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News: Prionen im Vergleich

Schweizer Forscher haben die räumliche Struktur des Rinderprionproteins ermittelt. Dabei stellte sich heraus, dass sich die gesunden Prionproteine des Menschen und des Rindes sehr ähnlich sind. Unterschiede zwischen den Eiweissen des Menschen und des Rindes zeigen sich nur in der Verteilung der elektrostatischen Oberflächenladung, nicht aber in der räumlichen Faltung der Proteine. Es scheint deshalb, dass eine mögliche Übertragung des Rinderwahnsinns (BSE) auf den Menschen auf der Ebene der Moleküle erklärt werden kann.
Bis Ende 1999 sind rund 50 Personen an der so genannten neuen Variante des Creutzfeldt-Jakob-Hirnleidens (nvCJD) gestorben. Die meisten dieser Todesfälle ereigneten sich in Großbritannien. Diese Krankheit, so vermuten Wissenschaftler, könnte durch den Konsum von Fleisch BSE-kranker Rinder ausgelöst werden. Laborexperimente konnten zwar bisher nicht belegen, dass der Rinderwahnsinn durch die Ernährung auf den Menschen übergehen kann. Die nvCJD-Erkrankungen, die in den letzten Jahren diagnostiziert wurden, weisen aber auf eine derartige Übertragung hin. Dass Prionkrankheiten durch Nahrungsaufnahme übertragen werden können, belegt der Rinderwahnsinn selbst: Die BSE-Epidemie wurde in den 80er Jahren ausgelöst, weil Rinder Futtermittel erhielten, die unter anderem aus prioneninfizierten tierischen Organen hergestellt worden waren. Die Frage der Übertragbarkeit von BSE wird seither unter Wissenschaftlern intensiv diskutiert und hat weitreichende Folgen für die Sicherheit der Lebensmittel.

Sowohl bei der Entstehung des Rinderwahnsinns als auch bei der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit sind so genannte Prionproteine beteiligt. Diese körpereigenen Eiweisse sind bei Säugetieren natürlicherweise vorhanden. Sie können sich aber in eine krankhafte Variante verwandeln und in verklumpter Form im Gehirn ausgeschieden werden. Forschungsteams des Instituts für Molekularbiologie und Biophysik der ETH Zürich unter der Leitung von Kurt Wüthrich und Rudolf Glockshuber haben in den letzten Jahren die räumliche Struktur des ganzen Prionproteins der Maus sowie des Menschen beschrieben. In den USA wurde kürzlich die Struktur des Prionproteins des Hamsters ermittelt. Nun haben die ETH-Wissenschaftler Francisco Lopez Garcia, Ralph Zahn, Roland Riek und Kurt Wüthrich die Struktur des Prionproteins des Rindes entschlüsselt (Proceedings of the National Academy of Sciences vom 11. Juli 2000). Das Team ermittelte die Proteinstruktur durch kernmagnetische Resonanzspektroskopie (NMR). Ein Vergleich der vier Prionproteine zeigt, dass diese Eiweisse eine ähnliche räumliche Faltung der Polypeptidkette aufweisen. Die Prionproteine von Mensch und Rind sind sogar praktisch identisch gefaltet. Hingegen zeigen sich gut definierbare lokale Unterschiede der Molekülstrukturen, wenn das Prionprotein der Maus oder des Hamster mit dem Prionprotein des Rindes verglichen wird.

Prionproteine bestehen aus einem langen, frei beweglichen Schwanz und einem kugeligen, strukturierten Bereich, der drei spiralförmige Abschnitte (Alpha-Helices) und ein so genanntes Beta-Faltblatt enthält. Der kugelige Bereich bei den Proteinen von Rind und Mensch ist praktisch identisch gefaltet. Die Proteine von Maus und Hamster dagegen weisen lokale Strukturunterschiede auf. Diese betreffen insbesondere auch Bereiche der Moleküle, denen eine wichtige Rolle beim Auslösen von Prionkrankheiten zugeschrieben wird. Unterschiede zwischen den Prionproteinen von Mensch und Rind zeigen sich dagegen in der Verteilung der elektrostatischen Oberflächenladung des kugeligen Bereichs. Ein Beitrag des gesunden Prionproteins zur Bildung einer Schranke, welche die Übertragung von Prionenerkrankungen zwischen Rind und Mensch erschwert, wäre somit vor allem bei diesen unterschiedlichen Oberflächenladungen zu suchen, erklärt das Züricher Team.

Damit lassen sich die Möglichkeiten dessen, was das gesunde Prionprotein zur Artenbarriere gegen die Übertragung von Proteinerkrankungen beitragen kann, klar eingrenzen. Möglicherweise bestimmen die unterschiedlichen Oberflächenladungen diese Artenbarriere sogar. Diese Beobachtung kann langfristig dazu führen, dass die Übertragung von Prionenkrankheiten zwischen verschiedenen Arten durch gezielte Maßnahmen beeinflusst oder möglicherweise verhindert werden könnte.

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