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Biophysik: Elektrische Felder in Enzymen messen

Da chemische Reaktionen in aller Regel mit der Neuverteilung von Elektronen auf die beteiligten Moleküle verbunden sind, ist das elektrische Feld von Katalysatoren eine entscheidende Größe für deren Wirksamkeit. Dies gilt auch für Enzyme – jene Proteine, die als Biokatalysatoren die Umsetzungen in Organismen und deren Zellen beschleunigen. Allerdings waren Wissenschaftler bislang auf theoretische Berechnungen angewiesen, wenn sie das elektrische Feld in den aktiven Zentren bestimmen wollten.

Ein Team von Wissenschaftlern der US-amerikanischen Stanford University um Ian Suydam hat nun das elektrische Feld des Enzyms Aldose-Reduktase vermessen und mit den Veränderungen durch Mutationen in dessen Gen verglichen. Als Sonde diente den Forschern eine Nitrilverbindung, die strukturell bekannten Hemmstoffen der Aldose-Reduktase ähnelt. Das Molekül wurde in die Reaktionstasche aufgenommen und gelangte damit in den Wirkungsbereich der verschiedenen chemischen Gruppen im aktiven Zentrum. Deren elektrische Eigenschaften generierten ein Gesamtfeld, auf das die Nitrilsonde mit einem veränderten Vibrationsverhalten reagierte. Die Veränderungen ließen sich durch Infrarotspektroskopie experimentell verfolgen.

Mit der neuen Sonde ist es erstmals gelungen, die elektrischen Zustände in einem Enzym direkt zu messen und damit theoretische Berechnungen zu überprüfen. Auf diese Weise lassen sich in Zukunft die Modelle verfeinern und entsprechend verbesserte Simulationen durchführen. Damit wären exaktere Voraussagen über die Wirkungen medizinischer Wirkstoffe möglich, bevor auch nur ein einziges Molekül im Reagenzglas synthetisiert worden ist.

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