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News: Künstliche Prionenmaschine

Um das Thema BSE ist es langsam ruhiger geworden - das Problem besteht jedoch nach wie vor. Noch immer mangelt es an einem schnellen und sicheren Nachweis für den Erreger. Jetzt entwickelten Schweizer Forscher ein Verfahren, mit dem sie die krankheitsauslösenden Prionen schnell im Labor vermehren können. Damit sollten sich diese auch in kleinsten Proben nachweisen lassen.
Ein einziger Verdachtsfall genügt. Sobald eine Kuh am Rinderwahnsinn BSE zugrunde gegangen ist, muss die ganze Herde sterben. Denn am lebenden Tier lässt sich die Seuche bisher nicht nachweisen; erst eine Untersuchung des Gehirns nach dem Tod offenbart die typischen Krankheitssymptome. Und das auch nur, wenn das Rind älter als 30 Monate war und die Infektion bereits längere Zeit zurücklag. Fieberhaft fahnden daher Wissenschaftler nach einem schnellen und zuverlässigen Bluttest.

Doch das ist nicht so einfach, denn der Rinderwahnsinn wird höchstwahrscheinlich, wie auch andere so genannte transmissible spongiforme Encephalopatien (TSE) – beispielsweise die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit des Menschen –, nicht von Bakterien oder Viren, sondern von krankhaft veränderten Proteinen ausgelöst. Diese Prione liegen in zwei Formen vor: Das normale PrPC-Protein findet sich auf der Oberfläche vieler verschiedener Zellen des Körpers, wobei die Wissenschaft noch über seine Funktion rätselt. Unangenehm wird es, wenn es sich in die pathogene Form PrPSc verwandelt, denn diese faltet wiederum neue PrPC-Proteine zu PrPSc um und verbindet sich zu faserartigen Strukturen, die das Nervengewebe zerstören. Eine tödlich endende Kettenreaktion.

Doch diese fatale Kettenreaktion könnte sich auch als nützlich erweisen, vermuteten Gabriele Saborio, Bruno Permanne und Claudio Soto vom Serono Pharmaceutical Research Institute in Genf. Sie konnten das Prion quasi mit eigenen Waffen schlagen, indem sie die Prionenvervielfältigung im Reagenzglas nachmachten. Dazu nahmen sie PrPSc-Prionen vom Gehirn eines mit Scrapie infizierten Hamster – ebenfalls eine TSE-Erkrankung – und mischten diese mit normalen PrPC-Proteinen aus gesunden Hamsterhirnen. Erwartungsgemäß erfüllte PrPSc seine Aufgabe und faltete PrPC in neue PrPSc-Prione um. Diese lagerten sich zu einem großen Komplex zusammen, der nur langsam wuchs. Und jetzt kam der Trick: Durch Ultraschall konnten die Forscher den Proteinkomplex aufbrechen. Damit vergrößerte sich die frei zugängliche Oberfläche der PrPSc-Proteine, sodass mehr PrPC-Proteine in die krankhafte Form umgefaltet werden konnten. Durch ständige Wiederholung dieser Zyklen – Umfaltung, Anlagerung und Aufbruch durch Ultraschall – konnten die Wissenschaftler innerhalb kürzester Zeit ein Mehrfaches an pathogenen Prionen herstellen, als normalerweise im Hirn kranker Tiere gefunden wird.

Das Verfahren, das die Forscher Protein Misfolding Cyclic Amplification nannten, imitiert somit innerhalb weniger Stunden einen Vorgang, der in der Natur mehrere Jahre braucht. Wie bei der Polymerasekettenreaktion, bei der kleinste DNA-Mengen in kurzer Zeit zum Nachweis vervielfältigt werden, könnten somit auch winzige Mengen von PrPSc-Prione schnell verfielfältigt und dann nachgewiesen werden. Damit scheint ein Prionen-Bluttest in greifbare Nähe zu rücken.

Falls sich die künstliche Prionenmaschine bei weiteren TSE-Infektionen bewährt, hätte es auch eine weitere Konsequenz: Stanley Prusiners Hypothese, dass Proteine tatsächlich zur Selbstverdopplung in der Lage sind, hätte eine deutliche Bestätigung gefunden. Denn bisher blieb der Nobelpreis, den Prusiner 1997 für seine gewagte Annahme erhielt, bei vielen seiner Wissenschaftlerkollegen stark umstritten.

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