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News: Keine zelluläre Freiheit für Zink

In kleinsten Mengen braucht jede aktive Zelle das Schwermetall Zink. Doch zuviel darf es nicht werden, sonst ist der Schaden größer als der Nutzen. Also transportiert die Zelle gezielt, je nach Bedarf, Zink über spezielle Ionenpumpen hinein - oder auch wieder nach außen. Doch die Kontrolle ist noch schärfer. Freies Zink findet im Zellinneren sofort einen Partner, der es bindet und anschließend entweder bis zum Gebrauch speichert oder die Ausreise einleitet.
Nicht nur Zink, sondern auch die Schwermetalle Kupfer und Eisen sind für Zellen lebenswichtig. Die Elemente treten dabei als kleinste Beigaben etwa von Enzymkomplexen in Aktion. Da die Metalle in hohen Konzentrationen aber giftig sind, muss ihre Ein- und Ausfuhr penibel gesteuert werden.

Doch wie kontrolliert die Zelle den Export und Import, ohne Schaden zu nehmen? Einen Teil des Rätsels haben nun Thomas O`Halloran und Caryn Outten von der Northwestern University gelöst. Sie entdeckten zwei sensorische Proteine im Cytoplasma, die zwei in der Zellmembran eingebettete Ionenpumpen regulieren. Während die eine Pumpe die Einfuhr von Zink je nach Bedarf steuert, schickt das zweite Membranprotein überflüssiges Metall kurzerhand wieder aus der Zelle. Die Koordination zwischen sensorischen Proteinen und Ionenpumpen ist das erste für Zink gefundene Beispiel.

Untersuchungen an dem Darmbakterium Escherichia coli legten den Zinkmechanismus nun offen. Steigt die Menge des Elements über den benötigten Wert, bindet das Protein Zur das überflüssige Metall. Diese Reaktion wiederum verschließt die Tür für neu eintretendes Zink. Tritt dennoch Zink in die Zelle ein, findet es das Protein ZntR. Seine Bindung aktiviert den Export. So wird ungewolltes und möglicherweise gefährliches Zink schnell aus der Zelle gepumpt. Das Regulationsprinzip ist so empfindlich, dass frei vorliegendes Zink so gut wie nie vorkommt. Schnell wird es entweder von Zur oder von ZntR abgefangen und somit bis zum erneuten Bedarf gespeichert oder gleich entfernt.

Das widerspricht der gängigen Meinung, wonach es einen Grundstock an frei vorliegendem oder nur locker gebundem Zink im Zellinneren gibt. Doch wenn die Metallionen nicht frei vorliegen, legt dies Vorstellung von so genannten Chaperonen für das Metall nahe: Proteine, deren Aufgabe darin besteht, Zink sicher dorthin zu transportieren, wo es benötigt wird. O`Halloran, der die ersten Chaperone für Kupfer im Jahr 1997 entdeckte, sagt: "Unsere Arbeit mit Zink, Kupfer und anderen Metallen hilft uns, die Rolle, die diese Metalle in unserem Körper spielen, besser zu verstehen".

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  • Quellen
Sciencexpress 10.1126/science.1060331 (7. Juni 2001)

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