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Medizin: Vermehrung von Prionen im Reagenzglas



Für seine These wurde Stanley Prusiner erst als Ketzerverfemt, dann mit dem Nobelpreis geehrt: Nicht Viren oder Bakterien, sondern Eiweißmoleküle sollten tödliche Hirnerkrankungen wie BSE verursachen. Die Erreger seien so genannte Prionen, falsch gefaltete Formen eines harmlosen körpereigenen Proteins, die sich vermehren, indem sie den normalen Molekülen ihre Struktur aufzwingen. Mit einem Trick konnten Forscher um Claudio Soto vom Serono Pharmaceutical Research Institute in Genf diese Vermehrung jetzt erstmals im Reagenzglas nachweisen. Sie entnahmen infizierten Hamsterhirnen den krankmachenden Stoff und mischten winzige Spuren davon mit der harmlosen Eiweißform. Dabei lagerten die Prionen zwar die körpereigenen Proteine an und wandelten sie in die bösartige Form um. Da sie jedoch große Molekülaggregate bildeten, nahm die Zahl der infektiösen Partikel nicht zu. Dies geschah erst, als die Forscher die Aggregate immer wieder durch Ultraschall aufbrachen. Auf diese Weise erreichten sie, dass der Anteil der Prionen auf 97 Prozent anstieg. Ließe sich der BSE-Erreger auf ähnliche Weise vervielfältigen, könnte man die Infektion am lebenden Rind anhand von Blutproben diagnostizieren. (Nature, Bd. 410, S. 810)

Aus: Spektrum der Wissenschaft 8 / 2001, Seite 24
© Spektrum der Wissenschaft Verlagsgesellschaft mbH

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