Prionen sind möglicherweise auch bei Pflanzen verbreitet. Ein solches fehlgefaltetes Enzym, ähnlich jenen die bei Menschen und Tieren unheilbare Hirnerkrankungen verursachen können, tauchte jetzt in Untersuchungen bei der Ackerschmalwand (Arabidopsis) auf. Ein Team um Susan Lindquist vom Whitehead Institute for Biomedical Research in Cambridge, Massachusetts, übertrug die Erbinformation eines Teilstücks des Proteins Luminidependens (LD) auf Hefe. Dort faltete sich das transgene Protein nicht nur falsch, sondern steckte auch andere Proteine mit der Fehlfaltung an und verklumpte mit ihnen. Durch diesen Mechanismus verursacht zum Beispiel das Protein PrP die neurodegenerative Erkrankung Creutzfeldt-Jakob-Krankheit. Allerdings scheint LD bisher nur als künstlicher Zusatz in Hefe Prion-Eigenschaften zu haben.

Ob Pflanzen wie Tiere generell auch Prion-Proteine besitzen, ist unklar, doch Lindquist und ihr Team halten das für nicht unwahrscheinlich. Möglicherweise, so die Forscherin, erfüllen diese Moleküle sogar lebenswichtige Funktionen. Normalerweise ist LD beteiligt, wenn die Pflanze Tageslicht registriert und daran ausrichtet, wann sich die ersten Blüten bilden – möglicherweise spielt bei dieser Funktion die Prion-Eigenschaft des Moleküls eine praktische Rolle. Die Cluster könnten eine Art Erinnerungsspur sein, an der sich der Blühzeitpunkt orientiert. Das allerdings ist bislang Spekulation ebenso wie Vermutungen, dass prionähnliche Proteine auch bei Tieren eine Rolle im Gedächtnis spielen.