Die Bovine Spongiforme Enzephalopathie (BSE), alias Rinderwahn, gehört genauso wie Scrapie beim Schaf (Traberkrankheit) und die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit des Menschen zu den Transmissiblen Spongiformen Enzephalopathien (TSEs). Im Zuge dieser Erkrankungen kommt es zu einer unheilbaren, schwammartigen Aufweichung des Gehirns, ausgelöst durch die so genannten Prion-Proteine. Doch neben den krankmachenden, abnormal gefalteten, gibt es auch "normale", nicht pathogene Prion-Proteine, über deren Funktion man bisher wenig wusste.

Eine französische Foschergruppe um Odile Kellerman und Sophie Mouillet-Richard vom Institut Pasteur glaubt, dass das normale, zelluläre Prion-Protein PrP^c eine wichtige Rolle bei der Reizleitung zwischen den Nervenzellen spielt. Damit wollen die Forscher auch der Funktion der in fataler Weise veränderten Form PrP^sc auf die Spur kommen, das für die Degeneration der Nervenzellen verantwortlich ist (Science vom 15. September 2000).

Zwar spielt das normale Prion-Protein offenbar keine Rolle bei spezifischen Aufgaben der Zelle, dennoch scheint es für die Funktion der Neuronen bedeutsam zu sein. Normale Prion-Proteine befinden sich auf der Oberfläche von Nervenzellen, insbesondere an deren Fortsätzen, die für die Reizweiterleitung zuständig sind. Hier sind sie an einer Signalkaskade beteiligt, die das Enzym Fyn-Tyrosin-Kinase aktiviert. Dieses Enzym wird insbesondere für Lern- und Gedächtnisprozesse benötigt. Außerdem ist es in der Lage, die Reaktionsbereitschaft der Nervenzellen auf Reize anderer Zellen zu beeinflussen.

Zur Untersuchung der Bedeutung normaler Prion-Proteine bei der Kommunikation zwischen den Nervenzellen bedienten sich die Forscher geklonter Stammzellen von Mäusen. Diese Stammzellen sind noch völlig undifferenziert und können zu voll funktionsfähigen Nervenzellen heranreifen. Im Zuge dieser Entwicklung beobachteten die Forscher die Zusammenhänge zwischen den Prion-Proteinen und dem Enzym Fyn-Tyrosin-Kinase. Die Signalkaskade zur Aktivierung von Fyn-Tyrosin-Kinase etabliert sich demnach nur in vollständig ausgebildeten Neuronen, nur dann nehmen die Prion-Proteine ihren Platz in der Signalkaskade ein und es kommt zur Aktivierung der Fyn-Tyrosin-Kinase.

Auf der Basis dieser Erkenntnisse wollen die Forscher nun herausfinden, inwiefern die Funktion normaler Prion-Proteine bei der Reizleitung durch die abnormalen und krankmachenden Prion-Proteine beeinflusst wird. Möglicherweise liegt hier der Schlüssel, der in Zukunft einmal die Behandlung dieser Hirnerkrankungen möglich macht.

Siehe auch

• Spektrum Ticker vom 30.8.2000
  "Ein neues Modell zur Prionenfaltung"
  (nur für Ticker-Abonnenten zugänglich)
  
• Spektrum Ticker vom 28.7.2000
  "Prionen brauchen keine Hilfe"
  (nur für Ticker-Abonnenten zugänglich)
  
• Spektrum Ticker vom 12.7.2000
  "Prionen im Vergleich"
  (nur für Ticker-Abonnenten zugänglich)
  
• Spektrum der Wissenschaft 12/98, Seite 136
  "BSE, Creutzfeldt-Jakob & Co. oder Ist Wahnsinn übertragbar?"
  (nur für Heft-Abonnenten online zugänglich)