Proteine als Spürnasen

News: Proteine als Spürnasen

Für nahezu jeden Stoff hat die Natur ein passendes Protein geschaffen, das hierauf passt wie ein Schlüssel zum Schloss. Wissenschaftler machen sich diese Eigenschaft zunutze, um spezifische Biosensoren zu basteln. Jetzt gelang einer Arbeitsgruppe der Umbau eines Proteins, sodass mit diesem nicht nur bestimmte Zucker und Aminosäuren, sondern auch anorganische Stoffe nachgewiesen werden können.

Andreas Jahn

"Man muss messen, was messbar ist, und messbar machen, was es nicht ist", soll bereits Galileo Galilei gefordert haben. Auch wenn der berühmte Physiker diesen Satz so wahrscheinlich nie gesagt hat, gilt er nach wie vor als das Glaubensbekenntnis der Naturwissenschaft. Leider hapert es jedoch mitunter mit dem "messbar machen". In der analytischen Chemie entzieht sich mancher Stoff einer direkten Messung, sodass er nur über indirekte Methoden erfasst werden kann. So möchte beispielsweise der Anästhesist während einer Operation gerne wissen, wie hoch die Konzentration des Narkosemittels im Blut des Patienten ist, muss sich aber bei seiner Dosierung hauptsächlich auf äußere Anzeichen wie Blutdruck, Herzschlag oder Atmung verlassen. Ein spezifischer Sensor, der die Blutkonzentration permanent, sicher und schnell überwacht – und dabei auch noch preisgünstig ist –, fehlt bisher.

Wie bei vielen Problemen kann auch hier die Natur weiterhelfen. Durch die beliebige Aufeinanderfolge von Aminosäuren in Proteinen gibt es nahezu unendlich viele Möglichkeiten für deren räumlichen Aufbau. Dies macht sich beispielsweise das Immunsystem zunutze, indem es für jedes denkbare Antigen einen spezifischen Antikörper baut, der darauf wie der Schlüssel zum Schloss passt. Daher verfolgen viele Arbeitsgruppen die Idee, Proteine als spezifische Biosensoren zum Nachweis für bestimmte Substanzen einzusetzen.

So auch die Arbeitsgruppe von Homme Hellinga vom Duke Medical Center. Als Ausgangsbasis für ihre Biosensoren verwendete sie eine Gruppe von Proteinen, mit denen Bakterien Zuckerquellen aufspüren. Dabei handelt es sich um so genannte allosterische Proteine, die ihre Struktur verändern, sobald der spezifische Stoff – wie beispielsweise Maltose – bindet. Diese Strukturänderung löst wiederum eine Reaktion in der Bakterienzelle aus: Das Bakterium bewegt sich auf die Zuckerquelle zu.

Die Wissenschaftler konnten dieses Protein isolieren und mit einer Rutheniumgruppe versetzen. Über diese Rutheniumgruppe befestigten sie das Protein an eine Goldelektrode. Sobald Maltose an den Biosensor band, löste die Strukturänderung über die Rutheniumgruppe eine Spannungsänderung aus, die über die Goldelektrode abgegriffen werden konnte.

Im nächsten Schritt veränderten die Wissenschaftler die Bindungsstelle des Proteins. So konnten sie auch Biosensoren kreieren, die spezifisch auf Glucose oder auf die Aminosäure Glutamin ansprachen. Es gelang ihnen sogar, einen Zinkdetektor zu bauen. Auch die praktische Anwendung klappte: Der Maltosesensor arbeitete einwandfrei in Bier und ließ sich durch andere Stoffe nicht beirren. Auch der Glucosesensor konnte die Glucosekonzentration in menschlichen Blutseren sicher bestimmen.

Jetzt träumen die Wissenschaftler von eingepflanzten Biosensoren, die bei Diabetikern die Glucosekonzentration im Blut überwachen. "Anästhesisten könnten mit Biosensoren während einer Operation permanent die Konzentration des Narkotikums oder von Schlüsselmetaboliten wie Epinephrin messen", spekuliert Hellinga weiter. "Mit diesen Biosensoren könnte man sich teure chemische Labors und zeitaufwendige klinische Analysen sparen."