Biochemie: Licht stoppt Eiweißsynthese
US-amerikanische Wissenschaftler haben eine Methode entwickelt, mit kurzen Lichtpulsen, gezielt die Synthese von Proteinen innerhalb einer Zelle zu hemmen. Das Team um Erin Schuman von den Howard Hughes Instituten und Timothy Dore von der Universität von Georgia verwendete dazu so genannte caged compounds – in einen Käfig gesperrte Verbindungen, die sie mit Licht freisetzen können.
Die Reaktion ähnele zwar dem Vorgang, ein Tier in einem Käfig zu halten; eigentlich führe der Name caged compound aber in die Irre, da es sich nicht um ein Molekül innerhalb eines anderen Moleküls handele, erklärte Dore. Bei der Methode koppelten die Wissenschaftler Anisomycin, einen spezifischen Hemmstoff der Proteinsynthese, über eine fotolabile Bindung an eine Schutzgruppe, die das Molekül inaktiviert. Auf einen scharf fokussierten Laserpuls hin fällt die Schutzgruppe ab, und die Eiweißsynthese wird in einer bestimmten Zelle ausgeschaltet.
Die bereits 1901 entdeckte Fotolabilität von Nitrobenzylverbindungen wendete erstmals Jack Kaplan 1978 in biologischen Systemen an. Dazu kombinierte er eine Nitrobenzyl-Schutzgruppe mit ATP-Molekülen, die dadurch die Fähigkeit gewannen, die Membran einer Nervenzelle zu durchqueren. Bei Gabe eines Lichtreizes sprang die Schutzgruppe ab, und ATP konnte in der Zelle seine Wirkung entfalten. Mit dieser Technik untersuchte er beispielsweise die Funktion von Ionenkanälen.
Schuman und Dore setzten bei ihren Versuchen eine bromhaltige Hydroxycoumarin-Verbindung, kurz Bhc, als Schutzgruppe für Anisomycin ein. Mit dem neuen Kontrollsystem wollen sie untersuchen, welche Rolle die Synthese neuer Proteine beim Wachstum von Nervenfasern, bei Lernvorgängen an Synapsen oder auch bei der Entwicklung eines Organismus spielt.
Die Reaktion ähnele zwar dem Vorgang, ein Tier in einem Käfig zu halten; eigentlich führe der Name caged compound aber in die Irre, da es sich nicht um ein Molekül innerhalb eines anderen Moleküls handele, erklärte Dore. Bei der Methode koppelten die Wissenschaftler Anisomycin, einen spezifischen Hemmstoff der Proteinsynthese, über eine fotolabile Bindung an eine Schutzgruppe, die das Molekül inaktiviert. Auf einen scharf fokussierten Laserpuls hin fällt die Schutzgruppe ab, und die Eiweißsynthese wird in einer bestimmten Zelle ausgeschaltet.
Die bereits 1901 entdeckte Fotolabilität von Nitrobenzylverbindungen wendete erstmals Jack Kaplan 1978 in biologischen Systemen an. Dazu kombinierte er eine Nitrobenzyl-Schutzgruppe mit ATP-Molekülen, die dadurch die Fähigkeit gewannen, die Membran einer Nervenzelle zu durchqueren. Bei Gabe eines Lichtreizes sprang die Schutzgruppe ab, und ATP konnte in der Zelle seine Wirkung entfalten. Mit dieser Technik untersuchte er beispielsweise die Funktion von Ionenkanälen.
Schuman und Dore setzten bei ihren Versuchen eine bromhaltige Hydroxycoumarin-Verbindung, kurz Bhc, als Schutzgruppe für Anisomycin ein. Mit dem neuen Kontrollsystem wollen sie untersuchen, welche Rolle die Synthese neuer Proteine beim Wachstum von Nervenfasern, bei Lernvorgängen an Synapsen oder auch bei der Entwicklung eines Organismus spielt.
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