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Strukturchemie: Röntgenstrahlen lüften das Geheimnis des Epstein-Barr-Virus

Europäischen Forschern sind mit Hilfe modernster Hochleistungsröntgentechnik Detailaufnahmen von Molekülen gelungen, die als Schlüsselproteine in der menschlichen Zelle das Epstein-Barr-Virus aktivieren.

Rund neunzig Prozent der Weltbevölkerung tragenden den zu den Herpesviren zählenden Erreger in sich, der über eine lange Zeit in einer Art Dornröschenschlaf verharren kann, bis die Krankheit ausbricht. Wie alle Viren verfügt auch der Erreger des Pfeiffer’schen Drüsenfiebers – auch Mononukleose genannt – über keinen eigenen Stoffwechsel und benötigt zu seiner Vermehrung eine Wirtszelle. Die Viren dringen in die Wirtszellen ein und integrieren ihr Erbgut in das des Wirtes. Dadurch wird die befallene Zelle zur Produktion von Virusmaterial umprogrammiert.

Wie die Röntgenbilder nun zeigten, binden sich dabei Proteine namens ZEBRA immer im Doppelpack an die DNA. Genaue Aufnahmen der Nahtstelle zwischen den beiden Kopien offenbarten eine nur schwache Bindung zwischen den beiden Molekülen. Es handelt sich lediglich um eine lange Kette, die von einem Molekül zu einer Art Tasche in seinem Partner führt, berichten die Wissenschaftler um Carlo Petosa vom European Molecular Biology Laboratory in Grenoble.

Eine solche Struktur bietet nach Ansicht der Forscher eine optimale Angriffsfläche für eine Therapie in sehr frühem Stadium – vorausgesetzt, es findet sich ein Molekül, das diese Anschlussstelle blockiert und damit die Aktivierung der Viren verhindert.

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