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Nanotechnologie: Proteine angeln

Um die richtigen Biomoleküle aus einer Suppe unterschiedlichster Zutaten zu schöpfen, bedarf es schon einer gehörigen Portion chemischen Know-hows. Einmal mehr erweist sich die Nanotechnologie als freundlicher Helfer und hilft diesmal in Form winziger Metallstäbchen.
Nanostäbchen
Stäbchen aus Nickel und Gold – das hört sich fast nach Modeschmuck an, doch dafür sind die Stäbchen, um die es hier geht, mit ihren etwa 330 Nanometern Durchmesser viel zu dünn. Selbst unter dem Mikroskop hätte man Schwierigkeiten, die Winzlinge auszumachen. Aber für welchen Zweck haben die Forscher um Ki-Bum Lee von der Northwestern University in Evanston sich dann die Mühe gemacht, Nickelstäbchen mit Goldenden herzustellen?

Nun, die magnetischen Nanostäbe sollen bei der Trennung von Biomolekülen helfen. Denn einige Metalle sind dafür bekannt, Biomoleküle mit speziellen Atomgruppierungen spezifisch zu binden. Nickel etwa findet guten Halt an der Aminosäure Histidin. Die Histidin-Markierung von Proteinen ist wiederum eine gängige Methode, um beispielsweise größere Mengen eines Proteins für eine Strukturaufklärung zu gewinnen: Das Gen, das für das gesuchte Protein kodiert, wird in einen Mikroorganismus eingeschleust, der das Protein dann herstellt. Zuvor wurde das Gen jedoch so modifiziert, dass dem Protein ein Schwanz aus mehreren Histidin-Bausteinen angehängt wird. Über nickelhaltige Trennsäulen werden die Histidin-markierten Proteine anschließend aus der komplexen Matrix der sonstigen Zellinhaltsstoffe abgetrennt.

Magnetisch sortiert | Gold und Nickel sind die Bestandteile von Nanostäben zur Trennung von Biomolekülen. Die Stäbe können als ein Gerüst mit großer Oberfläche für biospezifische Erkennungsvorgänge in einer Vielzahl von Biotrennverfahren fungieren. Der magnetische Nickelteil bietet nicht nur Spezifizität bezüglich Histidin-markierter Proteine, sondern ermöglicht auch ein sehr einfaches Entfernen der Stäbe aus der Lösung mithilfe eines Magnetfeldes (siehe Schema).
Das geht noch eleganter, dachten sich die Evanstoner Forscher – und zwar mit Nickelstrukturen en miniature. Ihre Wahl fiel auf Nanostäbchen, die sich relativ leicht durch die elektrochemische Abscheidung von Nickel in den Poren einer Aluminiumoxid-Membran herstellen lassen. Ebenfalls per Elektroabscheidung erhielten die Nickelstäbchen zwei Enden aus Gold. Diese Goldkappen dienen lediglich als Schutz für den Nickelstab, wenn nach der Elektroabscheidung die als Elektrode benötigte Silberschicht von der Membran weggeätzt wird.

Wie sich herausstellte, binden mit Histidin markierte Proteine genauso fest und spezifisch an das Mittelstück der Nickel-Stäbchen wie an die Nickel-Trennsäulen, aber das Verfahren bietet eine Reihe von Vorteilen: Die Stäbe wirken wie ein Gerüst, das eine sehr große Oberfläche für die biospezifischen Erkennungsvorgänge zur Verfügung stellt. Gleichzeitig verhalten sie sich trotzdem wie ein Teil der Flüssigkeit, in der sie entsprechend gleichmäßig verteilt werden können und wesentlich besser für die Proteine zugänglich sind als ein Säulenmaterial. Da die Stäbchen magnetisch sind, können sie zudem durch einen Magneten an der Gefäßwand festgehalten und sehr einfach und effektiv von der Flüssigkeit abgetrennt werden. Eine spezielle Pufferlösung hebt später die Wechselwirkungen zwischen Nickel und Histidin auf und setzt die Proteine wieder frei.

Und noch mehr ist möglich: So dienen die Goldkappen in bisherigen Versuchen lediglich dem Schutz der Nickelstäbchen. In Zukunft ließe sich das Edelmetall jedoch zusätzlich zum Nickel für eine Bindung von Biomolekülen nutzen, was den Stäbchen weitere Funktionalität verleihen würde. Denn Gold bindet spezifisch Moleküle, die reich an Thiolgruppen sind. Offenbar erweisen sich die Nanostäbchen als äußerst vielseitig, sicherlich haben wir nicht zum letzten Mal von ihnen gehört.

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