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Lexikon der Biologie: SNARE

SNARE, Abk. für SNAP-Rezeptor, Rezeptor, der bei dem vom endoplasmatischen Reticulum ausgehenden Vesikeltransport für das „Andocken“ der Transportvesikel an die Ziel-Membran und die nachfolgende Fusion der Membranen (Membranfusion) von Bedeutung ist. Dabei werden 2 Rezeptoren unterschieden, v-SNARE in der Donor- bzw. Vesikelmembran und t-SNARE in der Zielmembran (target membrane), die miteinander interagieren und so das Andocken der Membranen einleiten. Bei v-SNARE handelt es sich um Synaptobrevin (bzw. VAMP, Abk. für Vesikel-assoziiertes Membranprotein), bei t-SNARE um Syntaxin in Kombination mit SNAP-25. Alle 3 Proteine ( vgl. Abb. ) sind schon seit langem durch die Wirkung der Clostridienneurotoxine bekannt. Sobald das Rezeptorpaar v- und t-SNARE miteinander interagiert, bindet daran ein Komplex zweier Proteine, die als NSF und SNAP bezeichnet werden. Beim Zusammenschluß zum aktiven Fusionskomplex kommt es zu deutlichen Strukturveränderungen der 3 im wesentlichen beteiligten Proteine Synaptobrevin, Syntaxin und SNAP-25. Während vor dem Zusammenschluß ausschließlich das Syntaxin α-helikale Struktur (Alpha-Helix) besitzt, steigt der Anteil dieser spiralförmigen Anordnung im Komplex immens an. Der Komplex bildet ein langgestrecktes Helix-Bündel, das die zu verschmelzenden Membranen eng verzurrt und so die Voraussetzung für die Fusion schafft. Die Bedeutung von NSF wurde durch die Wirkung von N-Ethylmaleinimid (NEM) erkannt, das NSF alkyliert und so die Membranfusion verhindert. Daher erhielt das Protein die Bezeichnung NEM-sensitiver Faktor (NSF). NSF liefert durch ATP-Hydrolyse die für die Membranfusion notwendige Energie. SNAP ist ein lösliches Protein, das nur in Assoziation mit NSF an die Membran binden kann; die Bezeichnung SNAP ist die Abk. für soluble NSF-attachment protein. Der Name SNARE (SNAP-Rezeptor) beruht darauf, daß nach dem Andocken zunächst SNAP an das interagierende Rezeptorpaar v- und t-SNARE bindet. Nach erfolgter Fusion gelangt v-SNARE über den von COPI (coated vesicles) vermittelten retrograden Transport wieder zurück in das endoplasmatische Reticulum. regulierte Exocytose.



SNARE

Schematische Darstellung des Beginns der Exocytose einer synaptischen Vesikel. Die Vesikel dockt an die Plasmamembran über einen Proteinkomplex aus Synaptotagmin, Synaptobrevin, Synaptophysin und anderen Faktoren an. Nach Calciumeinstrom aufgrund einer Öffnung von Calciumkanälen (z.B. ausgelöst durch ein eintreffendes Aktionspotential) interagieren die Proteine des Komplexes, was zur Bildung einer Fusionspore aus Synaptophysin führt, die den Beginn der Exocytose markiert.
Alle 3 Proteine der Fusionsmaschinerie, Synaptobrevin, Syntaxin und SNAP-25, sind schon seit langem durch die Wirkung der Clostridienneurotoxine bekannt. Das Toxin des Wundstarrkrampf erregenden Clostridium tetani (Clostridien, Tetanustoxine) zerlegt ebenso wie die Botulinustoxine B, D, F und G das Synaptobrevin, die Botulinustoxine A und E spalten hingegen spezifisch das SNAP-25, während Botulinustoxin C1 das Syntaxin außer Kraft setzt. Der Fusionsproteinkomplex kann sich nicht mehr korrekt zusammensetzen, und der Verschmelzungsvorgang der Membranen bleibt aus. Die Weiterleitung der Nervensignale wird somit gestört.

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