soll, genau nachzuahmen. Das ist wichtig, weil Zellen die Spannung, der sie ausgesetzt sind, offenbar wahrnehmen können: Zug oder Druck scheinen chemische Reaktionen auszulösen, die dafür sorgen, daß die Zelle in der ihrem Ort angemessenen Weise funktioniert. Lange bevor bioelastische Polymere einen zufriedenstellenden Ersatz für körpereigenes Gewebe bieten, werden sie jedoch vielerlei andere Anwendungen im Organismus finden. Grundlage dafür ist ihre Biokompatibilität: Im Unterschied zu den meisten synthetischen Materialien scheinen elastische Blätter aus Poly-VPGVG, wie sich bei der Implantation in Kaninchen und Ratten gezeigt hat, vom Immunsystem ignoriert zu werden. So bietet es sich etwa an, mit ihnen benachbarte Gewebeschichten oder Organe zu trennen, um das schmerzhafte und potentiell gefährliche Verwachsen zu unterbinden, das oft nach einem chirurgischen Eingriff oder einer Verletzung sowie nach Entzündungen auftritt. Lyn-ne D. Hoban, Taffy Williams und Adam McKee am Naval Medical Research Institute in Bethesda (Maryland) plazierten während einer Operation, die normalerweise solche Adhäsionen auslöst, ein sterilisiertes Blatt Poly-VPGVG in die Bauchhöhle von Ratten. Bei 80 Prozent der Tiere blieben Verwachsungen nahezu aus, und bei weiteren 10 Prozent traten sie nur deswegen auf, weil die Blätter während des Eingriffs gerissen waren. In den übrigen Fällen überwuchs unzuträgliches Gewebe das gesamte Blatt; doch war das Polymer leicht davon zu trennen. Auch für die Augenchirurgie haben sich diese Materialien in vorläufigen Studien als vielversprechend erwiesen. Bei der Korrektur des Schielens (Strabismus) werden einige der Muskeln, welche die Blickrichtung bestimmen, durchtrennt, verkürzt oder verlagert. Beim Verheilen bildet sich oft Narbengewebe, das die Muskelbewegung behindert. Frederick J. Elsas von der Universität von Alabama in Birmingham fand bei experimentellen Eingriffen an Kaninchen heraus, daß sich dies mit einer Manschette aus Biopolymer um den operierten Muskel verhüten läßt. Desgleichen dürften solche elastischen Bänder bei jenen Formen von Netzhautablösung aussichtsreich sein, die mit Laser-Punktschweißen behandelt werden können. Um den Augapfel gewickelt, so daß sie ihn zusammendrücken, scheinen sie die Heilung zu fördern. Ferner lassen sich in synthetische Polymerketten auch biologisch aktive Aminosäuresequenzen einbauen – beispielsweise die wohlbekannte Abfolge Glycin-Arginin-Glycin-Asparagin-Serin-Prolin (GRGDSP), die der Zelladhäsion dient. Ein Blatt aus quervernetztem Polymer, das je eine solche Sequenz pro 40 Einheiten GVGVP enthält, ist immer noch durchsichtig und elastisch. Doch anstatt diesen Fremdkörper zu ignorieren, heften sich Zellen daran an, breiten sich darauf aus und verwachsen schließlich völlig damit (Bild 5). Somit eignet sich dieses bioelastische Material etwa als Gerüst für ein künstliches Blutgefäß, das von den Epithelzellen der normalen Aderwände überwachsen und in natürliches Gewebe verwandelt wird, während es die vorgesehene Stützfunktion erfüllt. Mit komplizierteren Biopolymeren ließe sich auch das chemische Verhalten von Geweben nachahmen. Tränkt man sie mit einem Arzneimittel, könnten sie den Wirkstoff entweder in konstanter Dosis oder – bei einem zusätzlich eingebauten Sensor-Mechanismus – auf den momentanen Bedarf abgestimmt freisetzen; für letzteres hat Ralph Christoffersen von der Firma Ribozyme Pharmaceuticals in Boulder (Colorado) den Begriff diagnostisch-therapeutisches Paar geprägt. Steuern ließe sich die Abgabe etwa mit chemischen Uhren – so der Umwandlung eines ungeladenen Carbonsäure-Amids in Carboxylat, deren Dauer je nach Molekül von Tagen bis zu Jahrzehnten reichen kann. Bei diagnostisch-therapeutischen Systemen wä-re eine Kombination von Enzymen und prosthetischen Gruppen derart an die molekularen Ketten zu knüpfen, daß die jeweiligen Bedingungen im Körper automatisch die Faltung oder Entfaltung auslösen würden. Ein Biopolymer zur Behandlung des Diabetes zum Beispiel könnte eine prosthetische Gruppe enthalten, die an das Enzym Glucose-Reduktase gebunden ist. Wenn der Blutzuckerspiegel steigt, würde das Enzym Elektronen von der prosthetischen Gruppe auf die zahlreicher werdenden Glucose-Moleküle in der Umgebung übertragen. Das durch den Entzug von Elektronen hydrophiler gewordene Polymer würde daraufhin aufquellen und Insulin freisetzen.

