Viele winterharte Tiere und Pflanzen lagern Frostschutzproteine in ihren flüssigkeitsgefüllten Körperteilen, um sich vor dem Durchfrieren zu schützen. Wahrscheinlich, so vermuten Forscher schon seit rund vier Jahrzehnten, funktionieren diese Anti-Freeze-Proteine (AFP), weil sie sich an die Oberflächen von Eiskristallen anlagern und damit das Wachstum des Kristalls eindämmen. Derselbe Effekt müsste dann aber auch dafür sorgen, dass AFP-umhülltes Eis beim Erwärmen langsamer schmilzt, folgerten Ido Braslavsky von der Ohio University in Athens und seine Kollegen – und wiesen genau das nun im Experiment tatsächlich nach.

Die Forscher demonstrierten, dass Eis in AFP-Lösungen einen "Schmelzverzug" bei Temperaturen über 0 Grad Celsius nach sich zieht: Sie beobachteten "superheißes" Eis noch bei 0,44 Grad Celsius. Der Schmelzprozess oberhalb dieses Werts beginnt dann stets an einem bestimmten Punkt an der Oberfläche, so die Forscher. Dies weise eindeutig darauf hin, dass der Wirkmechanismus der AFP immer mit einer Anlagerung auf den Eisoberflächen einhergeht. In der Folge verlangsamt sich sowohl das Anwachsen als auch das Abschmelzen des Kristalls, also Einfrieren wie Abtauen.

Das beobachtete Verhalten läuft besonders bei so genannten hyperaktiven Formen von AFP ab, wie sie etwa aus dem Mehlkäfer Tenebrio molitor oder dem antarktischen Meeresbakterium Marinomonas primoryensis gewonnen werden. Anders als die weniger effizienten Frostschutzproteine mancher Kaltwasserfische lagern sich die hyperaktiven AFP offenbar enger und stärker abdeckend auf die Grenzschicht des Eiskristalls, spekulieren Braslavsky und Kollegen. Das gehemmte Abtauen der Eiskristalle im Körper sei biologisch sinnvoll, meinen sie: Es verhindert die schrittweise Rekristallisation kleinerer Eispartikel zu größeren, wenn es wiederholt gefriert und wieder taut. Wechselnde Frost- und Tauperioden sind in kalten Lebensräumen an der Tagesordnung. (jo)