Das harte Knochenmaterial ist ein Komposit aus Kollagenfasern und dem Mineral Apatit, das an die organische Matrix angelagert ist. Die Apatitkristalle sind jedoch nicht zufällig im Knochen verteilt, sondern wachsen innerhalb der Kollagenfasern in eine einheitliche Richtung, was dem Material besondere Festigkeit verleiht. Bislang gingen Forscher davon aus, dass das Kollagen nur als passives Gerüst fungiert und spezielle Proteine das Wachstum der Kristalle einleiten. Wissenschaftler um Nico Sommerdijk von der Technischen Universität Eindhoven konnten nun aber zeigen, dass diese Proteine eine ganz andere Wirkung haben – und dass es das Kollagen selbst ist, das dem anorganischen Material seine Ordnung aufzwingt.

Die Forscher arbeiteten mit aus Rindersehnen gewonnenen Kollagenfasern, die sie analog zur Bildung von Knochen mit einer Lösung aus Kalziumchlorid und Kaliumhydrogenphosphat zusammenbrachten, aus der Apatit auskristallisiert. Brachten sie die Minerallösung mit Kollagen zusammen, ohne zusätzliche Hilfsproteine zuzusetzen, entstand erwartungsgemäß nichts Knochenartiges. Die Plättchen aus Apatit wuchsen zufällig verteilt außen an der Faser und frei in der Lösung. Das änderte sich jedoch, wenn die Forscher zur Lösung das Peptid Polyasparaginsäure oder ein Transportprotein aus dem Blut von Rindern hinzugaben.

In diesem Experiment entstanden innerhalb der Kollagenfaser – und nur dort – präzise ausgerichtete Apatitkristalle. Das Ergebnis ist umso bemerkenswerter, da beide Substanzen normalerweise verhindern, dass sich Apatit bildet. Die Forscher vermuten deshalb, dass diese Stoffe eben deswegen der mineralischen Lösung die Zeit geben, in die Kollagenfaser einzudringen. Dort treffen die gelösten Stoffe auf Gruppen geladener Aminosäuren am Kollagen, die als Keime für die präzise ausgerichteten Apatitkristalle dienen. (lf)