Zwei in Säugetieren aktive Wächter kannte die Fachwelt bereits. Diese so genannten Glycosylasen sorgen in den stillen Genomabschnitten, die nicht abgelesen und anschließend in Proteine übersetzt werden, für ein korrektes Befinden der Basen. Eine nun von Wissenschaftlern der University of Texas identifizierte Glycosylase arbeitet dagegen auf den drei Prozent unseres Genoms, die überhaupt aktiv sind. Den Startschuss zu ihrer Entdeckung lieferten die im Humangenomprojekt gesammelten menschlichen Sequenzen.

Nachdem die Glycosylase-Sequenzen des Darmbakteriums Escherichia coli bekannt waren, suchte das Team um Tapas Hazra und Sankar Mitra nach ähnlichen Genbereichen in der menschlichen Datenbank – und fand zwei. Das bislang unbekannte Proteinprodukt des einen DNA-Abschnittes testeten die Forscher auf seine Reparaturfähigkeiten, mit der es beschädigte DNA bearbeiten sollte, und sind nun überzeugt, dabei eine neue Klasse von DNA-Reparaturenzymen entdeckt zu haben.

Neben dem Einsatzort im aktiven DNA-Bereich finden die Forscher bemerkenswert, dass die Konzentration des Proteins im Verdopplungsprozess der DNA ansteigt. So wollen die Zellen schnell noch die letzten Schönheitsreparaturen an ihrer Erbsubstanz vornehmen, bevor sie diese weitergeben.

Faszinierend findet Mitra diese Replikations-Kopplung. Ebenso wie die Tatsache, dass sich die Reparatur aktiver Gene von derjenigen der Hauptmasse unterscheidet. Warum die Konzentration des Reparaturenzyms zwischen einzelnen Geweben stark schwankt – so erreichen Leber, Pankreas und Thymus die höchsten Werte an so genannter Boten-RNA für das Glycosylase-Gen – wollen die Forscher als nächstes aufschlüsseln.