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News: Bakterienskelett

Bisher galten Bakterien als kleine, kugelförmige Gebilde, deren äußere Gestalt allein durch ihre Zellwand geprägt wird. Doch jetzt verdichten sich die Anzeichen, dass auch Bakterien - wie alle höheren Organismen - über ein inneres Cytoskelett verfügen: Ein bakterielles Protein ähnelt frappierend den Actinfilamenten, die bei Eukaryoten für die innere Festigkeit sorgen.
Biologen unterteilen die Lebewelt sauber in zwei Gruppen: Auf der einen Seite stehen die Eukaryoten, die über einen echten Zellkern verfügen – also alle Pflanzen und Tiere – auf der anderen Seite die Prokaryoten ohne Zellkern – die Bakterien. Beide Gruppen unterscheiden sich wesentlich in ihrer Biochemie und ihrem Stoffwechsel, schließlich sind auch etliche Millionen Jahre vergangen, seit beide in der Evolution getrennte Wege gingen.

Einen wesentlichen Unterschied sahen Biologen beispielsweise in der Zellstruktur. Bei den Eukaryoten gibt es ein ausgeprägtes Cytoskelett, das den Zellen ihre innere Festigkeit verleiht. Grundbaustoff dieses Skeletts ist das Protein Actin, das als kugelförmiges G-Actin sich zu langen perlschnurartigen Ketten – F-Actin genannt – zusammenlagert. Zwei F-Actin-Ketten winden sich dann zum eigentlichen Actinfilament umeinander. Diese Actinfilamente, die in unterschiedlichen Formen bei allen eukaryoten Organismen gefunden werden, sorgen nicht nur für die innere Festigkeit der Zelle, sie bilden auch, zusammen mit dem Protein Myosin, den Motor der Muskelkontraktion.

Ganz anders bei den Prokaryoten: Eine Bakterienzelle wurde mehr oder weniger als ein Sack mit Proteinen betrachtet, die lediglich durch ihre starre Zellwand eine gewisse Struktur erhält. Doch diese alte Lehrmeinung gerät nach und nach ins Wanken. Im März 2001 entdeckte die Arbeitsgruppe von Jeffrey Errington von der University of Oxford bei Bacillus subtilis zwei Gene – mbl und mreB –, welche die innere Struktur der Bakterienzelle beeinflussen. Wie die Genprodukte aussehen, blieb jedoch noch rätselhaft.

Hier setzt jetzt die Arbeit von Fusinita van den Ent, Linda Amos und Jan Löwe vom MRC Laboratory of Molecular Biology in Cambridge an. Sie untersuchten beim Bakterium Thermotoga maritima das von mreB gebildete Protein MreB.

Ihre biochemischen und elektronenmikroskopischen Untersuchungen offenbarten Erstaunliches: Das Protein lagerte sich im Reagenzglas zu langen Ketten aneinander. Es bildete, wie das eukaryotische G-Actin, von allein filamentartige Strukturen aus, die den F-Actin-Ketten entsprachen. Allerdings zeigten die bakteriellen Protofilamente keine gewundene Struktur; sie waren vielmehr kerzengerade und wanden sich daher nicht – wie F-Actin – umeinander.

Die Wissenschaftler sind davon überzeugt, dass das bakterielle Protein MreB nicht nur in seiner Struktur, sondern auch in seiner Funktion dem Actin der Eukaryoten entspricht. Vielleicht kann MreB ja noch mehr als nur für die innere Festigkeit der Zelle sorgen. Es könnte, so spekulieren die Forscher, wie Actin auch für die Bewegung der Zelle verantwortlich sein. Damit hätten Bakterien schon lange vor den Eukaryoten so etwas wie Muskulatur "erfunden".

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