Proteine sind die Herrscher des zellulären Stoffwechsels. Als Enzyme katalysieren sie die chemischen Abläufe in der Zelle, als Rezeptoren empfangen sie Nachrichten aus der Außenwelt. Wichtige Prozesse können über Proteine an- oder abgeschaltet werden. So stellt beispielsweise das Protein NtrC des Bakteriums Escherichia coli einen derartigen Schalter dar: Bei Stickstoffmangel reagiert eine Phosphatgruppe mit dem Enzym – es wird phosphoryliert und damit aktiviert. Das aktivierte NtrC bindet an die DNA und ermöglicht auf diese Weise, dass bestimmte Gene abgelesen werden können, die wiederum für Proteine codieren, die ein Überleben ohne Stickstoff ermöglichen.

Doch wie funktioniert dieser Schalter? Dafür interessierte sich Dorothee Kern von der University of Wisconsin in Madison. Zusammen mit ihren Kollegen schaute sie sich sowohl das normale NtrC als auch mutierte Formen mit der Magnetresonanz-Spektroskopie (NMR) näher an. Mit dieser Methode war es den Forschern möglich, einzelne Bewegungen der Atome des Moleküls zu verfolgen.

Es zeigte sich, dass der Proteinschalter nicht in seiner deaktivierten Form verharrt und auf seine Aktivierung wartet. Vielmehr springt er ständig zwischen den aktivierten und deaktivierten Zuständen hin und her. Bei den Mutanten waren diejenigen am effektivsten, deren aktivierter Zustand im Mittel länger andauerte.

Kern vermutet, dass die Phosphorylierung das Gleichgewicht des ständig hin und her springenden Proteins in Richtung des aktivierten Zustands verschiebt. Die Bioschalter sind somit nicht statisch, sondern zeigen eine ausgeprägte Dynamik. Damit hatten Wissenschaftler bereits gerechnet, eine experimentelle Beobachtung blieb ihnen jedoch bisher verwehrt.