Direkt zum Inhalt

Lexikon der Ernährung: Proteine

Proteine, Eiweiße, E proteins, ausschließlich (einfache P.) oder überwiegend (komplexe P., Tab. 1) aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle (Biopolymere, Mr > 10 kDa, vgl. Polypeptide), die ca. 50 % der Trockenmasse einer humanen Zelle ausmachen und deren Struktur und Funktion bestimmen als

Enzyme (Biokatalysatoren)Rezeptorproteine (z.B. LDL-Rezeptor)Immunglobuline (z.B. IgA, IgG)ZellerkennungsproteineStrukturproteine (z.B. Kollagen, Keratin)kontraktile Proteine (z. B. Actin, Myosin)Trägerproteine (z.B. Hämoglobin, Transferrin)

P. bestehen wie Fette und Kohlenhydrate aus Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff. Zusätzlich enthalten P. noch ca. 16 % Stickstoff sowie einige andere Minorelemente wie Schwefel und Selen. Unter Berücksichtigung von dreidimensionaler Struktur und Löslichkeit werden P. in globuläre (kugelförmig, wasserlöslich, = Sphäroproteine, hierzu gehören u. a. alle Enzyme) und fibrilläre P. (faserförmig, nicht wasserlöslich) eingeordnet. Am Aufbau der P. sind max. 20 proteinogene Aminosäuren beteiligt. Die Aminosäuren sind durch Peptidbindungen (Peptide) kovalent verknüpft, wobei die Reihenfolge (Sequenz) der Bausteine genetisch determiniert ist (Proteinbiosynthese).
Die chemische Struktur von P. wird durch folgende Parameter beschrieben:

Primärstruktur (Anzahl und Sequenz der Aminosäuren)Sekundärstruktur (Art und Weise der Kettenfaltung, definiert durch Wasserstoffbrücken, z. B. α-Helix oder β-Faltblatt)Tertiärstruktur (räumliche Anordnung der Polypeptidketten)Quartärstruktur (Ausbildung intermolekularer, nichtkovalenter oder kovalenter Wechselwirkungen zwischen zwei oder mehreren Polypeptidketten).

Die Sekundär- und Tertiärstruktur werden zusammen als Konformation der P. bezeichnet.
Eine intakte Tertiärstruktur ist für die Funktion der P. Vorraussetzung, so wird die Aktivität von Enzymen und Transportproteinen u. a. durch Konformationsänderungen reguliert (Allosterie), geänderte Primär-/ Sekundär-/Tertiärstrukturen von Enzymproteinen können Ursache von Enzymopathien sein, die Infektiösität von Prionen beruht auf einer unphysiologischen Tertiärstruktur. P. besitzen analog den Aminosäuren einen isoelektrischen Punkt, bei starken Abweichungen von diesem pH-Wert oder bei Temperaturen oberhalb 40 °C denaturieren sie (Zerstörung der Tertiär- und ggf. Quartärstruktur). Dies kann bei der Nahrungszubereitung erwünscht sein – so wird die Verdaulichkeit durch Denaturierung teilweise erhöht, während die schädliche Wirkung z. B. von Protease-Inhibitoren aufgehoben wird. Nicht alle P. enthalten alle 20 proteinogenen Aminosäuren; Fehlen einer oder mehrerer Aminosäuren beeinflusst die Proteinqualität.
Verdauung und Stoffwechsel: P. kommen in pflanzlichen und tierischen Lebensmitteln vor. Bisher ist die Struktur von ca. 1000 P. aufgeklärt. Mit der Nahrung zugeführte Proteine unterliegen einer effizienten Verdauung im Magen und im Darm, katalysiert durch eine Reihe von Enzymen (Tab. 2). Die Salzsäure im Magen denaturiert die P. und aktiviert gleichzeitig Pepsin. Letztendlich entstehen kleine Peptide (Di- und Tripeptide) sowie freie Aminosäuren. Für diese Substrate existieren spezifische, aktive Transportsysteme (Aminosäuren- bzw. Peptidtransporter), die größtenteils unabhängig arbeiten. Peptide werden in der Regel schneller aufgenommen; der Transport scheint direkt mit der Hydrolyse in die freien Aminosäuren verbunden zu sein. Im Cytosol der Mucosazelle und im Blut sind nur noch Aminosäuren nachweisbar (Ausnahme: hydrolyseresistente Dipeptide wie Glycyl-Prolin).
Ernährungsphysiologische Bedeutung: P. liefern Stickstoff sowie unentbehrliche (essenzielle) Aminosäuren. Im Vergleich zu Fetten und Kohlenhydraten sind P. keine dominierende Energiequelle, auch wenn der physiologische Brennwert mit 4,1 kcal / g bzw, 17,2 kJ / g dem der Kohlenhydrate entspricht. (Der physikalische Brennwert von P. ist mit 5,4 kcal / g bzw. 22,6 kJ / g höher, jedoch benötigt der Organismus einen Teil der Energie zur Synthese des Stickstoff-Ausscheidungsproduktes Harnstoff und verliert Energie über ausgeschiedene Aminosäuren.) Unter normalen Umständen decken Nahrungsproteine ca. 15–20 % des täglichen Energieumsatzes (erhöhter Proteinabbau bei Postaggressions-Syndrom).
Proteine als Nahrungsbestandteile können auch unerwünschte Wirkungen als Allergene, Auslöser von Unverträglichkeitsreaktionen (Gluten) oder in Form der Protease-Inhibitoren haben.
Der Proteinstoffwechsel ist durch ein dynamisches Gleichgewicht zwischen Aufbau (Anabolismus) und Abbau (Katabolismus) charakterisiert (Protein-Umsatz, Abb.). Ein gesunder Erwachsener weist ca. 10–12 kg Körperprotein auf. Von dieser Menge werden pro Tag ca. 300 g (bei Heranwachsenden ca. 500–600 g) auf- und wieder abgebaut. Die Aminosäuren für den Aufbau entstammen dem freien Aminosäurenpool (Aminosäuren). Die Halbwertszeit der Körperproteine ist sehr unterschiedlich und wird vor allem durch die physiologische Funktion bestimmt (Tab. 3). Der Organimsus verliert täglich obligat eine bestimmte Menge an Stickstoff (Ausscheidung vorwiegend als Harnstoff) als Ergebnis des Proteinkatabolismus. Die Zufuhr an Nahrungsprotein muss diese Verluste in jedem Fall ausgleichen (Stickstoffbilanz; Proteinqualität). Die Zufuhrempfehlungen werden für Protein formuliert, auch wenn der physiologische Bedarf die Aminosäuren betrifft (Tab.). Hauptorgane des Proteinstoffwechsels sind die Leber und die Nieren (Weitere Abbau- und Umbauvorgänge sind bei den einzelnen Aminosäuren beschrieben).

