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Biochemie: Proteinstrukturen vorhersagen Â– dank Verwandtschaftsbeziehungen

Die dreidimensionale Struktur eines Proteins ist durch die Abfolge der einzelnen Aminosäuren eindeutig festgelegt. Trotzdem fällt es Forschern immer noch schwer, sie zu berechnen. Vergleiche zwischen verwandten Eiweißstoffen können helfen.
Proteinstrukturen

Proteine entstehen als lange Ketten aus Aminosäuren. Innerhalb von weniger als einer Sekunde faltet sich ein neu hergestelltes Molekül dann zu einer genau definierten räumlichen Gestalt. Dabei ist Letztere bereits durch die Abfolge der Aminosäuren festgelegt. Eigentlich müsste man die korrekte 3-D-Struktur also aus der DNA-Sequenz mit Hilfe von Computerprogram­men vorhersagen können, statt sie wie bisher mühsam experimentell zu ermitteln – wenn sich nur der zu Grunde liegende Kode leichter knacken ließe.

Eine wichtige Rolle spielen solche Strukturvorhersagen zum Beispiel bei der Medikamentenentwicklung – wenn es etwa darum geht, passgenaue Hemmstoffe für Rezeptoren in der Zellmem­bran zu entwickeln. Daher treibt das Problem die Proteinforscher schon seit Jahrzehnten um. Seit 1994 gibt es sogar im Zwei-Jahres-Rhythmus einen Wettbewerb dazu namens CASP (critical assessment of protein structure predictions). Doch bisher lässt sich nur bei sehr kleinen Proteinen die Struktur allein aus der Sequenz vorhersagen. Schon Moleküle von rund 100 Aminosäuren überfordern die Fähigkeiten selbst der besten verfügbaren Computerprogramme bei Weitem – es gibt einfach zu viele Möglichkeiten der räumlichen Anordnung...

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  • Quellen
Marks D.S. et al.:Protein 3D Structure Computed from Evolutionary Sequence Variation.In: PLoS ONE 10.1371/journal.pone.0028766, 2011
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