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Rätselhafte »Waisen«-Proteine: Schleim enthüllt Mechanismus der Evolution

Von null auf Schleim: Mindestens 15-mal entstanden Schleimproteine aus Biomolekülen mit völlig anderen Funktionen. Dahinter steckt ein bisher unbekannter Weg, wie Proteine neue Funktionen bekommen.
Ein Mann im Bademantel liegt im Bett und schneuzt sich in ein Taschentuch.

Gleich 15-mal entstanden neue Schleim-Moleküle bei Säugetieren – unabhängig voneinander, aber nach dem gleichen evolutionären Mechanismus. Zu diesem Ergebnis kommt eine Arbeitsgruppe um Ömer Gökçümen von der State University of New York in Buffalo anhand einer Untersuchung der so genannten Mucine von 49 Säugetierarten. Wie das Team in »Science Advances« berichtet, entstanden viele dieser Schleim-Proteine aus Proteinen mit ganz anderer Funktion, einfach indem bestimmte Teile ihrer Gene mehrfach verdoppelt wurden. Die sich wiederholenden Sequenzen sind reich an Bindungsstellen für verzweigte Zuckermoleküle, durch die Proteine Wasser binden und »schleimig« werden. Laut Gökçümen war dieser Mechanismus, wie Proteine neue Funktionen evolvieren, bisher nicht bekannt. Normalerweise entstehen Gruppen von Proteinen ähnlicher Funktion durch Verdoppelung eines Ursprungsgens.

Mucine sind der wichtigste Bestandteil der Schleimschicht auf den Schleimhäuten. Diese mit sehr vielen Wasser bindenden, verzweigten Zuckerketten besetzten Proteine erfüllen wichtige biologische Funktionen; der zähle Schleim bildet eine chemische und physikalische Barriere, der Viren und Bakterien aufhält; viele der Mucine sind außerdem Signalstoffe, die Zellfunktionen in der Schleimhaut steuern. Trotz ihrer gemeinsamen Funktion gehören jedoch nicht alle Mucine evolutionär zusammen. Wie die Arbeitsgruppe schreibt, gibt es beim Menschen mehrere Mucin-Gene, die »Waisen« sind – also keine Verwandtschaft zu anderen Mucinen oder auch nur anderen bekannten Genen aufweisen.

Einen ersten Hinweis auf des Rätsels Lösung lieferte ein Vergleich mit den Mucin-Genen der Maus. Wie sich zeigte, bilden Menschen im Speichel ein kleines Mucin, das Mäusen fehlt. Mäuse wiederum bilden ein Mucin mit sehr ähnlicher Funktion, das aber mit dem menschlichen Protein überhaupt nicht verwandt ist. Dafür fanden Gökçümen und sein Team ein Protein in menschlichen Tränen, das dem Mäuse-Mucin stark ähnelt, aber selbst kein Mucin ist. Bei der Maus allerdings sammelte das ursprüngliche Tränen-Protein die entscheidenden Sequenz-Wiederholungen an, die es mit einem schleimigen Pelz aus Zucker bedeckten.

Weitere Analysen an Mucin-Genen von 49 Säugetierarten zeigten: Es handelt sich keineswegs um einen Einzelfall. Tatsächlich tauchten bereits in der sehr begrenzten Studie 15 weitere Mucine auf, die Anzeichen einer Vervielfachung der zuckerreichen Proteinabschnitte erkennen ließen. Nach Ansicht des Teams deutet das darauf hin, dass die Evolution neuer Mucine evolutionär begünstigt ist – warum, ist noch unklar. Möglich wäre aber zum Beispiel, dass neue Bestandteile im Schleim eine Rolle bei der Abwehr von Krankheiten spielen. Außerdem legt die Häufigkeit des Mechanismus nahe, dass Verdopplungen von Proteinteilen mit bestimmten Eigenschaften auch bei anderen Proteinklassen dazu führen könnten, dass Biomoleküle neue Funktionen entwickeln.

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