Proteine: Tab. 1. Allgemeine Einteiung der Proteine.

Einfache Proteine
AlbumineLactalbumin der Milch, Serumalbumin
GlobulineOvoglobulin im Hühnerei, Globuline des Blutes
GlutelineGetreidegluteline
ProlamineGliadin in Weizen, Zein
in Mais
AlbuminoideKollagen in Bindegewebe, Kreatin der Haare
komplexe (konjugierte) Proteine
(früher als Proteide bezeichnet)
Glycoproteine / MucoproteineKomplexe aus Kohlenhydraten und Protein, z. B. Mucin
PhosphoproteineProteine mit phosphorhaltigen Aminosäuren, z. B. Caseine der Milch
ChromoproteineKomplexe aus Proteinen und chromophoren Gruppen, z. B. Hämoglobin
LipoproteineKomplexe aus Proteinen und Lipiden, z. B. HDL, LDL
MetalloproteineKomplexe aus Proteinen und Metall-Ionen, z. B. Ferritin

Proteine: Tab. 2. Verdauung von Proteinen im Gastrointestinaltrakt.

EnzymVorstufeSubstratSpezifität
gastrale Proteasen
GastricinProteinehohe Spezifität für lösliches Casein
PepsinePepsinogenProteineHydrolyse an N-ständigen aromatischen Aminosäuren
pankreatische Proteasen
TrypsinTrypsinogenPoly-/ OligopeptideHydrolyse C-ständig von Lysin oder Arginin
ChymotrypsinChymotrypsinogenPoly-/ OligopetideHydrolyse C-ständig von Tyrosin oder Phenylalanin
ElastaseProelastaseOligopetideHydrolyse an aliphatischen Aminosäureresten, z. B. Alanin, Glycin, Serin
Carboxypeptidase AProcarboxypeptidase APolypetideAbspaltung von Arginin oder Lysin am freien C-Terminus
Carboxypeptidase BProcarboxypeptidase BPolypeptideAbspaltung von Arginin oder Lysin am freien C-Terminus
Peptidasen der Bürstensaummembran
DipeptidasenDi- und Tripeptideunspezifisch (Ausnahme: Xaa-Pro werden nicht gespalten; spezielle Prolidase)

Proteine: Tab. 3. Physiologische Halbwertszeit (HWZ) einiger Proteine.

