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News: Kristallstruktur des Enzyms der Methanbildung aufgeklärt

Die Kristallstruktur des Enzyms, das die Bildung von Methan katalysiert, ist kürzlich in ungewöhnlich hoher Auflösung aufgeklärt worden, wie in Science (November 1997) berichtet. Das gelang in enger Zusammenarbeit Wissenschaftlern der beiden Max-Planck-Institute für Biophysik in Frankfurt und für terrestrische Mikrobiologie in Marburg.
Methan wird immer da gebildet, wo Biomasse durch Mikroorganismen abgebaut und Sauerstoff verbraucht ist. Hier siedeln sich methanbildende Mikroorganismen an, so z.B. in Sedimenten von Gewässern, in Sümpfen, im Boden von Reisfeldern, im Faulturm von Kädranlagen, in Mülldeponien, im Pansen von Widerkäuern und im Darmtrakt von Termiten. Insgesamt werden in diesen Biotopen ca. 1 Milliarde Tonnen Methan pro Jahr gebildet.

Für uns Menschen ist Methan als möglicher Brennstoff, aber auch als Treibhausgas von Bedeutung. Für die Methanbildner ist es das Endprodukt ihres Energiestoffwechsels. Die jetzt aufgeklärte Kristallstruktur des methanbildenden Enzyms, das Methyl-Coenzyme-M-Reduktase genannt wird, läßt Rückschlüsse auf den Mechanismus der Methanbildung zu. Nickel und höchstwahrscheinlich radikalische Zwischenstufen sind involviert. Die Struktur zeigt die Bindung der beiden beteiligten Coenzyme B und M und den nickelhaltigen Co-Faktor F 430 innerhalb einer hydrophoben wasserfreien Kammer, die nur durch einen 6 Engström engen Kanal von der Enzymoberfläche aus zugänglich ist. In einer zweiten Enzymform ist die Bindung der Produkte zu sehen.

Erstaunlich ist auch die hohe Auflösung der Kristallstruktur bis zu 1.45 E. Sie ist weit aus besser als bei den meisten strukturell charakterisierten Enzymen. Und das, obwohl das methanbildende Enzym eine molekulare Masse um 300.000 D.a. hat. Für so große Proteine schien bis vor kurzem eine so exakte Strukturaufklärung noch unmöglich.

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