Das Enzym Acetylcholinesterase hat es offensichtlich besonders schwer, dieser Aufgabe nachzukommen: Der Neurotransmitter Acetylcholin muß nämlich in einen ziemlich engen Spalt gelangen, um an dessen Boden an das reaktive Zentrum zu binden. Zusätzlich blockiert ein beweglicher Ring von Molekülen den Eingangsbereich über 97 Prozent der Zeit. Der Biochemiker Andrew McCammon von der University of California in San Diego fragte sich nun, wie das Enzym so effizient arbeiten könne, obwohl doch die Chancen des Neurotransmitters, jemals in den katalytisch aktiven Bereich des Enzyms zu gelangen, so schlecht stehen.

Um diese Frage zu beantworten, simulierten McCammon und seine Kollegen mit einem Großrechner kleinste Veränderungen der Gestalt des Enzyms. Sie verfolgten für eine Milliardstel Sekunde die Bewegung einzelner Atome im Enzym und sahen, wie die Atome einander stießen und zerrten und ebenso mit den umgebenden Wassermolekülen umgingen. Bei annähernd 130 000 zu simulierenden Atomen dauerte das Experiment fast drei Monate. Die Forscher stellten fest, daß sich der Eingang zum Spalt so schnell öffnet und schließt, daß alle in der Nähe befindlichen Acetylcholin-Moleküle ausreichend viele Möglichkeiten haben, zum aktiven Zentrum im Enzym zu gelangen. Moleküle, die nur ein wenig größer als der Neurotransmitter sind, haben es jedoch tausendmal schwerer, hineinzukommen – eine effektive Methode, die Bindestelle frei zu halten.