Bewegte Farbspiele

News: Bewegte Farbspiele

In Sekundenschnelle passt das Chamäleon sein Tarnkleid der wechselnden Umgebung an und verbirgt sich so geschickt vor Feinden. Verantwortlich für den Farbwechsel sind spezielle Hautzellen, in denen die Verteilung der gespeicherten Pigmente stets neu gemischt wird. Nun identifizierten Forscher einen Mechanismus, der den Farbstoffen eine Wanderung erlaubt oder sie zum Stillstand zwingt.

Ulrike Knoll

Nicht nur Chamäleons, sondern auch Fische und Frösche – darunter der einheimische Laubfrosch – vermögen als Reaktion auf Reize wie Lichteinwirkung, Temperatur und Luftfeuchtigkeit ihre Körperfärbung ganz oder teilweise zu verändern. Mithilfe dieses spontanen Farbwechsels passen sich die Tiere bestens an ihre Umgebung an, um der Verfolgung durch Fressfeinde zu entgehen, oder senden bewusst Signale an ihre Artgenossen, Konkurrenten oder Rivalen aus.

Zurückzuführen sind die unterschiedlichen Schattierungen und Muster auf bestimmte Zellen in der Haut, die so genannten Chromatophoren, in denen sich die eingelagerten Pigmente – die braun-schwarzen Melanine, die gelben Pteridine und orange-roten Carotinoide – stets neu verteilen: Konzentriert sich der Farbstoff in der Mitte der Zelle, erscheint die Haut des Tieres hell. Liegt das Pigment innerhalb der Zelle hingegen gleichmäßig ausgebreitet vor, ergibt dies einen dunkleren Farbton. Doch wie kommt die Bewegung der Farbstoffteilchen zustande, und wer steuert sie?

Bereits vor einiger Zeit identifizierten Vladimir Gelfand und seine Kollegen von der University of Illinois Myosin-V als Motorprotein. Wird es durch Hormone aktiviert, so treibt es die Pigmente über enge straßenähnliche Bahnen aus Aktinfilamenten durch die Zelle. Nur während der Zellteilung kommt dieser Transport zum Erliegen, denn schließlich soll die Verteilung des genetischen Materials auf die beiden Tochterzellen ordnungsgemäß und störungsfrei vonstatten gehen.

Aber wer betätigt den molekularen Schalter und stellt den "Motor" Myosin-V an beziehungsweise wieder aus? Um dieses Rätsel zu lösen, unterzog das Team um Gelfand einen mitotischen Eizellen-Extrakt des Krallenfrosches Xenopus einer Massenspektrometrie. Mithilfe dieser Analysemethode zur Strukturaufklärung organischer und anorganischer Verbindungen enthüllten die Forscher, dass ein einziger Serinrest des pigmentbindenden Carboxyl-Endes von Myosin-V phosphoryliert vorlag. Das reversible Anhängen einer Phosphatgruppe führte zur Freisetzung des Motorproteins von dem Farbstoff.

Wie weitere Untersuchungen mit Hemmstoffen zeigten, ist ein kleines Protein – die so genannte Calcium-Calmodulin-abhängige Proteinkinase II, für die Phosphorylierung zuständig und reguliert über diesen zellulären Prozess, ob Myosin-V an Pigmente bindet und deren Wanderung veranlasst. Den Wissenschaftlern liegen sogar Hinweise vor, dass es sich hier um einen grundlegenden Mechanismus handelt, der auch Bewegungen von Organellen innerhalb der Zelle kontrolliert. Sollte sich diese Vermutung bewahrheiten, könnten möglicherweise neue Medikamente entwickelt werden, die gezielt in die Phosphorylierung eingreifen.