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Lexikon der Ernährung: Proteine

Proteine, Eiweiße, E proteins, ausschließlich (einfache P.) oder überwiegend (komplexe P., Tab. 1) aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle (Biopolymere, Mr > 10 kDa, vgl. Polypeptide), die ca. 50 % der Trockenmasse einer humanen Zelle ausmachen und deren Struktur und Funktion bestimmen als

Enzyme (Biokatalysatoren)Rezeptorproteine (z.B. LDL-Rezeptor)Immunglobuline (z.B. IgA, IgG)ZellerkennungsproteineStrukturproteine (z.B. Kollagen, Keratin)kontraktile Proteine (z. B. Actin, Myosin)Trägerproteine (z.B. Hämoglobin, Transferrin)

P. bestehen wie Fette und Kohlenhydrate aus Kohlenstoff, Wasserstoff und Sauerstoff. Zusätzlich enthalten P. noch ca. 16 % Stickstoff sowie einige andere Minorelemente wie Schwefel und Selen. Unter Berücksichtigung von dreidimensionaler Struktur und Löslichkeit werden P. in globuläre (kugelförmig, wasserlöslich, = Sphäroproteine, hierzu gehören u. a. alle Enzyme) und fibrilläre P. (faserförmig, nicht wasserlöslich) eingeordnet. Am Aufbau der P. sind max. 20 proteinogene Aminosäuren beteiligt. Die Aminosäuren sind durch Peptidbindungen (Peptide) kovalent verknüpft, wobei die Reihenfolge (Sequenz) der Bausteine genetisch determiniert ist (Proteinbiosynthese).
Die chemische Struktur von P. wird durch folgende Parameter beschrieben:

Primärstruktur (Anzahl und Sequenz der Aminosäuren)Sekundärstruktur (Art und Weise der Kettenfaltung, definiert durch Wasserstoffbrücken, z. B. α-Helix oder β-Faltblatt)Tertiärstruktur (räumliche Anordnung der Polypeptidketten)Quartärstruktur (Ausbildung intermolekularer, nichtkovalenter oder kovalenter Wechselwirkungen zwischen zwei oder mehreren Polypeptidketten).

Die Sekundär- und Tertiärstruktur werden zusammen als Konformation der P. bezeichnet.
Eine intakte Tertiärstruktur ist für die Funktion der P. Vorraussetzung, so wird die Aktivität von Enzymen und Transportproteinen u. a. durch Konformationsänderungen reguliert (Allosterie), geänderte Primär-/ Sekundär-/Tertiärstrukturen von Enzymproteinen können Ursache von Enzymopathien sein, die Infektiösität von Prionen beruht auf einer unphysiologischen Tertiärstruktur. P. besitzen analog den Aminosäuren einen isoelektrischen Punkt, bei starken Abweichungen von diesem pH-Wert oder bei Temperaturen oberhalb 40 °C denaturieren sie (Zerstörung der Tertiär- und ggf. Quartärstruktur). Dies kann bei der Nahrungszubereitung erwünscht sein – so wird die Verdaulichkeit durch Denaturierung teilweise erhöht, während die schädliche Wirkung z. B. von Protease-Inhibitoren aufgehoben wird. Nicht alle P. enthalten alle 20 proteinogenen Aminosäuren; Fehlen einer oder mehrerer Aminosäuren beeinflusst die Proteinqualität.
Verdauung und Stoffwechsel: P. kommen in pflanzlichen und tierischen Lebensmitteln vor. Bisher ist die Struktur von ca. 1000 P. aufgeklärt. Mit der Nahrung zugeführte Proteine unterliegen einer effizienten Verdauung im Magen und im Darm, katalysiert durch eine Reihe von Enzymen (Tab. 2). Die Salzsäure im Magen denaturiert die P. und aktiviert gleichzeitig Pepsin. Letztendlich entstehen kleine Peptide (Di- und Tripeptide) sowie freie Aminosäuren. Für diese Substrate existieren spezifische, aktive Transportsysteme (Aminosäuren- bzw. Peptidtransporter), die größtenteils unabhängig arbeiten. Peptide werden in der Regel schneller aufgenommen; der Transport scheint direkt mit der Hydrolyse in die freien Aminosäuren verbunden zu sein. Im Cytosol der Mucosazelle und im Blut sind nur noch Aminosäuren nachweisbar (Ausnahme: hydrolyseresistente Dipeptide wie Glycyl-Prolin).
Ernährungsphysiologische Bedeutung: P. liefern Stickstoff sowie unentbehrliche (essenzielle) Aminosäuren. Im Vergleich zu Fetten und Kohlenhydraten sind P. keine dominierende Energiequelle, auch wenn der physiologische Brennwert mit 4,1 kcal / g bzw, 17,2 kJ / g dem der Kohlenhydrate entspricht. (Der physikalische Brennwert von P. ist mit 5,4 kcal / g bzw. 22,6 kJ / g höher, jedoch benötigt der Organismus einen Teil der Energie zur Synthese des Stickstoff-Ausscheidungsproduktes Harnstoff und verliert Energie über ausgeschiedene Aminosäuren.) Unter normalen Umständen decken Nahrungsproteine ca. 15–20 % des täglichen Energieumsatzes (erhöhter Proteinabbau bei Postaggressions-Syndrom).
Proteine als Nahrungsbestandteile können auch unerwünschte Wirkungen als Allergene, Auslöser von Unverträglichkeitsreaktionen (Gluten) oder in Form der Protease-Inhibitoren haben.
Der Proteinstoffwechsel ist durch ein dynamisches Gleichgewicht zwischen Aufbau (Anabolismus) und Abbau (Katabolismus) charakterisiert (Protein-Umsatz, Abb.). Ein gesunder Erwachsener weist ca. 10–12 kg Körperprotein auf. Von dieser Menge werden pro Tag ca. 300 g (bei Heranwachsenden ca. 500–600 g) auf- und wieder abgebaut. Die Aminosäuren für den Aufbau entstammen dem freien Aminosäurenpool (Aminosäuren). Die Halbwertszeit der Körperproteine ist sehr unterschiedlich und wird vor allem durch die physiologische Funktion bestimmt (Tab. 3). Der Organimsus verliert täglich obligat eine bestimmte Menge an Stickstoff (Ausscheidung vorwiegend als Harnstoff) als Ergebnis des Proteinkatabolismus. Die Zufuhr an Nahrungsprotein muss diese Verluste in jedem Fall ausgleichen (Stickstoffbilanz; Proteinqualität). Die Zufuhrempfehlungen werden für Protein formuliert, auch wenn der physiologische Bedarf die Aminosäuren betrifft (Tab.). Hauptorgane des Proteinstoffwechsels sind die Leber und die Nieren (Weitere Abbau- und Umbauvorgänge sind bei den einzelnen Aminosäuren beschrieben).