Anwendungen außerhalb der Medizin

Elastische Biopolymere eignen sich freilich auch für profanere Aufgaben. Da die Umwandlungen, welche die Faltung steuern, im allgemeinen reversibel sind, vermögen die Moleküle ebenso leicht mechanische Arbeit in chemische oder sonstige Energieformen umzuwandeln, wie sie Licht, Wärme oder Druck in Bewegung umsetzen (Bild 2). So könnte eine Entsalzungsanlage auf einem Material beruhen, das in der Gegenwart von Salz normalerweise schrumpft. Wenn man ein Band daraus im Meerwasser gewaltsam dehnte, fänden Wassermoleküle (nicht aber das gelöste Salz) Platz, sich in pentagonalen Strukturen um die hydrophoben Seitenketten herum anzuordnen. Walzen in einem Auffang-Tank würden dann das gereinigte Wasser aus dem Band herausdrücken.

Eine noch alltäglichere Anwendung ergibt sich aus der Fähigkeit der Polymere zur Wasseraufnahme in Kombination mit ihrer Temperaturempfindlichkeit: ei-ne einzigartig saugfähige, biologisch abbaubare Windel. Sie müßte aus molekularen Ketten gemacht sein, deren inverser Temperaturübergang gerade unterhalb der normalen Hauttemperatur liegt. Die inneren Lagen nähmen zwar Flüssigkeit auf, die Moleküle dort blieben aber im gefalteten Zustand. Anders die Polymerketten an der Außenseite: Weil die Windel dort kühler ist, würden sie zur Entfaltung und damit zum Quellen tendieren, so daß sie die Flüssigkeit begierig aufsaugen. Die Trockensubstanz könnte ihr zehnfaches Gewicht an Wasser absorbieren, und im Kompostmüll würden Mikroorganismen das Material ohne weiteres zersetzen.

Gentechniker haben bereits die DNA-Sequenzen für etliche bioelastische Polymere in Escherichia-coli-Bakterien eingebaut. Durch Massenproduktion in Fermentern ließen sich die Kosten denen der organischen Polymere angleichen, welche heute in Wegwerfwindeln verwendet werden.

Sicherlich wird man noch viele weitere Anwendungen für elastische Biopolymere finden. Wegen ihrer Fähigkeit, al-le möglichen Energieformen ineinander umzuwandeln, können sie durch fast jede Änderung in ihrer Umgebung zu einer chemischen, elektrischen oder mechanischen Reaktion veranlaßt werden. Implantierte molekulare Uhren könnten sogar bewirken, daß daraus gefertigte Produkte sich selbst auflösen, wenn ihre Nutzungsdauer abgelaufen ist. Vielleicht werden schon bald biomechanische Gebrauchsgüter und Geräte das tägliche Leben ähnlich tiefgreifend verändern, wie elektrische das in diesem Jahrhundert getan haben.

Literaturhinweise

- Molekulare Maschinen: Wie Bewegung und andere Funktionen lebender Organismen aus reversiblen chemischen Änderungen entstehen. Von Dan W. Urry in: Angewandte Chemie, Band 105, Seiten 859 bis 883; Juni 1993.

– Medical Applications of Bioelastic Materials. Von Dan W. Urry in: Biotechnological Polymers: Medical, Pharmaceutical and Industrial Applications. Herausgegeben von Charles G. Gebelein. Technomic Publishing, 1993.

– Postulates for Protein (Hydrophobic) Folding and Function. Von Dan W. Urry in: International Journal of Quantum Chemistry: Quantum Biology Symposium, Band 21, Seiten 3 bis 15 (1994).

– Intelligente Gele. Von Yoshihito Osada und Simon B. Ross-Murphy in: Spektrum der Wissenschaft, Oktober 1993, Seite 84.


Aus: Spektrum der Wissenschaft 4 / 1995, Seite 44
© Spektrum der Wissenschaft Verlagsgesellschaft mbH