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News: Selbstkontrolle

Im Normalfall herrscht Arbeitsteilung zwischen Proteinen, DNA und RNA. Ein bislang unbekannter RNA-Alleskönner scheint zu belegen, dass dies wohl nicht immer so war.
"Am Anfang war die RNA", dieser Satz dürfte heute wohl unangefochten eine "Geschichte der Entstehung des Lebens aus naturwissenschaftlicher Sicht" einleiten. Denn inzwischen herrscht kaum noch Zweifel, dass Ribonucleinsäuren den Ursprung legten für die Vielfalt des Lebens – lange bevor die DNA und ersten Proteine ins Spiel kamen.

In dieser frühen so genannten RNA-Welt hätten die noch einsamen Ribonucleinsäure-Moleküle allerdings Schwerstarbeit leisten müssen: Sie waren nicht nur langfristiger Informationsspeicher – was heutzutage primär Aufgabe der DNA ist –, sondern hätten auch als Werkzeuge chemischer Prozesse dienen müssen, um all das zu erledigen, was in modernen Zeiten von Eiweißen übernommen wird. RNA musste demnach Baustoff, Baumaschine und auch Katalysator, also Enzym gewesen sein. Eine Menge Verantwortung für ein kleines Molekül – und lange blieb zweifelhaft, ob Ribonucleinsäuren tatsächlich vielseitig genug sind, alle diese Aufgaben übernehmen zu können.

Bis in den achtziger Jahren die Ribozyme entdeckt wurden: RNA-Enzyme, die, genau wie für die altertümliche RNA-Welt gefordert, nicht nur Informationsspeicher sind, sondern auch durchaus selbst anpacken können, also katalytische Funktion beweisen. Je mehr und je vielseitigere Vertreter solcher Multifunktions-Ribonucleinsäuren entdeckt werden, desto glaubwürdiger wurde die gesamte Theorie der RNA-Welt als Vorläufer heutigen Zelllebens. Und desto vorstellbarer wurde die Idee, dass die RNA von den ersten Schritten des Lebens an mehr als die ihr heute zugedachte scheinbar kleine Rolle als purer Blaupausen-Transporter gespielt hat und noch spielt.

Nun liefern Wade Winkler und seine Kollegen von der Yale University einen weiteren Beweis für das verblüffende Potenzial der Ribonucleinsäuren. In den Bakterienzellen des Labor-, Wald- und Wiesenbakteriums Bacillus subtilis isolierten die Forscher eine RNA, die durch bisher unbekannte Selbstregulations-Prozesse Proteine in ihrem Arbeitsbereich überflüssig macht.

Der Arbeitsbereich der GlmS-mRNA liegt in der Zuckerproduktion: Die Boten-RNA entsteht unspektakulär und ganz wie allgemein üblich als kurzfristige Blaupausen-Bauanleitung beim Ablesen des Gens GlmS. Sie codiert dann für ein Enzym, welches bei mangelndem Nachschub die Produktion des Zuckerbaustein Glucosamin-6-Phosphat (GlcN6P) ankurbelt.

Je mehr Genaktivität, desto mehr mRNA und schließlich GlcN6P. Ist aber ausreichend Zucker gebaut, so sollte dieser Mechanismus natürlich gestoppt werden – und genau hier wird es interessant. Denn wie die Forscher zeigten, binden die Zuckermoleküle hoch selektiv an einen ganz bestimmten Abschnitt der GlmS-mRNA. Geschieht dies, so kann die mRNA nicht mehr abgelesen werden – und mehr noch: Sie setzt eigenständig einen eingebauten Selbstzerstörungs-Schneidemechanismus in Kraft und unterbricht damit die Stoffwechselkette zur Produktion weiteren Zuckers. Je mehr Zucker, desto stärker die Hemmung und desto weniger wird neu produziert.

Eine klassische Rückkopplungs-Hemmung in sehr unklassischer Variante: Normalerweise wirkt ein hochkonzentriertes Endprodukt einer Stoffwechselkette über regulatorische Proteine auf das Gen selbst, nicht aber auf die RNA. Hier erfüllt nun aber die GlmS-mRNA nicht nur die Codierungsfunktion, sondern auch sinnvolle Steuerungspflichten und macht damit Proteine im Prinzip überflüssig – genau die Kombination von Fähigkeiten, die von den hypothetischen RNA-Varianten in der alten RNA-Welt gefordert wird.

Somit könnte RNA also auch in den ersten ursprünglichen Lebensformen womöglich als Stoffwechsel-Regulator funktioniert haben, meinen die Forscher: Sie sind sicher, dass weitere Moleküle wie die GlmS-Boten-RNA der Bakterien noch zu finden sind – uralte Relikte einer lang zurückliegenden, noch etwas überschaubareren Lebewelt.

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