ProteinHWZ
Kollagenmehrere Jahre
Myosin (Skelettmuskel)50–60 Tage
Herzmuskelprotein11 Tage
Transferrin8,5 Tage
IgM5 Tage
IgE2,5 Tage
Präalbumin1,9 Tage
Glucokinase (Leber)12 Stunden
Phosphoenolpyruvat-Kinase
(Leber)
5 Stunden
Ornithin-Decarboxylase
(Leber)
12 Minuten

Proteine: Tab. Empfohlene Zufuhr [Quelle: DACH, Referenzwerte für die Nährstoffzufuhr, Umschau-Braus Verlag, Frankfurt, 2000]

Alter [g/d]
MännerFrauen
bis 1 Monat12
1–12 Monate10
1–4 Jahre1413
4–7 Jahre1817
7–10 Jahre2424
10–13 Jahre3435
13–15 Jahre4645
15–19 Jahre6046
19–25 Jahre5948
25–51 Jahre5947
51–65 Jahre5846
65 Jahre und älter5444
Schwangere
ab 4. Monat
58
Stillende163

1 = Ca. 2 g / 100 g sezernierte Milch


Proteine: Protein-Umsatz im Körper. Proteine

Lesermeinung

Wenn Sie inhaltliche Anmerkungen zu diesem Artikel haben, können Sie die Redaktion per E-Mail informieren. Wir lesen Ihre Zuschrift, bitten jedoch um Verständnis, dass wir nicht jede beantworten können.

  • Die Autoren

Albus, Christian, Dr., Köln
Alexy, Ute, Dr., Witten
Anastassiades, Alkistis, Ravensburg
Biesalski, Hans Konrad, Prof. Dr., Stuttgart-Hohenheim
Brombach, Christine, Dr., Gießen
Bub, Achim, Dr., Karlsruhe
Daniel, Hannelore, Prof. Dr., Weihenstephan
Dorn, Prof. Dr., Jena
Empen, Klaus, Dr., München
Falkenburg, Patricia, Dr., Pulheim
Finkewirth-Zoller, Uta, Kerpen-Buir
Fresemann, Anne Georga, Dr., Biebertal-Frankenbach
Frenz, Renate, Ratingen
Gehrmann-Gödde, Susanne, Bonn
Geiss, Christian, Dr., München
Glei, Michael, Dr., Jena (auch BA)
Greiner, Ralf, Dr., Karlsruhe
Heine, Willi, Prof. Dr., Rostock
Hiller, Karl, Prof. Dr., Berlin (BA)
Jäger, Lothar, Prof. Dr., Jena
Just, Margit, Wolfenbüttel
Kersting, Mathilde, Dr., Dortmund
Kirchner, Vanessa, Reiskirchen
Kluthe, Bertil, Dr., Bad Rippoldsau
Kohlenberg-Müller, Kathrin, Prof. Dr., Fulda
Kohnhorst, Marie-Luise, Bonn
Köpp, Werner, Dr., Berlin
Krück, Elke, Gießen
Kulzer, Bernd, Bad Mergentheim
Küpper, Claudia, Dr., Köln
Laubach, Ester, Dr., München
Lehmkühler, Stephanie, Gießen
Leitzmann, Claus, Prof. Dr., Gießen
Leonhäuser, Ingrid-Ute, Prof. Dr., Gießen
Lück, Erich, Dr., Bad Soden am Taunus
Lutz, Thomas A., Dr., Zürich
Maid-Kohnert, Udo, Dr., Pohlheim
Maier, Hans Gerhard, Prof. Dr., Braunschweig
Matheis, Günter, Dr., Holzminden (auch BA)
Moch, Klaus-Jürgen, Dr., Gießen
Neuß, Britta, Erftstadt
Niedenthal, Renate, Hannover
Noack, Rudolf, Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke
Oberritter, Helmut, Dr., Bonn
Öhrig, Edith, Dr., München
Otto, Carsten, Dr., München
Parhofer, K., Dr., München
Petutschnig, Karl, Oberhaching
Pfau, Cornelie, Dr., Karlsruhe
Pfitzner, Inka, Stuttgart-Hohenheim
Pool-Zobel, Beatrice, Prof. Dr., Jena
Raatz, Ulrich, Prof. Dr., Düsseldorf
Rauh, Michael, Bad Rippoldsau
Rebscher, Kerstin, Karlsruhe
Roser, Silvia, Karlsruhe
Schek, Alexandra, Dr., Gießen
Schemann, Michael, Prof. Dr., Hannover (auch BA)
Schiele, Karin, Dr., Heilbronn
Schmid, Almut, Dr., Paderborn
Schmidt, Sabine, Dr., Gießen
Scholz, Vera, Dr., Langenfeld
Schorr-Neufing, Ulrike, Dr., Berlin
Schwandt, Peter, Prof. Dr., München
Sendtko, Andreas, Dr., Gundelfingen
Stangl, Gabriele, Dr. Dr., Weihenstephan
Stehle, Peter, Prof. Dr., Bonn
Stein, Jürgen, Prof. Dr. Dr., Frankfurt
Steinmüller, Rolf, Dr., Biebertal
Stremmel, Helga, Bad Rippoldsau
Ulbricht, Gottfried, Dr., Potsdam-Rehbrücke
Vieths, Stephan, Dr., Langen
Wächtershäuser, Astrid, Frankfurt
Wahrburg, Ursel, Prof. Dr., Münster
Weiß, Claudia, Karlsruhe
Wienken, Elisabeth, Neuss
Wisker, Elisabeth, Dr., Kiel
Wolter, Freya, Frankfurt
Zunft, Hans-Joachim F., Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke

Partnerinhalte