Im Wesentlichen sind Proteine lange Ketten aus aneinandergereihten Aminosäuren. In jeder Zelle tummeln sich unzählig viele Exemplare und versuchen, ihren Aufgaben nachzugehen. Doch wären die Moleküle einfach wirre Fäden, dann hätten sie weder genug Platz, sich zu bewegen, noch könnten sie ihre Arbeit verrichten. Denn die räumliche Faltung der Proteine spielt für ihre Funktion eine große Rolle. Also falten sie sich zusammen, bis sie eine dreidimensionale Form annehmen, die viel weniger Platz braucht und zum Beispiel Taschen für zu transportierende Moleküle aufweist. Auch wenn jedes Protein seine spezifische Form hat, so unterliegen sie alle bei ihrer Synthese doch den selben Zwängen. Das "Rückgrat" muss kompakt sein, um Wassermoleküle aus dem Inneren zu verdrängen, und außerdem muss es seinen Atomen genug Platz bieten, damit sie sich noch bewegen können. Der Kompromiss ist eine so genannte alpha-Helix, die sich wie eine Wendeltreppe windet.

Schon vor einem halben Jahrhundert hat der zweimalige Nobelpreisträger Linus Pauling anhand einer theoretischen Berechnung gezeigt, dass die beste räumliche Struktur für Proteine eine alpha-Helix sein müsste. Sie bietet entlang des "Rüchgrats" starke kovalente Bindungen und so viele schwächere Wasserstoffbrückenbindungen wie möglich. Inzwischen haben Wissenschaftler immer wieder die theoretische Vorhersage bestätigt, und niemand zweifelt daran, dass bestimmte Abschnitte von Proteinen schraubig gewunden sind.

Nun sind Physiker mit einem neuen Ansatz der Frage nachgegangen, warum sich die langen Ketten in Spiralen aufrollen. Jayanth R. Banavar von der Penn State University und Amos Maritan, der an der International School for Advanced Studies in Italy arbeitet, haben für ihre Berechnung nur die Prinzipien der Geometrie zu Grunde gelegt. "Wir haben eine einfache Erklärung für die Vorliebe von Proteinen für die Helix als eine Hauptkomponente ihrer Gesamtstruktur gefunden", sagte Banavar (Nature vom 20. Juli 2000).

Die Physiker verglichen verschiedene natürlich vorkommende Proteinstrukturen mit von ihnen kreierten Molekülen, die keine Spiralen aufwiesen. Sie berechneten mathematisch, wie viele dreidimensionale Anordnungen jede Struktur einnehmen kann, wenn man die Hälfte ihrer Bindungen entfernt. Dabei fanden sie heraus, dass die natürlichen Proteine in diesem Zustand viel mehr verschiedene Formen aufwiesen können als ihre künstlichen Vergleichsobjekte ohne jede alpha-Helix. Hieraus schlussfolgerte Flavio Seno von der University of Padova, dass die spiraligen Formen den Proteinen mehr Möglichkeiten eröffnen, sich zusammenzufalten und dadurch der ganze Prozess schneller abläuft. Gerade die ersten Schritte bei der Faltung sind kritisch für den Erfolg. Deshalb verspricht eine schnelle Faltung am Anfang über die gedrehten Abschnitte des Moleküls auch ein besseres Resultat. Auch denaturierte Proteine, die ihre gedrehte räumliche Struktur durch Hitzeeinwirkung verloren haben, falten sich laut den Ergebnissen der Physiker schnell wieder zu alpha-Helices zusammen.

Interessant könnten die mathematischen Berechnungen in der Materialforschung, der Entwicklung von Arzneimitteln und in der Proteomforschung werden. Denn ist das menschliche Genom erst einmal sequenziert, werden die Forscher sich an die Aufklärung der entsprechenden Proteine machen. Und hierbei könnte das neue Modell hilfreich sein, um mögliche dreidimensionale Strukturen aufzuklären.

Siehe auch

• Spektrum Ticker vom 3.5.2000
  "Was Proteine stark macht"
  (nur für Ticker-Abonnenten zugänglich)
  
• Spektrum Ticker vom 15.1.1998
  "Viel Bewegung auf wenig Raum "