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Nobelpreis für Chemie: Coole Methode für Molekülbilder

Die von Jacques Dubochet, Joachim Frank und Richard Henderson entwickelte Kryo-Elektronenmikroskopie offenbart die kleinsten Strukturen von Biomolekülen.
Die dreidimensionale Rekonstruktion der Struktur des Enzyms Glutamatdehydrogenase demonstriert die rapiden Fortschritte bei der Kryo-Elektronenmikroskopie. Seit 2013 erlaubt sie – vor allem dank neuer Detektoren – selbst bei einem Protein dieser Größe die Darstellung atomarer Einzelheiten (rechts) statt wie vormals nur vergleichsweise grober Umrisse (links).Laden...
Der Schweizer Biophysiker Jacques Dubochet, Jahrgang 1942, ist Honorarprofessor an der Université de Lausanne. Joachim Frank wurde 1940 in Deutschland geboren und arbeitet an der Columbia University in New York. Der britische Struktur- und Molekular­biologe Richard Henderson wurde 1945 geboren und wirkt seit seiner Promotion am Laboratory of Molecular Biology in Cambridge.

Um die Wechselwirkungen im Mikrokosmos der Zellen genau zu verstehen, müssen Wissenschaftler die betei­ligten Objekte, beispielsweise Proteine, unversehrt und möglichst detailliert darstellen. Kryo-Elektronenmikroskope gestatten das in atomarer Auflösung – ein entscheidender Durchbruch auf dem Gebiet der molekularen Biologie. Die Jury in Stockholm verleiht den Nobelpreis für Chemie 2017 an drei Forscher, die maßgeblich an der Entwicklung dieser Technik beteiligt waren: den Schweizer Jacques Dubochet sowie den gebürtigen Deutschen und Wahl-US-Amerikaner Joachim Frank, beides Biophysiker, und den britischen Struktur- und Molekularbiologen Richard Henderson.

Das Fachmagazin "Nature Methods" kürte das Verfahren bereits im Jahr 2015 zur "Methode des Jahres". Von der herkömmlichen Elektronenmikroskopie unterscheidet sich die Technik in einem wesentlichen Punkt: Die Proben werden schockgefroren und bei Temperaturen weit unter dem Nullpunkt betrachtet, in der Regel bei rund minus 200 Grad Cel­sius. Nur so lassen sich biologische Objekte darstellen, die Wasser enthalten oder nur in wässriger Umgebung ihre tatsächliche Form behalten. Von besonderem Interesse sind dabei Proteine, die in Zellen vielfältige Funktionen übernehmen ...

Dezember 2017

Dieser Artikel ist enthalten in Spektrum der Wissenschaft Dezember 2017

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