Proteine: Tab. 1. Allgemeine Einteiung der Proteine.

Einfache Proteine

Albumine

Lactalbumin der Milch, Serumalbumin

Globuline

Ovoglobulin im Hühnerei, Globuline des Blutes

Gluteline

Getreidegluteline

Prolamine

Gliadin in Weizen, Zein
in Mais

Albuminoide

Kollagen in Bindegewebe, Kreatin der Haare

komplexe (konjugierte) Proteine
(früher als Proteide bezeichnet)

Glycoproteine / Mucoproteine

Komplexe aus Kohlenhydraten und Protein, z. B. Mucin

Phosphoproteine

Proteine mit phosphorhaltigen Aminosäuren, z. B. Caseine der Milch

Chromoproteine

Komplexe aus Proteinen und chromophoren Gruppen, z. B. Hämoglobin

Lipoproteine

Komplexe aus Proteinen und Lipiden, z. B. HDL, LDL

Metalloproteine

Komplexe aus Proteinen und Metall-Ionen, z. B. Ferritin

Proteine: Tab. 2. Verdauung von Proteinen im Gastrointestinaltrakt.

Enzym

Vorstufe

Substrat

Spezifität

gastrale Proteasen

Gastricin

Proteine

hohe Spezifität für lösliches Casein

Pepsine

Pepsinogen

Proteine

Hydrolyse an N-ständigen aromatischen Aminosäuren

pankreatische Proteasen

Trypsin

Trypsinogen

Poly-/ Oligopeptide

Hydrolyse C-ständig von Lysin oder Arginin

Chymotrypsin

Chymotrypsinogen

Poly-/ Oligopetide

Hydrolyse C-ständig von Tyrosin oder Phenylalanin

Elastase

Proelastase

Oligopetide

Hydrolyse an aliphatischen Aminosäureresten, z. B. Alanin, Glycin, Serin

Carboxypeptidase A

Procarboxypeptidase A

Polypetide

Abspaltung von Arginin oder Lysin am freien C-Terminus

Carboxypeptidase B

Procarboxypeptidase B

Polypeptide

Abspaltung von Arginin oder Lysin am freien C-Terminus

Peptidasen der Bürstensaummembran

Dipeptidasen

Di- und Tripeptide

unspezifisch (Ausnahme: Xaa-Pro werden nicht gespalten; spezielle Prolidase)

Proteine: Tab. 3. Physiologische Halbwertszeit (HWZ) einiger Proteine.

Protein

HWZ

Kollagen

mehrere Jahre

Myosin (Skelettmuskel)

50–60 Tage

Herzmuskelprotein

11 Tage

Transferrin

8,5 Tage

IgM

5 Tage

IgE

2,5 Tage

Präalbumin

1,9 Tage

Glucokinase (Leber)

12 Stunden

Phosphoenolpyruvat-Kinase
(Leber)

5 Stunden

Ornithin-Decarboxylase
(Leber)

12 Minuten

Proteine: Tab. Empfohlene Zufuhr [Quelle: DACH, Referenzwerte für die Nährstoffzufuhr, Umschau-Braus Verlag, Frankfurt, 2000]

Alter

[g/d]

Männer

Frauen

bis 1 Monat

12

1–12 Monate

10

1–4 Jahre

14

13

4–7 Jahre

18

17

7–10 Jahre

24

24

10–13 Jahre

34

35

13–15 Jahre

46

45

15–19 Jahre

60

46

19–25 Jahre

59

48

25–51 Jahre

59

47

51–65 Jahre

58

46

65 Jahre und älter

54

44

Schwangere
ab 4. Monat

58

Stillende1

63

1 = Ca. 2 g / 100 g sezernierte Milch


Proteine: Protein-Umsatz im Körper. Proteine

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