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News: Wie Blutsauger Ihre Venen öffnen

Manchmal scheint es, als ob die Welt voller Insekten ist, die nur darauf lauern, Ihnen den letzten Blutstropfen abzuzapfen. Aber für diese Insekten ist das nicht unbedingt eine leicht verdiente Mahlzeit. Die Tierchen haben ein Problem: Sobald sie ihr Opfer anzapfen, bemerken diese auch schon den Quälgeist. Zumindest der Körper des Spenders ergreift Abwehrmaßnahmen. Verteidigungsmechanismen rufen Blutgerinnung und Schwellungen hervor und machen es dem Blutsauger schwer, ein gutes Mahl in Frieden zu genießen.
Die blutsaugenden Insekten haben ein beeindruckendes Arsenal an Proteinen entwickelt, um die Probleme zu überwinden. So zum Beispiel Rhodnius prolixus, ein südamerikanisches Insekt, das den Parasiten für die Chagas-Krankheit überträgt, eine tödliche Form der Schlafkrankheit. Es besitzt mindestens sechs verschiedene Speichelproteine, die den Blutfluß verbessern und die Bildung von Blutgerinnseln und Entzündungen hemmen. William Montfort und seine Kollegen an der University of Arizona in Tucson haben die Strukturen dieser Proteine untersucht und sind nun in der Lage, Schlüsse über ihre Funktionsweise zu ziehen. Die Ergebnisse erschienen in der April-Ausgabe von Nature Structural Biology (Abstract).

Die Proteine sind unter dem Namen Nitrophorine bekannt und in der Lage, das Gas Stickstoffmonoxid (NO) zu transportieren, ein höchst reaktives Molekül mit vielen physiologischen Aufgaben. Diese umfassen unter anderem die Kommunikation zwischen Zellen, die Kontrolle des Blutdrucks und die Hemmung der Blutgerinnung. Die beiden letztgenannten sind für das Insekt besonders wichtig. Stickstoffmonoxid bewirkt, daß sich die Blutgefäße öffnen und so dem verminderten Blutfluß zur Einstichstelle entgegenwirken.

Nitrophorine waren die ersten Proteine, von denen bekannt war, daß sie NO reversibel binden. William Montfort hat eine Faß-artige Anordnung der Proteinkette nachgewiesen, die eine Häm-Gruppe umgibt, wie sie auch im Hämoglobinmolekül zu finden ist. NO bindet an das Häm und paßt genau in eine Tasche innerhalb der Faßstruktur. Aber Stickstoffmonoxid ist nicht das einzig passende Molekül – auch Histamin ist in der Lage, sich in dieselbe Tasche zu lagern. In ihrem Artikel diskutieren die Forscher die Strukturen beider Formen des Proteins.

Was sagt uns all dies über die Funktion der Proteine? Histamin wird bei der Abwehrreaktion des Opfers freigesetzt, um an der Einstichstelle eine Entzündung auszulösen und die Wundheilung zu fördern. Die Bindung von Histamin hat zwei Bedeutungen: Erstes kann sie dazu beitragen, die Entzündungsreaktion zu vermindern. Zweitens könnte Histamin die Freisetzung von NO erleichtern, indem es um dieselbe Bindungsstelle konkurriert. Dadurch würden der gefäßerweiternde Effekt sowie der Blutfluß zur Einstichstelle verbessert. Es scheint, daß diese Proteine für ihren Job viel besser geeignet sind, als zuerst angenommen.

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