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Lexikon der Biologie: Proteoglykane

Proteoglykane [von *proteo- , griech. glykys = süß], komplexe Makromoleküle der tierischen Interzellularmatrix (extrazelluläre Matrix), die unterschiedlich viele Aminozucker-haltige Glykanketten (Polysaccharide) kovalent an eine Polypeptidkette gebunden tragen ( vgl. Abb. ). Im Gegensatz zu den Glykoproteinen überwiegt in den Proteoglykanen mengenmäßig der Glykan-Anteil bei weitem. Die Biosynthese der Proteoglykane beginnt wie bei allen Export-Proteinen (Exportproteinsynthese) am rauhen endoplasmatischen Reticulum mit der Synthese der Polypeptidkette. Die Glykosylierungen erfolgen anschließend im Golgi-Apparat. Nach der Exocytose der Proteoglykane, die wegen der vielen polaren und sauren Gruppen im Molekül große Mengen an Wasser zu binden vermögen, kommt es im extrazellulären Raum zur Ausbildung von Proteoglykan-Aggregaten, riesigen Komplexen mit relativen Molekülmassen von nahezu 108. Dabei binden bis über 40 – manchmal sogar bis 100 – solcher Proteoglykan-Einheiten über spezifische, nicht-glykosylierte Bindungsregionen unter Beteiligung sog. Bindeproteine an Hyaluronsäureketten von mehr als 1 μm Länge. Das saure Mucopolysaccharid Hyaluronsäure ist ein unverzweigtes, sulfatfreies Glykan, in dem sich D-Glucuronsäure- (Glucuronsäure) und N-Acetyl-D-Glucosaminreste (N-Acetylglucosamin) abwechseln. Das am besten untersuchte derartig aufgebaute Proteoglykan ist in der extrazellulären Matrix des Knorpels zu finden. Diese stark hydratisierten Poly-Anionen nehmen nach einer Verformung wieder ihre ursprüngliche Gestalt an. Daher kann Knorpel eine komprimierende Kraft gut dämpfen (Biomechanik). Biomineralisation, Tenascin.



Proteoglykane

Die Proteoglykane – hochmolekulare Zucker-Protein-Verbindungen, die in tierischem Strukturgewebe, wie Knorpel und Knochen, vorkommen – verleihen der Grundsubstanz und der Gelenkflüssigkeit ihren viskosen und elastischen Charakter und ihre Widerstandsfähigkeit gegen eingedrungene Krankheitserreger.
Das Schema a zeigt den Aufbau der Proteoglykane in der Knorpelmatrix. Die etwa 300 nm lange Polypeptidkette (core-Protein, relative Molekülmasse Mr = 250.000) macht weniger als 10% der Gesamtmasse des Moleküls aus, 90% entfallen auf die Polysaccharidseitenketten; unter diesen dominieren Ketten von Chondroitin- (Chondroitin) und Keratansulfat. Chondroitinsulfat (ca. 80 Ketten pro Proteoglykan-Einheit) ist ein unverzweigtes Heteroglykan (Mr = 20.000), in dem Glucuronsäure und sulfatierte N-Acetyl-D-Galactosaminreste abwechselnd hintereinander angeordnet sind. Die Keratansulfatketten sind kürzer; hier wechseln Galactosyl- und sulfatierte N-Acetyl-D-Glucosaminreste einander ab, und die Kettenenden tragen Sialinsäurereste. – Proteoglykane bilden Aggregate (b), die aus einem zentralen Hyaluronsäurestrang und zahlreichen (bis zu 100) seitlich abstehenden Proteoglykan-Einheiten aufgebaut sind. Die nicht kovalente Wechselwirkung zwischen dem core-Protein und dem Filament aus Hyaluronat wird von einem kleinen Protein (Bindeprotein, link-Protein) vermittelt. Diese Aggregate sind elastisch-flexibel und komprimierbar. Sie binden an bestimmte Banden der Kollagen-Fibrillen.

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