Glucose-Oxidase (EC 1.1.3.4), ein in Schimmelpilzen (z. B. Penicillium notatum, Aspergillus niger), Bakterien (Acetobacter und Pseudomonas sp. u. a.), Pflanzen (z. B. Rotalgen) sowie in tierischen Organen vorkommendes Flavinenzym, das spezifisch β-D-Glucose in Gegenwart von Sauerstoff zu Gluconolacton und Wasserstoffperoxid oxidiert:
β-D-Glucose + O₂ → D-Glucono-D-lacton + H₂O₂.
Aus dem Lacton entsteht spontan oder enzymatisch (Gluconolactonase) Gluconsäure (Aldonsäure). Die G. aus Aspergillus ist ein dimeres, aus identischen Untereinheiten bestehendes Flavoglycoprotein (16% Kohlenhydrat; M_r 160 kDa; 2FAD/mol, pH-Optimum 5,0-7,0) mit hoher Spezifität gegenüber Glucose, das durch p-Chlormercuribenzoat gehemmt wird. Die G. wirkt durch die Bildung von Wasserstoffperoxid bakterizid und wurde deshalb früher als Antibiotikum verwendet.
Die G. findet vorzugsweise Anwendung in der Lebensmittelindustrie, wo sie aufgrund der katalytischen Wirkung zur Sauerstoffentfernung und zur Farb- und Geschmackserhaltung eingesetzt wird. Außerdem findet sie (auch als Enzymelektrode) Anwendung in der klinisch-chemischen Diagnostik bei der enzymatischen Blutzuckerbestimmung.